+
データを開く
-
基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | E. coli C-P lyase bound to a PhnK ABC dimer and ATP | |||||||||
![]() | ||||||||||
![]() |
| |||||||||
機能・相同性 | ![]() alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-phosphate C-P-lyase / alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-phosphate C-P-lyase activity / alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase / alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase activity / alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase complex / carbon phosphorus lyase complex / organic phosphonate metabolic process / organic phosphonate transport / organic phosphonate catabolic process / peptide transport ...alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-phosphate C-P-lyase / alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-phosphate C-P-lyase activity / alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase / alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase activity / alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase complex / carbon phosphorus lyase complex / organic phosphonate metabolic process / organic phosphonate transport / organic phosphonate catabolic process / peptide transport / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / lyase activity / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 1.98 Å | |||||||||
![]() | Amstrup SK / Sofos N / Karlsen JL / Skjerning RB / Boesen T / Enghild JJ / Hove-Jensen B / Brodersen DE | |||||||||
資金援助 | ![]()
| |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Structural remodelling of the carbon-phosphorus lyase machinery by a dual ABC ATPase. 著者: Søren K Amstrup / Sui Ching Ong / Nicholas Sofos / Jesper L Karlsen / Ragnhild B Skjerning / Thomas Boesen / Jan J Enghild / Bjarne Hove-Jensen / Ditlev E Brodersen / ![]() 要旨: In Escherichia coli, the 14-cistron phn operon encoding carbon-phosphorus lyase allows for utilisation of phosphorus from a wide range of stable phosphonate compounds containing a C-P bond. As part ...In Escherichia coli, the 14-cistron phn operon encoding carbon-phosphorus lyase allows for utilisation of phosphorus from a wide range of stable phosphonate compounds containing a C-P bond. As part of a complex, multi-step pathway, the PhnJ subunit was shown to cleave the C-P bond via a radical mechanism, however, the details of the reaction could not immediately be reconciled with the crystal structure of a 220 kDa PhnGHIJ C-P lyase core complex, leaving a significant gap in our understanding of phosphonate breakdown in bacteria. Here, we show using single-particle cryogenic electron microscopy that PhnJ mediates binding of a double dimer of the ATP-binding cassette proteins, PhnK and PhnL, to the core complex. ATP hydrolysis induces drastic structural remodelling leading to opening of the core complex and reconfiguration of a metal-binding and putative active site located at the interface between the PhnI and PhnJ subunits. #1: ![]() タイトル: Structural remodelling of the carbon-phosphorus lyase machinery by a dual ABC ATPase 著者: Amstrup SK / Sofos N / Karlsen JL / Skjerning RB / Boesen T / Enghild JJ / Hove-Jensen B / Brodersen DE | |||||||||
履歴 |
|
-
構造の表示
添付画像 |
---|
-
ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 110.9 MB | ![]() | |
---|---|---|---|---|
ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 29.2 KB 29.2 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 13.3 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 207.1 KB | ||
その他 | ![]() ![]() ![]() | 4.4 MB 203.4 MB 203.4 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 841 KB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | ![]() | 840.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 21.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 28.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-
リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
---|---|
「今月の分子」の関連する項目 |
-
マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.92189 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
| ||||||||||||||||||||
対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
|
-添付データ
-追加マップ: Map filtered to local resolution
ファイル | emd_14444_additional_1.map | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
注釈 | Map filtered to local resolution | ||||||||||||
投影像・断面図 |
| ||||||||||||
密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_14444_half_map_1.map | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
投影像・断面図 |
| ||||||||||||
密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half map A
ファイル | emd_14444_half_map_2.map | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
注釈 | Half map A | ||||||||||||
投影像・断面図 |
| ||||||||||||
密度ヒストグラム |
-
試料の構成要素
+全体 : E. coli C-P lyase bound to a PhnK ABC dimer and ATP
+超分子 #1: E. coli C-P lyase bound to a PhnK ABC dimer and ATP
+分子 #1: Alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase subuni...
+分子 #2: Alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase subuni...
+分子 #3: Alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-triphosphate synthase subuni...
+分子 #4: Alpha-D-ribose 1-methylphosphonate 5-phosphate C-P lyase
+分子 #5: Putative phosphonates utilization ATP-binding protein PhnK
+分子 #6: ZINC ION
+分子 #7: alpha-D-ribose-1,2-cyclic-phosphate-5-phosphate
+分子 #8: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
+分子 #9: MAGNESIUM ION
+分子 #10: water
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
---|---|
![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-
試料調製
濃度 | 2.5 mg/mL | |||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
緩衝液 | pH: 7.5 構成要素:
詳細: ATP up from a concentration from 0.25 to 1.5 and MgCl2 to a concentration of 6 mM was added 15 seconds before the sample was plunge frozen | |||||||||||||||||||||
グリッド | モデル: UltrAuFoil R0.6/1 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 90 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 詳細: 10 mA for 90 seconds in a GloQube, Quorum | |||||||||||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 310 K / 装置: LEICA EM GP / 詳細: Blotting for 6-9 seconds before plunging. | |||||||||||||||||||||
詳細 | Sample was produced under ATP to ADP+Pi turnover conditions. Sample was monodisperse. |
-
電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
---|---|
特殊光学系 | エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 6637 / 平均電子線量: 62.0 e/Å2 詳細: Images were collected in movie-mode with a total of 56 frames |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm 最大 デフォーカス(公称値): 1.4000000000000001 µm 最小 デフォーカス(公称値): 0.5 µm / 倍率(公称値): 135000 |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |