[日本語] English
万見
- EMDB-14148: D. melanogaster alpha/beta tubulin heterodimer in the GTP form -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-14148
タイトルD. melanogaster alpha/beta tubulin heterodimer in the GTP form
マップデータalpha/beta tubulin heterdimer from D. melanogaster in the GTP form
試料
  • 複合体: alpha1/beta tubulin heterodimer
    • 複合体: Tubulin alpha-1 chain
      • タンパク質・ペプチド: Tubulin alpha-1 chain
    • 複合体: Tubulin beta-1 chain
      • タンパク質・ペプチド: Tubulin beta-1 chain
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATEグアノシン三リン酸
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードCytyoskeleton / microtubules (微小管) / cytomotive filaments / CELL CYCLE (細胞周期)
機能・相同性
機能・相同性情報


HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / COPI-mediated anterograde transport / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Kinesins / Neutrophil degranulation / astral microtubule / lysosome localization / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of cytoskeleton ...HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / COPI-mediated anterograde transport / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Kinesins / Neutrophil degranulation / astral microtubule / lysosome localization / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / spindle / mitotic cell cycle / 微小管 / hydrolase activity / GTPase activity / 中心体 / GTP binding / perinuclear region of cytoplasm / metal ion binding / 細胞核 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / チューブリン / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain ...Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / チューブリン / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Tubulin alpha-1 chain / Tubulin beta-1 chain
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.47 Å
データ登録者Wagstaff J / Planelles-Herrero VJ / Derivery E / Lowe J
資金援助 英国, 2件
OrganizationGrant number国
Wellcome Trust202754/Z/16/Z 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)U105184326 英国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2023
タイトル: Diverse cytomotive actins and tubulins share a polymerization switch mechanism conferring robust dynamics.
著者: James Mark Wagstaff / Vicente José Planelles-Herrero / Grigory Sharov / Aisha Alnami / Frank Kozielski / Emmanuel Derivery / Jan Löwe /
要旨: Protein filaments are used in myriads of ways to organize other molecules within cells. Some filament-forming proteins couple the hydrolysis of nucleotides to their polymerization cycle, thus ...Protein filaments are used in myriads of ways to organize other molecules within cells. Some filament-forming proteins couple the hydrolysis of nucleotides to their polymerization cycle, thus powering the movement of other molecules. These filaments are termed cytomotive. Only members of the actin and tubulin protein superfamilies are known to form cytomotive filaments. We examined the basis of cytomotivity via structural studies of the polymerization cycles of actin and tubulin homologs from across the tree of life. We analyzed published data and performed structural experiments designed to disentangle functional components of these complex filament systems. Our analysis demonstrates the existence of shared subunit polymerization switches among both cytomotive actins and tubulins, i.e., the conformation of subunits switches upon assembly into filaments. These cytomotive switches can explain filament robustness, by enabling the coupling of kinetic and structural polarities required for cytomotive behaviors and by ensuring that single cytomotive filaments do not fall apart.
履歴
登録2022年1月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年9月21日-
マップ公開2022年9月21日-
更新2023年10月4日-
現状2023年10月4日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_14148.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_14148.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 98.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈alpha/beta tubulin heterdimer from D. melanogaster in the GTP form
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.62 Å/pix.
x 296 pix.
= 184.112 Å		0.62 Å/pix.
x 296 pix.
= 184.112 Å		0.62 Å/pix.
x 296 pix.
= 184.112 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.622 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0303
最小 - 最大-0.11386419 - 0.18491259
平均 (標準偏差)0.000052639076 (±0.007993006)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ296296296
Spacing296296296
セルA=B=C: 184.112 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : alpha1/beta tubulin heterodimer

全体名称: alpha1/beta tubulin heterodimer
要素
  • 複合体: alpha1/beta tubulin heterodimer
    • 複合体: Tubulin alpha-1 chain
      • タンパク質・ペプチド: Tubulin alpha-1 chain
    • 複合体: Tubulin beta-1 chain
      • タンパク質・ペプチド: Tubulin beta-1 chain
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATEグアノシン三リン酸
  • リガンド: MAGNESIUM ION

-
超分子 #1: alpha1/beta tubulin heterodimer

超分子名称: alpha1/beta tubulin heterodimer / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2

-
超分子 #2: Tubulin alpha-1 chain

超分子名称: Tubulin alpha-1 chain / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)

-
超分子 #3: Tubulin beta-1 chain

超分子名称: Tubulin beta-1 chain / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)

-
分子 #1: Tubulin alpha-1 chain

分子名称: Tubulin alpha-1 chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
分子量理論値: 52.772324 KDa
組換発現生物種: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
配列文字列: MHHHHHHEDQ VDPRLIDGKG GGGRPMRECI SIHVGQAGVQ IGNACWELYC LEHGIQPDGQ MPSDKTVGGG DDSFNTFFSE TGAGKHVPR AVFVDLEPTV VDEVRTGTYR QLFHPEQLIT GKEDAANNYA RGHYTIGKEI VDLVLDRIRK LADQCTGLQG F LIFHSFGG ...文字列:
MHHHHHHEDQ VDPRLIDGKG GGGRPMRECI SIHVGQAGVQ IGNACWELYC LEHGIQPDGQ MPSDKTVGGG DDSFNTFFSE TGAGKHVPR AVFVDLEPTV VDEVRTGTYR QLFHPEQLIT GKEDAANNYA RGHYTIGKEI VDLVLDRIRK LADQCTGLQG F LIFHSFGG GTGSGFTSLL MERLSVDYGK KSKLEFAIYP APQVSTAVVE PYNSILTTHT TLEHSDCAFM VDNEAIYDIC RR NLDIERP TYTNLNRLIG QIVSSITASL RFDGALNVDL TEFQTNLVPY PRIHFPLVTY APVISAEKAY HEQLSVAEIT NAC FEPANQ MVKCDPRHGK YMACCMLYRG DVVPKDVNAA IATIKTKRTI QFVDWCPTGF KVGINYQPPT VVPGGDLAKV QRAV CMLSN TTAIAEAWAR LDHKFDLMYA KRAFVHWYVG EGMEEGEFSE AREDLAALEK DYEEVGMDSG DGEGEGAEEY

UniProtKB: Tubulin alpha-1 chain

-
分子 #2: Tubulin beta-1 chain

分子名称: Tubulin beta-1 chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
分子量理論値: 50.194137 KDa
配列文字列: MREIVHIQAG QCGNQIGAKF WEIISDEHGI DATGAYHGDS DLQLERINVY YNEASGGKYV PRAVLVDLEP GTMDSVRSGP FGQIFRPDN FVFGQSGAGN NWAKGHYTEG AELVDSVLDV VRKEAESCDC LQGFQLTHSL GGGTGSGMGT LLISKIREEY P DRIMNTYS ...文字列:
MREIVHIQAG QCGNQIGAKF WEIISDEHGI DATGAYHGDS DLQLERINVY YNEASGGKYV PRAVLVDLEP GTMDSVRSGP FGQIFRPDN FVFGQSGAGN NWAKGHYTEG AELVDSVLDV VRKEAESCDC LQGFQLTHSL GGGTGSGMGT LLISKIREEY P DRIMNTYS VVPSPKVSDT VVEPYNATLS VHQLVENTDE TYCIDNEALY DICFRTLKLT TPTYGDLNHL VSLTMSGVTT CL RFPGQLN ADLRKLAVNM VPFPRLHFFM PGFAPLTSRG SQQYRALTVP ELTQQMFDAK NMMAACDPRH GRYLTVAAIF RGR MSMKEV DEQMLNIQNK NSSYFVEWIP NNVKTAVCDI PPRGLKMSAT FIGNSTAIQE LFKRISEQFT AMFRRKAFLH WYTG EGMDE MEFTEAESNM NDLVSEYQQY QEATADEDAE FEEEQEAEVD EN

UniProtKB: Tubulin beta-1 chain

-
分子 #3: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: GTP
分子量理論値: 523.18 Da
Chemical component information

ChemComp-GTP:
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP / GTP, エネルギー貯蔵分子*YM / グアノシン三リン酸

-
分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 1 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 6.9
凍結凍結剤: NITROGEN

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 実像数: 4037 / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

2q1t

初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.47 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 33000
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

2q1t


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: OTHER
得られたモデル

PDB-7qud:
D. melanogaster alpha/beta tubulin heterodimer in the GTP form

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る