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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-13991 | ||||||||||||||||||
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タイトル | In situ structure of actomyosin complex in skeletal sarcomere | ||||||||||||||||||
マップデータ | |||||||||||||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 skeletal muscle fiber adaptation / Striated Muscle Contraction / : / myosin filament / myosin II complex / response to steroid hormone / microfilament motor activity / myofibril / mesenchyme migration / skeletal muscle thin filament assembly ...skeletal muscle fiber adaptation / Striated Muscle Contraction / : / myosin filament / myosin II complex / response to steroid hormone / microfilament motor activity / myofibril / mesenchyme migration / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / response to mechanical stimulus / skeletal muscle fiber development / stress fiber / muscle contraction / filopodium / response to activity / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / double-stranded RNA binding / actin filament binding / lamellipodium / cell body / calmodulin binding / hydrolase activity / positive regulation of gene expression / protein-containing complex / ATP binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||
生物種 | Mus musculus (ハツカネズミ) / house mouse (ハツカネズミ) | ||||||||||||||||||
手法 | サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.6 Å | ||||||||||||||||||
データ登録者 | Wang Z / Grange M / Pospich S / Wagner T / Kho AL / Gautel M / Raunser S | ||||||||||||||||||
資金援助 | European Union, 5件
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引用 | ジャーナル: Science / 年: 2022 タイトル: Structures from intact myofibrils reveal mechanism of thin filament regulation through nebulin. 著者: Zhexin Wang / Michael Grange / Sabrina Pospich / Thorsten Wagner / Ay Lin Kho / Mathias Gautel / Stefan Raunser / 要旨: In skeletal muscle, nebulin stabilizes and regulates the length of thin filaments, but the underlying mechanism remains nebulous. In this work, we used cryo-electron tomography and subtomogram ...In skeletal muscle, nebulin stabilizes and regulates the length of thin filaments, but the underlying mechanism remains nebulous. In this work, we used cryo-electron tomography and subtomogram averaging to reveal structures of native nebulin bound to thin filaments within intact sarcomeres. This in situ reconstruction provided high-resolution details of the interaction between nebulin and actin, demonstrating the stabilizing role of nebulin. Myosin bound to the thin filaments exhibited different conformations of the neck domain, highlighting its inherent structural variability in muscle. Unexpectedly, nebulin did not interact with myosin or tropomyosin, but it did interact with a troponin T linker through two potential binding motifs on nebulin, explaining its regulatory role. Our structures support the role of nebulin as a thin filament "molecular ruler" and provide a molecular basis for studying nemaline myopathies. | ||||||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_13991.map.gz | 3.8 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-13991-v30.xml emd-13991.xml | 25.6 KB 25.6 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_13991_fsc.xml | 9.2 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_13991.png | 93.1 KB | ||
マスクデータ | emd_13991_msk_1.map | 30.5 MB | マスクマップ | |
その他 | emd_13991_half_map_1.map.gz emd_13991_half_map_2.map.gz | 28.3 MB 28.3 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-13991 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-13991 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_13991_validation.pdf.gz | 587.9 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_13991_full_validation.pdf.gz | 587.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_13991_validation.xml.gz | 13.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_13991_validation.cif.gz | 17.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-13991 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-13991 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_13991.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.73 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | emd_13991_msk_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_13991_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_13991_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
+全体 : Mouse psoas muscle myofibrils
+超分子 #1: Mouse psoas muscle myofibrils
+分子 #1: Actin, alpha skeletal muscle
+分子 #2: nebulin (mouse)
+分子 #3: nebulin (mouse)
+分子 #4: tropomyosin, alpha-1 (mouse)
+分子 #5: tropomyosin, alpha-1 (mouse)
+分子 #6: tropomyosin, alpha-1 (mouse)
+分子 #7: Myosin-4
+分子 #8: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
+分子 #9: MAGNESIUM ION
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | サブトモグラム平均法 |
試料の集合状態 | tissue |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 3.4 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 最大 デフォーカス(補正後): 5.0 µm / 最小 デフォーカス(補正後): 2.4 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 倍率(公称値): 81000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用したサブトモグラム数: 104302 |
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抽出 | トモグラム数: 48 / 使用した粒子像数: 183260 |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
FSC曲線 (解像度の算出) |