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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-15940 | |||||||||
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タイトル | CryoEM structure of GroEL-ADP.BeF3-Rubisco. | |||||||||
マップデータ | CryoEM reconstruction of GroEL-ADP.BeFx-Rubisco. | |||||||||
試料 |
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キーワード | GroEL / nucleotide / Rubisco / Chameleon / CHAPERONE | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 GroEL-GroES complex / chaperonin ATPase / mitochondrial unfolded protein response / protein import into mitochondrial intermembrane space / virion assembly / chaperone cofactor-dependent protein refolding / positive regulation of interferon-alpha production / isomerase activity / ATP-dependent protein folding chaperone / response to radiation ...GroEL-GroES complex / chaperonin ATPase / mitochondrial unfolded protein response / protein import into mitochondrial intermembrane space / virion assembly / chaperone cofactor-dependent protein refolding / positive regulation of interferon-alpha production / isomerase activity / ATP-dependent protein folding chaperone / response to radiation / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of type II interferon production / unfolded protein binding / positive regulation of T cell activation / protein folding / protein-folding chaperone binding / response to heat / protein refolding / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) / Escherichia coli K-12 (大腸菌) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å | |||||||||
データ登録者 | Gardner S / Saibil HR | |||||||||
資金援助 | 英国, 1件
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引用 | ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2023 タイトル: Structural basis of substrate progression through the bacterial chaperonin cycle. 著者: Scott Gardner / Michele C Darrow / Natalya Lukoyanova / Konstantinos Thalassinos / Helen R Saibil / 要旨: The bacterial chaperonin GroEL-GroES promotes protein folding through ATP-regulated cycles of substrate protein binding, encapsulation, and release. Here, we have used cryoEM to determine structures ...The bacterial chaperonin GroEL-GroES promotes protein folding through ATP-regulated cycles of substrate protein binding, encapsulation, and release. Here, we have used cryoEM to determine structures of GroEL, GroEL-ADP·BeF, and GroEL-ADP·AlF-GroES all complexed with the model substrate Rubisco. Our structures provide a series of snapshots that show how the conformation and interactions of non-native Rubisco change as it proceeds through the GroEL-GroES reaction cycle. We observe specific charged and hydrophobic GroEL residues forming strong initial contacts with non-native Rubisco. Binding of ATP or ADP·BeF to GroEL-Rubisco results in the formation of an intermediate GroEL complex displaying striking asymmetry in the ATP/ADP·BeF-bound ring. In this ring, four GroEL subunits bind Rubisco and the other three are in the GroES-accepting conformation, suggesting how GroEL can recruit GroES without releasing bound substrate. Our cryoEM structures of stalled GroEL-ADP·AlF-Rubisco-GroES complexes show Rubisco folding intermediates interacting with GroEL-GroES via different sets of residues. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_15940.map.gz | 187.3 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-15940-v30.xml emd-15940.xml | 17.9 KB 17.9 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_15940_fsc.xml | 15.8 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_15940.png | 100.4 KB | ||
マスクデータ | emd_15940_msk_1.map | 343 MB | マスクマップ | |
Filedesc metadata | emd-15940.cif.gz | 6 KB | ||
その他 | emd_15940_half_map_1.map.gz emd_15940_half_map_2.map.gz | 274 MB 273.9 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-15940 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-15940 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 8ba8MC 8ba7C 8ba9C M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_15940.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 343 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | CryoEM reconstruction of GroEL-ADP.BeFx-Rubisco. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.2194 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | emd_15940_msk_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: CryoEM reconstruction of GroEL-ADP.BeFx-Rubisco.
ファイル | emd_15940_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | CryoEM reconstruction of GroEL-ADP.BeFx-Rubisco. | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: CryoEM reconstruction of GroEL-ADP.BeFx-Rubisco.
ファイル | emd_15940_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | CryoEM reconstruction of GroEL-ADP.BeFx-Rubisco. | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : GroEL-ADP.BeFx-Rubisco
全体 | 名称: GroEL-ADP.BeFx-Rubisco |
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要素 |
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-超分子 #1: GroEL-ADP.BeFx-Rubisco
超分子 | 名称: GroEL-ADP.BeFx-Rubisco / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 |
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由来(天然) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
分子量 | 理論値: 802 KDa |
-分子 #1: Chaperonin GroEL
分子 | 名称: Chaperonin GroEL / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 14 / 光学異性体: LEVO / EC番号: chaperonin ATPase |
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由来(天然) | 生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K-12 |
分子量 | 理論値: 57.391711 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) |
配列 | 文字列: MAAKDVKFGN DARVKMLRGV NVLADAVKVT LGPKGRNVVL DKSFGAPTIT KDGVSVAREI ELEDKFENMG AQMVKEVASK ANDAAGDGT TTATVLAQAI ITEGLKAVAA GMNPMDLKRG IDKAVTAAVE ELKALSVPCS DSKAIAQVGT ISANSDETVG K LIAEAMDK ...文字列: MAAKDVKFGN DARVKMLRGV NVLADAVKVT LGPKGRNVVL DKSFGAPTIT KDGVSVAREI ELEDKFENMG AQMVKEVASK ANDAAGDGT TTATVLAQAI ITEGLKAVAA GMNPMDLKRG IDKAVTAAVE ELKALSVPCS DSKAIAQVGT ISANSDETVG K LIAEAMDK VGKEGVITVE DGTGLQDELD VVEGMQFDRG YLSPYFINKP ETGAVELESP FILLADKKIS NIREMLPVLE AV AKAGKPL LIIAEDVEGE ALATLVVNTM RGIVKVAAVK APGFGDRRKA MLQDIATLTG GTVISEEIGM ELEKATLEDL GQA KRVVIN KDTTTIIDGV GEEAAIQGRV AQIRQQIEEA TSDYDREKLQ ERVAKLAGGV AVIKVGAATE VEMKEKKARV EDAL HATRA AVEEGVVAGG GVALIRVASK LADLRGQNED QNVGIKVALR AMEAPLRQIV LNCGEEPSVV ANTVKGGDGN YGYNA ATEE YGNMIDMGIL DPTKVTRSAL QYAASVAGLM ITTECMVTDL PKNDAADLGA AGGMGGMGGM GGMM UniProtKB: Chaperonin GroEL |
-分子 #2: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION
分子 | 名称: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 7 / 式: BEF |
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分子量 | 理論値: 66.007 Da |
Chemical component information | ChemComp-BEF: |
-分子 #3: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
分子 | 名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 14 / 式: ADP |
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分子量 | 理論値: 427.201 Da |
Chemical component information | ChemComp-ADP: |
-分子 #4: MAGNESIUM ION
分子 | 名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 14 / 式: MG |
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分子量 | 理論値: 24.305 Da |
-分子 #5: POTASSIUM ION
分子 | 名称: POTASSIUM ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 14 / 式: K |
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分子量 | 理論値: 39.098 Da |
-分子 #6: water
分子 | 名称: water / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 7 / 式: HOH |
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分子量 | 理論値: 18.015 Da |
Chemical component information | ChemComp-HOH: |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 2.7 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.5 |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 80 % / チャンバー内温度: 293 K / 装置: SPOTITON 詳細: The grid was prepared using a chameleon (SPT Labtech).. |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 撮影したグリッド数: 2 / 平均電子線量: 40.2 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 3.0 µm 最小 デフォーカス(公称値): 1.4000000000000001 µm |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |