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万見
- EMDB-13206: Tetrameric building block of the human GID complex. -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-13206
タイトルTetrameric building block of the human GID complex.
マップデータPostprocessed map of the four building blocks of the tetrameric hGID complex, consisting of WDR26, RanBP9, TWA1, and MAEA or RMND5A.
試料
  • 複合体: hGID
    • タンパク質・ペプチド: RanBP9
    • タンパク質・ペプチド: WDR26
    • タンパク質・ペプチド: Twa1
    • タンパク質・ペプチド: MAEA
    • タンパク質・ペプチド: RMND5A
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.0 Å
データ登録者Mohamed WI / Park SL / Rabl J / Leitner A / Boehringer D / Peter M
資金援助European Union, スイス, 2件
OrganizationGrant number国
European Research Council (ERC)ITN network grantEuropean Union
Swiss National Science Foundation スイス
引用
ジャーナル: EMBO Rep / 年: 2021
タイトル: The human GID complex engages two independent modules for substrate recruitment.
著者: Weaam I Mohamed / Sophia L Park / Julius Rabl / Alexander Leitner / Daniel Boehringer / Matthias Peter /
要旨: The human GID (hGID) complex is a conserved E3 ubiquitin ligase regulating diverse biological processes, including glucose metabolism and cell cycle progression. However, the biochemical function and ...The human GID (hGID) complex is a conserved E3 ubiquitin ligase regulating diverse biological processes, including glucose metabolism and cell cycle progression. However, the biochemical function and substrate recognition of the multi-subunit complex remain poorly understood. Using biochemical assays, cross-linking mass spectrometry, and cryo-electron microscopy, we show that hGID engages two distinct modules for substrate recruitment, dependent on either WDR26 or GID4. WDR26 and RanBP9 cooperate to ubiquitinate HBP1 in vitro, while GID4 is dispensable for this reaction. In contrast, GID4 functions as an adaptor for the substrate ZMYND19, which surprisingly lacks a Pro/N-end degron. GID4 substrate binding and ligase activity is regulated by ARMC8α, while the shorter ARMC8β isoform assembles into a stable hGID complex that is unable to recruit GID4. Cryo-EM reconstructions of these hGID complexes reveal the localization of WDR26 within a ring-like, tetrameric architecture and suggest that GID4 and WDR26/Gid7 utilize different, non-overlapping binding sites. Together, these data advance our mechanistic understanding of how the hGID complex recruits cognate substrates and provides insights into the regulation of its E3 ligase activity.
#1: ジャーナル: Biorxiv / 年: 2021
タイトル: The human GID complex engages two independent modules for substrate recruitment
著者: Mohamed WI / Park SL / Rabl J / Leitner A / Boehringer D / Peter M
履歴
登録2021年7月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年10月6日-
マップ公開2021年10月6日-
更新2021年11月17日-
現状2021年11月17日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.07
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.07
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_13206.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_13206.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 22.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Postprocessed map of the four building blocks of the tetrameric hGID complex, consisting of WDR26, RanBP9, TWA1, and MAEA or RMND5A.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
3.36 Å/pix.
x 180 pix.
= 604.8 Å		3.36 Å/pix.
x 180 pix.
= 604.8 Å		3.36 Å/pix.
x 180 pix.
= 604.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 3.36 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.07 / ムービー #1: 0.07
最小 - 最大-0.09197822 - 0.3189951
平均 (標準偏差)0.00025773348 (±0.0050042705)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ180180180
Spacing180180180
セルA=B=C: 604.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z3.363.363.36
M x/y/z180180180
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z604.800604.800604.800
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS180180180
D min/max/mean-0.0920.3190.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_13206_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: #1

ファイルemd_13206_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_13206_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_13206_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : hGID

全体名称: hGID
要素
  • 複合体: hGID
    • タンパク質・ペプチド: RanBP9
    • タンパク質・ペプチド: WDR26
    • タンパク質・ペプチド: Twa1
    • タンパク質・ペプチド: MAEA
    • タンパク質・ペプチド: RMND5A

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超分子 #1: hGID

超分子名称: hGID / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: Complex of subunits WDR26, RanBP9, TWA1, MAEA, and RMND5A. The map contains one subunit of WDR26, RanBP9, TWA1, and one subunit of MAEA or RMND5A.
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
組換株: Sf9 / 組換細胞: Sf9

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分子 #1: RanBP9

分子名称: RanBP9 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MDWSHPQFEK SAVDENLYFQ GGGRMSGQPP PPPPQQQQQQ QQLSPPPPAA LAPVSGVVLP APPAVSAGSS PAGSPGGGAG GEGLGAAAAA LLLHPPPPPP PATAAPPPPP PPPPPPASAA APASGPPAPP GLAAGPGPAG GAPTPALVAG SSAAAPFPHG DSALNEQEKE ...文字列:
MDWSHPQFEK SAVDENLYFQ GGGRMSGQPP PPPPQQQQQQ QQLSPPPPAA LAPVSGVVLP APPAVSAGSS PAGSPGGGAG GEGLGAAAAA LLLHPPPPPP PATAAPPPPP PPPPPPASAA APASGPPAPP GLAAGPGPAG GAPTPALVAG SSAAAPFPHG DSALNEQEKE LQRRLKRLYP AVDEQETPLP RSWSPKDKFS YIGLSQNNLR VHYKGHGKTP KDAASVRATH PIPAACGIYY FEVKIVSKGR DGYMGIGLSA QGVNMNRLPG WDKHSYGYHG DDGHSFCSSG TGQPYGPTFT TGDVIGCCVN LINNTCFYTK NGHSLGIAFT DLPPNLYPTV GLQTPGEVVD ANFGQHPFVF DIEDYMREWR TKIQAQIDRF PIGDREGEWQ TMIQKMVSSY LVHHGYCATA EAFARSTDQT VLEELASIKN RQRIQKLVLA GRMGEAIETT QQLYPSLLER NPNLLFTLKV RQFIEMVNGT DSEVRCLGGR SPKSQDSYPV SPRPFSSPSM SPSHGMNIHN LASGKGSTAH FSGFESCSNG VISNKAHQSY CHSNKHQSSN LNVPELNSIN MSRSQQVNNF TSNDVDMETD HYSNGVGETS SNGFLNGSSK HDHEMEDCDT EMEVDSSQLR RQLCGGSQAA IERMIHFGRE LQAMSEQLRR DCGKNTANKK MLKDAFSLLA YSDPWNSPVG NQLDPIQREP VCSALNSAIL ETHNLPKQPP LALAMGQATQ CLGLMARSGI GSCAFATVED YLH

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分子 #2: WDR26

分子名称: WDR26 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MGSSHHHHHH SAVDENLYFQ GGGRSQSDED VIRLIGQHLN GLGLNQTVDL LMQESGCRLE HPSATKFRNH VMEGDWDKAE NDLNELKPLV HSPHAIVVRG ALEISQTLLG IIVRMKFLLL QQKYLEYLED GKVLEALQVL RCELTPLKYN TERIHVLSGY LMCSHAEDLR ...文字列:
MGSSHHHHHH SAVDENLYFQ GGGRSQSDED VIRLIGQHLN GLGLNQTVDL LMQESGCRLE HPSATKFRNH VMEGDWDKAE NDLNELKPLV HSPHAIVVRG ALEISQTLLG IIVRMKFLLL QQKYLEYLED GKVLEALQVL RCELTPLKYN TERIHVLSGY LMCSHAEDLR AKAEWEGKGT ASRSKLLDKL QTYLPPSVML PPRRLQTLLR QAVELQRDRC LYHNTKLDNN LDSVSLLIDH VCSRRQFPCY TQQILTEHCN EVWFCKFSND GTKLATGSKD TTVIIWQVDP DTHLLKLLKT LEGHAYGVSY IAWSPDDNYL VACGPDDCSE LWLWNVQTGE LRTKMSQSHE DSLTSVAWNP DGKRFVTGGQ RGQFYQCDLD GNLLDSWEGV RVQCLWCLSD GKTVLASDTH QRIRGYNFED LTDRNIVQED HPIMSFTISK NGRLALLNVA TQGVHLWDLQ DRVLVRKYQG VTQGFYTIHS CFGGHNEDFI ASGSEDHKVY IWHKRSELPI AELTGHTRTV NCVSWNPQIP SMMASASDDG TVRIWGPAPF IDHQNIEEEC SSMDS

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分子 #3: Twa1

分子名称: Twa1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MGSSHHHHHH SAVDENLYFQ GGGRMSYAEK PDEITKDEWM EKLNNLHVQR ADMNRLIMNY LVTEGFKEAA EKFRMESGIE PSVDLETLDE RIKIREMILK GQIQEAIALI NSLHPELLDT NRYLYFHLQQ QHLIELIRQR ETEAALEFAQ TQLAEQGEES RECLTEMERT ...文字列:
MGSSHHHHHH SAVDENLYFQ GGGRMSYAEK PDEITKDEWM EKLNNLHVQR ADMNRLIMNY LVTEGFKEAA EKFRMESGIE PSVDLETLDE RIKIREMILK GQIQEAIALI NSLHPELLDT NRYLYFHLQQ QHLIELIRQR ETEAALEFAQ TQLAEQGEES RECLTEMERT LALLAFDSPE ESPFGDLLHT MQRQKVWSEV NQAVLDYENR ESTPKLAKLL KLLLWAQNEL DQKKVKYPKM TDLSKGVIEE PK

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分子 #4: MAEA

分子名称: MAEA / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MDYKDDDDKS AVDENLYFQG GGRMAVQESA AQLSMTLKVQ EYPTLKVPYE TLNKRFRAAQ KNIDRETSHV TMVVAELEKT LSGCPAVDSV VSLLDGVVEK LSVLKRKAVE SIQAEDESAK LCKRRIEHLK EHSSDQPAAA SVWKRKRMDR MMVEHLLRCG YYNTAVKLAR ...文字列:
MDYKDDDDKS AVDENLYFQG GGRMAVQESA AQLSMTLKVQ EYPTLKVPYE TLNKRFRAAQ KNIDRETSHV TMVVAELEKT LSGCPAVDSV VSLLDGVVEK LSVLKRKAVE SIQAEDESAK LCKRRIEHLK EHSSDQPAAA SVWKRKRMDR MMVEHLLRCG YYNTAVKLAR QSGIEDLVNI EMFLTAKEVE ESLERRETAT CLAWCHDNKS RLRKMKSCLE FSLRIQEFIE LIRQNKRLDA VRHARKHFSQ AEGSQLDEVR QAMGMLAFPP DTHISPYKDL LDPARWRMLI QQFRYDNYRL HQLGNNSVFT LTLQAGLSAI KTPQCYKEDG SSKSPDCPVC SRSLNKLAQP LPMAHCANSR LVCKISGDVM NENNPPMMLP NGYVYGYNSL LSIRQDDKVV CPRTKEVFHF SQAEKVYIM

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分子 #5: RMND5A

分子名称: RMND5A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MGSSHHHHHH SAVDENLYFQ GGGRMDQCVT VERELEKVLH KFSGYGQLCE RGLEELIDYT GGLKHEILQS HGQDAELSGT LSLVLTQCCK RIKDTVQKLA SDHKDIHSSV SRVGKAIDKN FDSDISSVGI DGCWQADSQR LLNEVMVEHF FRQGMLDVAE ELCQESGLSV ...文字列:
MGSSHHHHHH SAVDENLYFQ GGGRMDQCVT VERELEKVLH KFSGYGQLCE RGLEELIDYT GGLKHEILQS HGQDAELSGT LSLVLTQCCK RIKDTVQKLA SDHKDIHSSV SRVGKAIDKN FDSDISSVGI DGCWQADSQR LLNEVMVEHF FRQGMLDVAE ELCQESGLSV DPSQKEPFVE LNRILEALKV RVLRPALEWA VSNREMLIAQ NSSLEFKLHR LYFISLLMGG TTNQREALQY AKNFQPFALN HQKDIQVLMG SLVYLRQGIE NSPYVHLLDA NQWADICDIF TRDACALLGL SVESPLSVSF SAGCVALPAL INIKAVIEQR QCTGVWNQKD ELPIEVDLGK KCWYHSIFAC PILRQQTTDN NPPMKLVCGH IISRDALNKM FNGSKLKCPY CPMEQSPGDA KQIFF

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.1 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度名称式
50.0 mMHEPES
200.0 mMsodium chlorideNaCl
1.0 mMTCEP
0.01 %NP40

詳細: 50 mM HEPES pH 7.4, 200 mM NaCl, 1mM TCEP and 0.01% NP40
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - Film thickness: 1.0 nm / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR / 詳細: 15mA
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細The complex was purified with gel filtration and subsequently crosslinked using the GraFix method.

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電子顕微鏡法 #1

Microscopy ID1
顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影Image recording ID: 1 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 26017 / 平均露光時間: 1.5 sec. / 平均電子線量: 78.0 e/Å2 / 詳細: magnification: 105000x, 0.84A/pix
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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電子顕微鏡法 #1~

Microscopy ID1
顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影Image recording ID: 2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 19599 / 平均露光時間: 8.5 sec. / 平均電子線量: 78.0 e/Å2 / 詳細: magnification: 165000, 0.84A/pix
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 倍率（公称値）: 165000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

Image recording ID1
詳細Combined datasets (K2 and K3)
粒子像選択選択した数: 815538
CTF補正ソフトウェア - 名称: Gctf
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 9.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 詳細: Focused refinement of symmetry expanded particles. / 使用した粒子像数: 144536
初期 角度割当タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 詳細: stochastic gradient descent
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 3次元分類クラス数: 10 / ソフトウェア - 名称: RELION
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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