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- EMDB-13615: S. cerevisiae Atm1 in MSP1E3D1 nanodiscs with bound AMP-PNP and Mg2+ -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-13615
タイトルS. cerevisiae Atm1 in MSP1E3D1 nanodiscs with bound AMP-PNP and Mg2+
マップデータ
試料
  • 複合体: Atm1 homodimer in MSP1E3D1 nanodiscs
    • タンパク質・ペプチド: Iron-sulfur clusters transporter ATM1, mitochondrial
  • リガンド: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: (1R)-2-{[(R)-(2-AMINOETHOXY)(HYDROXY)PHOSPHORYL]OXY}-1-[(DODECANOYLOXY)METHYL]ETHYL (9Z)-OCTADEC-9-ENOATE
機能・相同性
機能・相同性情報


iron-sulfur cluster transmembrane transport / Mitochondrial ABC transporters / iron-sulfur cluster export from the mitochondrion / mitochondrial transmembrane transport / トランスロカーゼ / iron-sulfur cluster assembly / ATPase-coupled transmembrane transporter activity / ABC-type transporter activity / transmembrane transport / intracellular iron ion homeostasis ...iron-sulfur cluster transmembrane transport / Mitochondrial ABC transporters / iron-sulfur cluster export from the mitochondrion / mitochondrial transmembrane transport / トランスロカーゼ / iron-sulfur cluster assembly / ATPase-coupled transmembrane transporter activity / ABC-type transporter activity / transmembrane transport / intracellular iron ion homeostasis / ミトコンドリア内膜 / ATP hydrolysis activity / ミトコンドリア / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Type 1 protein exporter / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. ...Type 1 protein exporter / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Iron-sulfur clusters transporter ATM1, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Ellinghaus TL / Kuehlbrandt W
資金援助 ドイツ, 1件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG)LI 415/5 & SR 113/1 ドイツ
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2021
タイトル: Conformational changes in the yeast mitochondrial ABC transporter Atm1 during the transport cycle.
著者: Thomas L Ellinghaus / Thomas Marcellino / Vasundara Srinivasan / Roland Lill / Werner Kühlbrandt /
要旨: The mitochondrial inner membrane ABC transporter Atm1 exports an unknown substrate to the cytosol for iron-sulfur protein biogenesis, cellular iron regulation, and tRNA thio-modification. Mutations ...The mitochondrial inner membrane ABC transporter Atm1 exports an unknown substrate to the cytosol for iron-sulfur protein biogenesis, cellular iron regulation, and tRNA thio-modification. Mutations in the human relative ABCB7 cause the iron storage disease XLSA/A. We determined 3D structures of two complementary states of Atm1 in lipid nanodiscs by electron cryo-microscopy at 2.9- to 3.4-Å resolution. The inward-open structure resembled the known crystal structure of nucleotide-free apo-Atm1 closely. The occluded conformation with bound AMP-PNP-Mg showed a tight association of the two nucleotide-binding domains, a rearrangement of the C-terminal helices, and closure of the putative substrate-binding cavity in the homodimeric transporter. We identified a hydrophobic patch on the C-terminal helices of yeast Atm1, which is unique among type IV ABC transporters of known structure. Truncation mutants of yeast Atm1 suggest that the C-terminal helices stabilize the dimer, yet are not necessary for closure of the nucleotide-binding domains.
履歴
登録2021年9月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年12月29日-
マップ公開2021年12月29日-
更新2021年12月29日-
現状2021年12月29日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.5
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 原子モデル: PDB-7psn
  • 表面レベル: 0.5
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_13615.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_13615.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.828 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.5 / ムービー #1: 0.5
最小 - 最大-2.563327 - 4.080987
平均 (標準偏差)-0.0005992356 (±0.089234404)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 264.96 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.8280.8280.828
M x/y/z320320320
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z264.960264.960264.960
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ320320320
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS320320320
D min/max/mean-2.5634.081-0.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Atm1 homodimer in MSP1E3D1 nanodiscs

全体名称: Atm1 homodimer in MSP1E3D1 nanodiscs
要素
  • 複合体: Atm1 homodimer in MSP1E3D1 nanodiscs
    • タンパク質・ペプチド: Iron-sulfur clusters transporter ATM1, mitochondrial
  • リガンド: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: (1R)-2-{[(R)-(2-AMINOETHOXY)(HYDROXY)PHOSPHORYL]OXY}-1-[(DODECANOYLOXY)METHYL]ETHYL (9Z)-OCTADEC-9-ENOATE

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超分子 #1: Atm1 homodimer in MSP1E3D1 nanodiscs

超分子名称: Atm1 homodimer in MSP1E3D1 nanodiscs / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 137 KDa

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分子 #1: Iron-sulfur clusters transporter ATM1, mitochondrial

分子名称: Iron-sulfur clusters transporter ATM1, mitochondrial
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: トランスロカーゼ
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 68.392969 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: LKDLFRYIWP KGNNKVRIRV LIALGLLISA KILNVQVPFF FKQTIDSMNI AWDDPTVALP AAIGLTILCY GVARFGSVLF GELRNAVFA KVAQNAIRTV SLQTFQHLMK LDLGWHLSRQ TGGLTRAMDR GTKGISQVLT AMVFHIIPIS FEISVVCGIL T YQFGASFA ...文字列:
LKDLFRYIWP KGNNKVRIRV LIALGLLISA KILNVQVPFF FKQTIDSMNI AWDDPTVALP AAIGLTILCY GVARFGSVLF GELRNAVFA KVAQNAIRTV SLQTFQHLMK LDLGWHLSRQ TGGLTRAMDR GTKGISQVLT AMVFHIIPIS FEISVVCGIL T YQFGASFA AITFSTMLLY SIFTIKTTAW RTHFRRDANK ADNKAASVAL DSLINFEAVK YFNNEKYLAD KYNGSLMNYR DS QIKVSQS LAFLNSGQNL IFTTALTAMM YMGCTGVIGG NLTVGDLVLI NQLVFQLSVP LNFLGSVYRD LKQSLIDMET LFK LRKNEV KIKNAERPLM LPENVPYDIT FENVTFGYHP DRKILKNASF TIPAGWKTAI VGSSGSGKST ILKLVFRFYD PESG RILIN GRDIKEYDID ALRKVIGVVP QDTPLFNDTI WENVKFGRID ATDEEVITVV EKAQLAPLIK KLPQGFDTIV GERGL MISG GEKQRLAIAR VLLKNARIMF FDEATSALDT HTEQALLRTI RDNFTSGSRT SVYIAHRLRT IADADKIIVL DNGRVR EEG KHLELLAMPG SLYRELWTIQ EDLDHLENEL KDQQELWSHP QFEK

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分子 #2: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER

分子名称: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 2 / 式: ANP
分子量理論値: 506.196 Da
Chemical component information

ChemComp-ANP:
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP / AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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分子 #3: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #4: (1R)-2-{[(R)-(2-AMINOETHOXY)(HYDROXY)PHOSPHORYL]OXY}-1-[(DODECANO...

分子名称: (1R)-2-{[(R)-(2-AMINOETHOXY)(HYDROXY)PHOSPHORYL]OXY}-1-[(DODECANOYLOXY)METHYL]ETHYL (9Z)-OCTADEC-9-ENOATE
タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 4 / 式: LOP
分子量理論値: 661.89 Da
Chemical component information

ChemComp-LOP:
(1R)-2-{[(R)-(2-AMINOETHOXY)(HYDROXY)PHOSPHORYL]OXY}-1-[(DODECANOYLOXY)METHYL]ETHYL (9Z)-OCTADEC-9-ENOATE / リン脂質*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 68.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: RELION
初期 角度割当タイプ: OTHER / 詳細: RELION
最終 角度割当タイプ: OTHER / 詳細: cryoSPARC
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.15.0) / ソフトウェア - 詳細: NU-Refinement / 使用した粒子像数: 129849
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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