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- EMDB-1529: Structure of Full-Length HIV-1 CA. -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1529
タイトルStructure of Full-Length HIV-1 CA.
マップデータThis is a map of full-length HIV-1 CA.
試料
  • 試料: HIV-1 CA R18L
  • タンパク質・ペプチド: HIV-1 CA protein
キーワードHIV-1 / CA / capsid / mature / retrovirus
機能・相同性
機能・相同性情報


HIV-1 retropepsin / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / viral penetration into host nucleus ...HIV-1 retropepsin / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / viral penetration into host nucleus / RNA stem-loop binding / RNA-directed DNA polymerase activity / host cell / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / symbiont-mediated suppression of host gene expression / viral nucleocapsid / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / aspartic-type endopeptidase activity / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont entry into host cell / lipid binding / host cell nucleus / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain ...Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Ribonuclease H domain / RNase H type-1 domain profile. / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Ribonuclease H superfamily / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Gag-Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法電子線結晶学 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 9.0 Å
データ登録者Ganser-Pornillos BK / Cheng A / Yeager M
引用ジャーナル: Cell / 年: 2007
タイトル: Structure of full-length HIV-1 CA: a model for the mature capsid lattice.
著者: Barbie K Ganser-Pornillos / Anchi Cheng / Mark Yeager /
要旨: The capsids of mature retroviruses perform the essential function of organizing the viral genome for efficient replication. These capsids are modeled as fullerene structures composed of closed ...The capsids of mature retroviruses perform the essential function of organizing the viral genome for efficient replication. These capsids are modeled as fullerene structures composed of closed hexameric arrays of the viral CA protein, but a high-resolution structure of the lattice has remained elusive. A three-dimensional map of two-dimensional crystals of the R18L mutant of HIV-1 CA was derived by electron cryocrystallography. The docking of high-resolution domain structures into the map yielded the first unambiguous model for full-length HIV-1 CA. Three important protein-protein assembly interfaces are required for capsid formation. Each CA hexamer is composed of an inner ring of six N-terminal domains and an outer ring of C-terminal domains that form dimeric linkers connecting neighboring hexamers. Interactions between the two domains of CA further stabilize the hexamer and provide a structural explanation for the mechanism of action of known HIV-1 assembly inhibitors.
履歴
登録2008年6月24日-
ヘッダ(付随情報) 公開2008年6月24日-
マップ公開2009年4月2日-
更新2012年10月24日-
現状2012年10月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 50
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 50
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3dik
  • 表面レベル: 50
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-3dik
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1529.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1529.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 14.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is a map of full-length HIV-1 CA.
ボクセルのサイズX: 1.03 Å / Y: 1.03 Å / Z: 0.92437 Å
密度
表面レベル1: 37.200000000000003 / ムービー #1: 50
最小 - 最大-241.72999999999999 - 250.0
平均 (標準偏差)-0.138976 (±48.331000000000003)
対称性空間群: 168
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-90-90-60
サイズ181181121
Spacing181181121
セルA: 92.7 Å / B: 92.7 Å / C: 110 Å
α: 90 ° / β: 90 ° / γ: 120 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.031.030.92436974789916
M x/y/z9090119
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z92.70092.700110.000
α/β/γ90.00090.000120.000
start NX/NY/NZ-75-75-74
NX/NY/NZ150150150
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-90-90-60
NC/NR/NS181181121
D min/max/mean-241.730250.000-0.139

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : HIV-1 CA R18L

全体名称: HIV-1 CA R18L
要素
  • 試料: HIV-1 CA R18L
  • タンパク質・ペプチド: HIV-1 CA protein

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超分子 #1000: HIV-1 CA R18L

超分子名称: HIV-1 CA R18L / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: 6 / Number unique components: 1
分子量実験値: 25 KDa / 理論値: 25 KDa / 手法: mass spectrometry of monomer

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分子 #1: HIV-1 CA protein

分子名称: HIV-1 CA protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: HIV-1 CA protein / 詳細: mass spectrometry of virus / 集合状態: hexamer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
別称: HIV-1
分子量実験値: 25 KDa / 理論値: 25 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: pET11a

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法
解析電子線結晶学
試料の集合状態2D array

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試料調製

濃度32 mg/mL
緩衝液pH: 6.5
詳細: 17.5% (w/v) PEG 20,000, 50mM sodium cacodylate, 100mM Calcium acetate
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: Grids were absorbed with crystals, washed with 0.1M KCl, blotted, and flash frozen in liquid ethane
グリッド詳細: 300 mesh molybdemun
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: OTHER / 手法: blot for 2 sec before plungin
詳細crstal grown by direct addition of PEG solution
結晶化詳細: crstal grown by direct addition of PEG solution

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
アライメント法Legacy - 非点収差: objective lens astigmatism was corrected at 100,000 times magnification
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 43 / 平均電子線量: 15 e/Å2
Tilt angle min0
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.4 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: Gatan 626 / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN / Tilt angle max: 40 / Tilt series - Axis1 - Min angle: 0 ° / Tilt series - Axis1 - Max angle: 40 °
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 9.0 Å / ソフトウェア - 名称: MRC
結晶パラメータ単位格子 - A: 92.7 Å / 単位格子 - B: 92.7 Å / 単位格子 - C: 110 Å / 単位格子 - γ: 120 ° / 単位格子 - α: 90 ° / 単位格子 - β: 90 ° / 面群: P 6
CTF補正詳細: each image

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1gwp

ソフトウェア名称: Situs
詳細Protocol: Rigid Body
精密化空間: RECIPROCAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-3dik:
Pseudo-atomic model of the HIV-1 CA hexameric lattice

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原子モデル構築 2

初期モデルPDB ID:

1a43

ソフトウェア名称: Situs
詳細Protocol: Rigid Body
精密化空間: RECIPROCAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-3dik:
Pseudo-atomic model of the HIV-1 CA hexameric lattice

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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