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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-16794 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the human GBP1 dimer bound to GDP-AlF3 | |||||||||
マップデータ | Primary map | |||||||||
試料 |
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キーワード | Cell-autonomous immunity / intracellular pathogens / GTPase / IMMUNE SYSTEM | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 GDP phosphatase activity / non-canonical inflammasome complex assembly / protein localization to vacuole / negative regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / symbiont cell surface / cytolysis in another organism / positive regulation of pyroptotic inflammatory response / vesicle membrane / negative regulation of protein localization to plasma membrane / negative regulation of interleukin-2 production ...GDP phosphatase activity / non-canonical inflammasome complex assembly / protein localization to vacuole / negative regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / symbiont cell surface / cytolysis in another organism / positive regulation of pyroptotic inflammatory response / vesicle membrane / negative regulation of protein localization to plasma membrane / negative regulation of interleukin-2 production / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / spectrin binding / defense response to protozoan / cytokine binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / regulation of protein localization to plasma membrane / cellular response to interleukin-1 / regulation of calcium-mediated signaling / G protein activity / lipopolysaccharide binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Hsp90 protein binding / cytoplasmic vesicle membrane / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cellular response to type II interferon / GDP binding / Interferon gamma signaling / actin cytoskeleton / cellular response to tumor necrosis factor / actin binding / cytoplasmic vesicle / defense response to virus / defense response to bacterium / Golgi membrane / innate immune response / GTPase activity / GTP binding / Golgi apparatus / enzyme binding / protein homodimerization activity / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å | |||||||||
データ登録者 | Kuhm TI / Jakobi AJ | |||||||||
資金援助 | European Union, オランダ, 2件
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引用 | ジャーナル: To Be Published タイトル: Cryo-EM structure of the human GBP1 dimer bound to GDP-AlF3 著者: Kuhm TI / de Agrela Pinto C / Taisne C / Huber S / Giannopolou N / Pardon E / Steyaert J / Jakobi AJ | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_16794.map.gz | 127.1 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-16794-v30.xml emd-16794.xml | 23.6 KB 23.6 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_16794_fsc.xml | 10.9 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_16794.png | 100.9 KB | ||
マスクデータ | emd_16794_msk_1.map | 134.6 MB | マスクマップ | |
Filedesc metadata | emd-16794.cif.gz | 7.1 KB | ||
その他 | emd_16794_additional_1.map.gz emd_16794_half_map_1.map.gz emd_16794_half_map_2.map.gz | 1.6 MB 124.9 MB 124.9 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-16794 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-16794 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_16794_validation.pdf.gz | 811 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_16794_full_validation.pdf.gz | 810.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_16794_validation.xml.gz | 19.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_16794_validation.cif.gz | 25 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-16794 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-16794 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 8cqbMC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_16794.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 134.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Primary map | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.834 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | emd_16794_msk_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-追加マップ: Locally sharpened map (LocScale)
ファイル | emd_16794_additional_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Locally sharpened map (LocScale) | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half map 2
ファイル | emd_16794_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Half map 2 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half map 1
ファイル | emd_16794_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Half map 1 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Homodimeric complex of GBP1 stabilised by GDP-AlF3
全体 | 名称: Homodimeric complex of GBP1 stabilised by GDP-AlF3 |
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要素 |
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-超分子 #1: Homodimeric complex of GBP1 stabilised by GDP-AlF3
超分子 | 名称: Homodimeric complex of GBP1 stabilised by GDP-AlF3 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 134 KDa |
-分子 #1: Guanylate-binding protein 1
分子 | 名称: Guanylate-binding protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 68.021617 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: MASEIHMTGP MCLIENTNGR LMANPEALKI LSAITQPMVV VAIVGLYRTG KSYLMNKLAG KKKGFSLGST VQSHTKGIWM WCVPHPKKP GHILVLLDTE GLGDVEKGDN QNDSWIFALA VLLSSTFVYN SIGTINQQAM DQLYYVTELT HRIRSKSSPD E NENEVEDS ...文字列: MASEIHMTGP MCLIENTNGR LMANPEALKI LSAITQPMVV VAIVGLYRTG KSYLMNKLAG KKKGFSLGST VQSHTKGIWM WCVPHPKKP GHILVLLDTE GLGDVEKGDN QNDSWIFALA VLLSSTFVYN SIGTINQQAM DQLYYVTELT HRIRSKSSPD E NENEVEDS ADFVSFFPDF VWTLRDFSLD LEADGQPLTP DEYLTYSLKL KKGTSQKDET FNLPRLCIRK FFPKKKCFVF DR PVHRRKL AQLEKLQDEE LDPEFVQQVA DFCSYIFSNS KTKTLSGGIQ VNGPRLESLV LTYVNAISSG DLPCMENAVL ALA QIENSA AVQKAIAHYE QQMGQKVQLP TETLQELLDL HRDSEREAIE VFIRSSFKDV DHLFQKELAA QLEKKRDDFC KQNQ EASSD RCSALLQVIF SPLEEEVKAG IYSKPGGYRL FVQKLQDLKK KYYEEPRKGI QAEEILQTYL KSKESMTDAI LQTDQ TLTE KEKEIEVERV KAESAQASAK MLQEMQRKNE QMMEQKERSY QEHLKQLTEK MENDRVQLLK EQERTLALKL QEQEQL LKE GFQKESRIMK NEIQDLQTKM RRRKACTIS UniProtKB: Guanylate-binding protein 1 |
-分子 #2: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE
分子 | 名称: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 2 / 式: GDP |
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分子量 | 理論値: 443.201 Da |
Chemical component information | ChemComp-GDP: |
-分子 #3: ALUMINUM FLUORIDE
分子 | 名称: ALUMINUM FLUORIDE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: AF3 |
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分子量 | 理論値: 83.977 Da |
Chemical component information | ChemComp-AF3: |
-分子 #4: MAGNESIUM ION
分子 | 名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: MG |
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分子量 | 理論値: 24.305 Da |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 0.7 mg/mL | ||||||||||||||||||||||||
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緩衝液 | pH: 7.4 構成要素:
詳細: 5u mM HEPES pH7.4, 150 mM NaCl, 1 mM DTT, 200 uM GDP, 10 mM NaF, 300 uM AlCl3, 5 mM MgCl2 | ||||||||||||||||||||||||
グリッド | モデル: Quantifoil / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE | ||||||||||||||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 99 % / チャンバー内温度: 22 K / 装置: LEICA EM GP |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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特殊光学系 | エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) デジタル化 - サイズ - 横: 5760 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4092 pixel / 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 5214 / 平均電子線量: 60.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.2 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.6 µm / 倍率(公称値): 105000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
+画像解析
-原子モデル構築 1
初期モデル |
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精密化 | 空間: RECIPROCAL / プロトコル: OTHER 当てはまり具合の基準: Real-space cross correlation | ||||||||
得られたモデル | PDB-8cqb: |