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万見
- EMDB-13846: Protein community member fatty acid synthase complex from C. ther... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-13846
タイトルProtein community member fatty acid synthase complex from C. thermophilum
マップデータProtein community member C. thermophilum Fatty Acid Synthase
試料
  • 複合体: Fatty Acid Synthase Complex from Chaetomium thermophilum
    • タンパク質・ペプチド: 3-hydroxyacyl-[acyl-carrier-protein] dehydratase
    • タンパク質・ペプチド: 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] reductase
キーワードFatty Acid Synthase / complex / chaetomium / thermophilum / fatty / acid / synthesis / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


fatty acid synthase complex / holo-[acyl-carrier-protein] synthase activity / long-chain fatty acid biosynthetic process / fatty acid synthase activity / enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH) activity / fatty acid biosynthetic process / magnesium ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Fatty acid synthase beta subunit AflB /Fas1-like, fungi / Fatty acid synthase beta subunit AflB /Fas1-like, central domain / Fatty acid synthase alpha subunit, yeast / Fatty acid synthase subunit beta/Fas1-like, helical / Fatty acid synthase / Starter unit:ACP transacylase / Starter unit:ACP transacylase in aflatoxin biosynthesis / Holo-[acyl carrier protein] synthase / Phosphopantetheine-protein transferase domain ...: / Fatty acid synthase beta subunit AflB /Fas1-like, fungi / Fatty acid synthase beta subunit AflB /Fas1-like, central domain / Fatty acid synthase alpha subunit, yeast / Fatty acid synthase subunit beta/Fas1-like, helical / Fatty acid synthase / Starter unit:ACP transacylase / Starter unit:ACP transacylase in aflatoxin biosynthesis / Holo-[acyl carrier protein] synthase / Phosphopantetheine-protein transferase domain / MaoC-like dehydratase domain / MaoC like domain / 4'-phosphopantetheinyl transferase domain / 4'-phosphopantetheinyl transferase domain superfamily / 4'-phosphopantetheinyl transferase superfamily / HotDog domain superfamily / Acyl transferase domain superfamily / Acyl transferase / Acyl transferase domain / Acyl transferase domain in polyketide synthase (PKS) enzymes. / Acyl transferase/acyl hydrolase/lysophospholipase / Beta-ketoacyl synthase, active site / Ketosynthase family 3 (KS3) active site signature. / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal / Beta-ketoacyl synthase, C-terminal / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal domain / Beta-ketoacyl synthase, C-terminal domain / Thiolase-like / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain / Aldolase-type TIM barrel / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Fatty acid synthase alpha subunit-like protein / Malonyltransferase-like protein
類似検索 - 構成要素
生物種Chaetomium thermophilum var. thermophilum DSM 1495 (菌類)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.47 Å
データ登録者Skalidis I / Kyrilis FL / Tueting C / Hamdi F / Kastritis PL
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: Structure / 年: 2022
タイトル: Cryo-EM and artificial intelligence visualize endogenous protein community members.
著者: Ioannis Skalidis / Fotis L Kyrilis / Christian Tüting / Farzad Hamdi / Grzegorz Chojnowski / Panagiotis L Kastritis /
要旨: Cellular function is underlined by megadalton assemblies organizing in proximity, forming communities. Metabolons are protein communities involving metabolic pathways such as protein, fatty acid, and ...Cellular function is underlined by megadalton assemblies organizing in proximity, forming communities. Metabolons are protein communities involving metabolic pathways such as protein, fatty acid, and thioesters of coenzyme-A synthesis. Metabolons are highly heterogeneous due to their function, making their analysis particularly challenging. Here, we simultaneously characterize metabolon-embedded architectures of a 60S pre-ribosome, fatty acid synthase, and pyruvate/oxoglutarate dehydrogenase complex E2 cores de novo. Cryo-electron microscopy (cryo-EM) 3D reconstructions are resolved at 3.84-4.52 Å resolution by collecting <3,000 micrographs of a single cellular fraction. After combining cryo-EM with artificial intelligence-based atomic modeling and de novo sequence identification methods, at this resolution range, polypeptide hydrogen bonding patterns are discernible. Residing molecular components resemble their purified counterparts from other eukaryotes but also exhibit substantial conformational variation with potential functional implications. Our results propose an integrated tool, boosted by machine learning, that opens doors for structural systems biology spearheaded by cryo-EM characterization of native cell extracts.
履歴
登録2021年11月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年2月2日-
マップ公開2022年2月2日-
更新2023年12月13日-
現状2023年12月13日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.7
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.7
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7q5s
  • 表面レベル: 0.7
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-7q5s
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_13846.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_13846.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Protein community member C. thermophilum Fatty Acid Synthase
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.57 Å/pix.
x 256 pix.
= 401.357 Å		1.57 Å/pix.
x 256 pix.
= 401.357 Å		1.57 Å/pix.
x 256 pix.
= 401.357 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.5678 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.7 / ムービー #1: 0.7
最小 - 最大-1.0015457 - 2.8023229
平均 (標準偏差)0.0072308765 (±0.24349988)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 401.3568 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.567800781251.567800781251.56780078125
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z401.357401.357401.357
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-1.0022.8020.007

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_13846_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Protein community member C. thermophilum Signature 3 Ab Initio Map

ファイルemd_13846_additional_1.map
注釈Protein community member C. thermophilum Signature 3 Ab Initio Map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Protein community member C. thermophilum Fatty Acid Synthase,...

ファイルemd_13846_half_map_1.map
注釈Protein community member C. thermophilum Fatty Acid Synthase, Half-Map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Protein community member C. thermophilum Fatty Acid Synthase,...

ファイルemd_13846_half_map_2.map
注釈Protein community member C. thermophilum Fatty Acid Synthase, Half-Map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Fatty Acid Synthase Complex from Chaetomium thermophilum

全体名称: Fatty Acid Synthase Complex from Chaetomium thermophilum
要素
  • 複合体: Fatty Acid Synthase Complex from Chaetomium thermophilum
    • タンパク質・ペプチド: 3-hydroxyacyl-[acyl-carrier-protein] dehydratase
    • タンパク質・ペプチド: 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] reductase

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超分子 #1: Fatty Acid Synthase Complex from Chaetomium thermophilum

超分子名称: Fatty Acid Synthase Complex from Chaetomium thermophilum
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Chaetomium thermophilum var. thermophilum DSM 1495 (菌類)

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分子 #1: 3-hydroxyacyl-[acyl-carrier-protein] dehydratase

分子名称: 3-hydroxyacyl-[acyl-carrier-protein] dehydratase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Chaetomium thermophilum var. thermophilum DSM 1495 (菌類)
分子量理論値: 235.450672 KDa
配列文字列: MYGTGTGPQT GAVTPRSSAS LRPLTLSHGS LETSFLIPTG LHFHASRLKD EFIASLPPPT DELAQDDEPS SVPELVARYM GYIANQVAE GEDDAQGSYE EVLKLILNEF ERAFLQGNDV HALVATLPGI DAKKLEVIRS YFAARAATNR AMRAHQSALL R AAEEGEAR ...文字列:
MYGTGTGPQT GAVTPRSSAS LRPLTLSHGS LETSFLIPTG LHFHASRLKD EFIASLPPPT DELAQDDEPS SVPELVARYM GYIANQVAE GEDDAQGSYE EVLKLILNEF ERAFLQGNDV HALVATLPGI DAKKLEVIRS YFAARAATNR AMRAHQSALL R AAEEGEAR IYSIFGGQGN IEEYFEELRE LYKTYPSFVG HLIVSSAELL QILASHPSAE KLYSKGLDIM HWLHNPDATP DT DYLISAP VSFPLIGLVQ LAHYQVTCKV QGLHPGILRD RISGTTGHSQ GIVLAAVTAA ADSWESFEDL AKSALTILFW IGA RSQQTF PRTSMSPSLL QEAIDNGEGT PTPMLSIRDL PQAEVQKHID QTNQYLPEDQ HISISLINSP RNLVVSGPPR SLCG LNAQL RKVKAPTGLD QARIPYSERK IRFVNRFLPI TAPFHSKYLA GAAELIAEDL KDISIEVERL GIPVYDTNTG EDIRQ TVTG NVVPALIRMI TNDPVHWEKA TVFPEATHIL DFGPGGISGL GVLTSRNKDG TGVRVILAGT VNGTVAEVGY KSELFD RDE EHAVKYAVDW VKEYGPRLIK TSSGRIYVDT KMSRLLGLPP LMVAGMTPTT VPWDFVAATM NAGYQIELAG GGYFNAK MM TEAISKIERA IPPGRGITVN LIYVNPHAMA WQIPLLGRLR AEGVPIEGLT IGAGVPSIEV ANEYIQTLGL KHISFKPG S VDAIQAVINI AKANPTFPVI LQWTGGRGGG HHSYEDFHAP ILAMYSRIRR QENIILVAGS GFGGAEDTYP YLTGAWSTK YGYPPMPFDG CLFGSRMMVA KEAHTSPEAK QAIVDAPGLD DSEWEKTYKG PAGGVITVRS EMGEPIHKLA TRGVLFWAEM DQKIFSLPK EKRVAELKKN RDYIIRKLNA DFQKVWFGKN KKGEVVDLED MTYGEVVRRM VELLYVKDEK RWIDHSFAKL T ADFIHRVE ERFTTAASQP SLIQSYSDLD EPYSAVERVL AHYPEAETQL ISAQDVQHFL LLCKRRGQKP VTFVPALDED FE FYFKKDS LWQSEDLAAV IDRDVGRTCI LQGPMAAKHS TKVDEPIKEI LDGIHNGHIA ALKRDLYDND ESKIPTIEYF GGK LKDPEV QLDFEGVTIS YDVHKNTYRV SNNPSVPLPP LDAWLSALAG PNRTWRYALL QSEVIVQGHK YQTNPMKKIF APAR GLFVE IQYPNDPAKT VITVKEQPRP NRYIDVIEAK LVGDKEIVVN LIKDTNALGE PVALPLRFTY RPEAGYAPIH EIMEG RNDR IKEFYWRCWF GQDPLDLDAP VTSKFDGGEA VITSEAINEF VHAVGNTGEA FVDRPGKTMY APMDFAIVVG WKAITK PIF PRTIDGDLLK LVHLSNQFRM FPGAEPLKKG DKVYTTAQVN AVINQESGKM VEVCGTITRD GKPVMEVISQ FLYRGVY TD YENTFQRKVE TPMQVHLATT KDIAILRSKQ WFVLDDVATP EEFLLGKTLT FRLHTLVHFK NRNVYSHVET RGQVLVEL P TKEIIQVATV EYVAGESHGN PVIDYLQRNG QSIEQPVNFE NPIPLGGKAP LQLRAPASNE TYARVSGDYN PIHVSRVFA AYANLPGTIT HGMYSSAAVR SLVETWAAEN KIGRVRSFHA SLTGMVLPND DINVKLQHVG MVGGRKIIKV EATNKETEEK VLLGEAEIE QPVTAYVFTG QGSQEQGMGM DLYANSPVAR EVWDRADKYL RDTYGFAITD IVRNNPKELT IHFGGPLGKK I RANYMAMT FETVAADGSI KSERIFKDID ENTTSYTFRS PNGLLSATQF TQPALTLMEK ASFEDMKAKG LVPRDSTFAG HS LGEYSAL AALADVMPIE SLVSVVFYRG LTMQVAVERD ATGRSNYGMC AVNPSRISKT FNEEALRFVV GAVAETTGWL LEI VNYNIA NMQYVCAGDL RALDTLTSVT NFIKAMKIDI EQMRREYSPD KVKEELVEII KKCAAETEAK PKPLELQRGF ATIP LRGID VPFHSTFLRS GVKPFRNFLL KKINKTSIDP AKLIGKYIPN VTAKPFALTK EYFEDVYRLT NSPRIAHVLA NWEKY QDDN STLSASVANT SSETNGVNGV NGAVDVNGQN GVNGVNGH

UniProtKB: Malonyltransferase-like protein

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分子 #2: 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] reductase

分子名称: 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] reductase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Chaetomium thermophilum var. thermophilum DSM 1495 (菌類)
分子量理論値: 205.066922 KDa
配列文字列: MRPEVEQELA HTLLVELLAY QFASPVRWIE TQDVFLAEQM AERIVEIGPA DTLSVMAKRT LASKYEAYDA AKSAQRQILC YSKDAKEIY YDVDPIEEEP EPAPAQAATP TAPAAPAATP AAAPAPVAAP PPPGVGPAAQ VPDAPVTALE IVRALIAQKL K KPYQEVPL ...文字列:
MRPEVEQELA HTLLVELLAY QFASPVRWIE TQDVFLAEQM AERIVEIGPA DTLSVMAKRT LASKYEAYDA AKSAQRQILC YSKDAKEIY YDVDPIEEEP EPAPAQAATP TAPAAPAATP AAAPAPVAAP PPPGVGPAAQ VPDAPVTALE IVRALIAQKL K KPYQEVPL SKAIKDLVGG KSTLQNEILG DLGKEFGSTP EKPEDTPLDE LGAAMQATFD GNLGKTSQGL IARLISSKMP GG FNITTAR KYLETRWGLG PGRQDGVLLL AITMEPPSRL GSEADAKAFL DDVSQKYAAN AGISLSTAAA AGPAAGAGGG MLM DPAALE ALTSDQKALF KQQLELIARY LKLDIRAGDK AYQASQESAK VLQSQLDLWL AEHGDFYASG IEPVFSPLKA RVYD SSWNW ARQDALSMYY DIIFGRLKTV DREIVSQCIR IMNRANPTLL EFMQYHIDNC PTDRGETYQL AKELGAQLIE NCKEV LNAN PVYKDVAIPT GPKTTIDARG NLKYEEVPRP SCRKLEHYVQ QMAAGGKISE YGNRIKVQND LAKIYKLIKQ QHKLPK TSQ LEIKALYSDI IRALQMNENQ ILGQTNGKSL GLPKKGKPKA KTETIPFLHL RKKSVMGWEY NKKLTSLYLD CLEKAAR DG LTFAGKYALM TGAGAGSIGA EVLQGLISGG AHVIVTTSRY SREVTEYYQS MYSRYGARGS QLVVVPFNQG SVQDVNAL V EYIYDTKNGL GWDLDYIVPF AAISEQGRQI DGIDSKSELA HRIMLTNLIR LLGAVKTQKA SRGYETRPAQ VILPLSPNH GTFGSDGLYS ESKLGLETLF NRWESENWSN YLTICGAIIG WTRGTGLMSG NNIVAEAVEK FGVRTFSQQE MAFNLLGLMA PTIVDLCQN EPVCADLNGG LQFIPNLNEL MTRERKNLTE TSEIRQAVTK ETAAENKVVN GEASEALYKK KIIERRANIK F DFPPLPDW KKDIQPLNDK LKGMVDLEKV IVVTGFAEVG PWGNSRTRWE MEAYGEFSLE GCIEMAWIMG LIKNYNGLIK GK PYSGWVD AKTGEPVDDK DVKPKYEKYI LEHSGIRLIE PELFGGYDPN KKQLLHEVVI QEDLDPFQCS AETAEQFKRE HGD KVEIFE IPESGEYTVR FKKGATLWIP KALRFDRLVA GQIPTGWDAK RYGIPDDIIQ QVDPVCLFVL VSTVEALLSS GITD PYEFY KYVHVSELGN CIGSGMGGAT ALRGMHRDRF LDKPLQNDIL QESFINTMSA WVNMLLLSSS GPIKTPVAAC ATAVE SVDV GVETILEGKA RICLVGGFDD FGEEGSYEFA NMKATSNAVD EFAHGRTPQE MSRPTTTTRN GFMESQGSGV QVIMTA KLA LEMGVPIYGI LALTTTASDK IGRSVPAPGQ GVLTTAREHR GKFPSPLLDI NYRRRQIERR TKQVMEEKEA EFEYLAA EI EALKAEGRPQ SEIEEYAAHR AAHIEKTAEK QAKEILRSFG NFFWKNDPTI APLRGALAVW GLTIDDLDVA SFHGTSTK A NDKNESSVIC QQLAHLGRKK GNAVLGIFQK YLTGHPKGAA GAWMLNGCLQ VLNTGLVPGN RNADNVDKVM EQFDYIVYP NRSIQTDGIK AFSVTSFGFG QKGAQCIGVH PKYLYATLDE QTYNEYCTKV QARQKKAYRY FHNGLINNTL FQAKEKAPYT DEQLSAVLL NPDARVVEDK KTGQLIFPPN FMKLSEKTQA AAQPKVSLES VLSREARRLE SVNTRVGVDV EDISAINTDN D TFLDRNFT EAEQKYCLAS KSGRSPQKAF AGRWTAKEAV FKALGVSSKG AGAALKDIEI LVDENGAPTV SLHGAAAEAA KK AGIKSVS VSISYTDSQA AAIATAQL

UniProtKB: Fatty acid synthase alpha subunit-like protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.3 mg/mL
緩衝液pH: 7.4 / 構成要素 - 濃度: 200.0 mM / 構成要素 - 式: NH4CH2COOH / 構成要素 - 名称: Ammonium acetate
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細: For plunging, blot force 2 and blotting time of 6 sec were applied..

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS GLACIOS
温度最低: 77.15 K / 最高: 103.15 K
アライメント法Coma free - Residual tilt: 14.7 mrad
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 実像数: 2808 / 平均電子線量: 30.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 倍率（補正後）: 95675 / 照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 92000
試料ステージ試料ホルダーモデル: OTHER / ホルダー冷却材: NITROGEN

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成アルゴリズム: SIMULTANEOUS ITERATIVE (SIRT) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.47 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.1) / ソフトウェア - 詳細: Homogeneous Refinement / 使用した粒子像数: 5231
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.1) / ソフトウェア - 詳細: Ab-Initio Reconstruction
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.1)
最終 3次元分類クラス数: 256 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.1) / ソフトウェア - 詳細: 2D Classification
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

詳細Initial models were predicted using AlphaFold v2.0.1, fitted into reconstructions using COOT and finally refined in real space using COOT and phenix.real_space_refine
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-7q5s:
Protein community member fatty acid synthase complex from C. thermophilum

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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