[日本語] English
万見
- EMDB-14151: BtubA(R284G,K286D,F287G):BtubB bacterial tubulin M-loop mutant fo... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-14151
タイトルBtubA(R284G,K286D,F287G):BtubB bacterial tubulin M-loop mutant forming a single protofilament (Prosthecobacter dejongeii)
マップデータBtubA(R284G,K286D,F287G):BtubB bacterial tubulin M-loop mutant forming a single protofilament
試料
  • 複合体: BtubAB heterodimer
    • タンパク質・ペプチド: Tubulin domain-containing protein
    • タンパク質・ペプチド: Tubulin beta
  • リガンド: PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER
キーワードCytyoskeleton / tubulin-like / cytomotive filaments / CELL CYCLE
機能・相同性
機能・相同性情報


microtubule-based process / structural constituent of cytoskeleton / microtubule / GTP binding
類似検索 - 分子機能
Alpha tubulin / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain ...Alpha tubulin / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Tubulin domain-containing protein / Tubulin beta
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ) / Prosthecobacter dejongeii (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Wagstaff J / Planelles-Herrero VJ
資金援助 英国, 2件
OrganizationGrant number国
Wellcome Trust202754/Z/16/Z 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)U105184326 英国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2023
タイトル: Diverse cytomotive actins and tubulins share a polymerization switch mechanism conferring robust dynamics.
著者: James Mark Wagstaff / Vicente José Planelles-Herrero / Grigory Sharov / Aisha Alnami / Frank Kozielski / Emmanuel Derivery / Jan Löwe /
要旨: Protein filaments are used in myriads of ways to organize other molecules within cells. Some filament-forming proteins couple the hydrolysis of nucleotides to their polymerization cycle, thus ...Protein filaments are used in myriads of ways to organize other molecules within cells. Some filament-forming proteins couple the hydrolysis of nucleotides to their polymerization cycle, thus powering the movement of other molecules. These filaments are termed cytomotive. Only members of the actin and tubulin protein superfamilies are known to form cytomotive filaments. We examined the basis of cytomotivity via structural studies of the polymerization cycles of actin and tubulin homologs from across the tree of life. We analyzed published data and performed structural experiments designed to disentangle functional components of these complex filament systems. Our analysis demonstrates the existence of shared subunit polymerization switches among both cytomotive actins and tubulins, i.e., the conformation of subunits switches upon assembly into filaments. These cytomotive switches can explain filament robustness, by enabling the coupling of kinetic and structural polarities required for cytomotive behaviors and by ensuring that single cytomotive filaments do not fall apart.
履歴
登録2022年1月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年9月21日-
マップ公開2022年9月21日-
更新2023年10月4日-
現状2023年10月4日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_14151.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_14151.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈BtubA(R284G,K286D,F287G):BtubB bacterial tubulin M-loop mutant forming a single protofilament
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 400 pix.
= 422. Å		1.06 Å/pix.
x 400 pix.
= 422. Å		1.06 Å/pix.
x 400 pix.
= 422. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.055 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.423
最小 - 最大-2.5044997 - 4.56334
平均 (標準偏差)0.00045691535 (±0.11493309)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 421.99997 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : BtubAB heterodimer

全体名称: BtubAB heterodimer
要素
  • 複合体: BtubAB heterodimer
    • タンパク質・ペプチド: Tubulin domain-containing protein
    • タンパク質・ペプチド: Tubulin beta
  • リガンド: PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER

-
超分子 #1: BtubAB heterodimer

超分子名称: BtubAB heterodimer / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2 / 詳細: M-loop mutant BtubA(R284G,K286D,F287G)
由来(天然)生物種: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)

-
分子 #1: Tubulin domain-containing protein

分子名称: Tubulin domain-containing protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Prosthecobacter dejongeii (バクテリア)
分子量理論値: 51.095012 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MKVNNTIVVS IGQAGNQIAA SFWKTVCLEH GIDPLTGQTA PGVAPRGNWS SFFSKLGESS SGSYVPRAIM VDLEPSVIDN VKATSGSLF NPANLISRTE GAGGNFAVGY LGAGREVLPE VMSRLDYEID KCDNVGGIIV LHAIGGGTGS GFGALLIESL K EKYGEIPV ...文字列:
MKVNNTIVVS IGQAGNQIAA SFWKTVCLEH GIDPLTGQTA PGVAPRGNWS SFFSKLGESS SGSYVPRAIM VDLEPSVIDN VKATSGSLF NPANLISRTE GAGGNFAVGY LGAGREVLPE VMSRLDYEID KCDNVGGIIV LHAIGGGTGS GFGALLIESL K EKYGEIPV LSCAVLPSPQ VSSVVTEPYN TVFALNTLRR SADACLIFDN EALFDLAHRK WNIESPTVDD LNLLITEALA GI TASMRFS GFLTVEISLR ELLTNLVPQP SLHFLMCAFA PLTPPDGSDG EELGIEEMIK SLFDNGSVFA ACSPMEGRFL STA VLYRGI MEDKPLADAA LAAMREKLPL TYWIPTAFKI GYVEQPGISH RKSMVLLANN TEIARVLDRI CHNFDKLWQR KAFA NWYLN EGMSEEQINV LRASAQELVQ SYQVAEESGA KAKVQDSAGD TGMRAAAAGV SDDARGSMSL RDLVDRRR

UniProtKB: Tubulin domain-containing protein

-
分子 #2: Tubulin beta

分子名称: Tubulin beta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Prosthecobacter dejongeii (バクテリア)
分子量理論値: 46.49757 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MREILSIHVG QCGNQIADSF WRLALREHGL TEAGTLKEGS NAAANSNMEV FFHKVRDGKY VPRAVLVDLE PGVIARIEGG DMSQLFDES SIVRKIPGAA NNWARGYNVE GEKVIDQIMN VIDSAVEKTK GLQGFLMTHS IGGGSGSGLG SLILERLRQA Y PKKRIFTF ...文字列:
MREILSIHVG QCGNQIADSF WRLALREHGL TEAGTLKEGS NAAANSNMEV FFHKVRDGKY VPRAVLVDLE PGVIARIEGG DMSQLFDES SIVRKIPGAA NNWARGYNVE GEKVIDQIMN VIDSAVEKTK GLQGFLMTHS IGGGSGSGLG SLILERLRQA Y PKKRIFTF SVVPSPLISD SAVEPYNAIL TLQRILDNAD GAVLLDNEAL FRIAKAKLNR SPNYMDLNNI IALIVSSVTA SL RFPGKLN TDLSEFVTNL VPFPGNHFLT ASFAPMRGAG QEGQVRTNFP DLARETFAQD NFTAAIDWQQ GVYLAASALF RGD VKAKDV DENMATIRKS LNYASYMPAS GGLKLGYAET APEGFASSGL ALVNHTGIAA VFERLIAQFD IMFDNHAYTH WYEN AGVSR DMMAKARNQI ATLAQSYRDA S

UniProtKB: Tubulin beta

-
分子 #3: PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER

分子名称: PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 6 / 式: G2P
分子量理論値: 521.208 Da
Chemical component information

ChemComp-G2P:
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / GMPCPP / GMP-CPP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7.7
グリッドモデル: UltrAuFoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD
凍結凍結剤: NITROGEN

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 実像数: 6993 / 平均電子線量: 44.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

2btq

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 290000
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

2btq


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: OTHER
得られたモデル

PDB-7quq:
BtubA(R284G,K286D,F287G):BtubB bacterial tubulin M-loop mutant forming a single protofilament (Prosthecobacter dejongeii)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る