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万見
- EMDB-13171: Human Signal Peptidase Complex Paralog A (SPC-A) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-13171
タイトルHuman Signal Peptidase Complex Paralog A (SPC-A)
マップデータAmphipol has been largely masked out
試料
  • 複合体: Signal peptidase complex paralog A (SPC-A)
    • 複合体: Signal peptidase complex catalytic subunit A (SEC11A)
      • タンパク質・ペプチド: Signal peptidase complex catalytic subunit SEC11A
    • 複合体: Signal peptidase complex subunit 3 (SPC22/23)
      • タンパク質・ペプチド: Signal peptidase complex subunit 3
    • 複合体: Signal peptidase complex subunit 2 (SPC25)
      • タンパク質・ペプチド: Signal peptidase complex subunit 2
    • 複合体: Signal peptidase complex subunit 1 (SPC12)
      • タンパク質・ペプチド: Signal peptidase complex subunit 1
機能・相同性
機能・相同性情報


signal peptidase complex / signal peptidase I / : / signal peptide processing / protein targeting to ER / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucose-dependent Insulinotropic Polypeptide (GIP) / virion assembly / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) ...signal peptidase complex / signal peptidase I / : / signal peptide processing / protein targeting to ER / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucose-dependent Insulinotropic Polypeptide (GIP) / virion assembly / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / peptidase activity / membrane => GO:0016020 / viral protein processing / serine-type endopeptidase activity / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / proteolysis
類似検索 - 分子機能
Signal peptidase complex catalytic subunit SEC11A / Peptidase S26B / Signal peptidase complex subunit 3 / Signal peptidase complex subunit 2 / Signal peptidase subunit / Microsomal signal peptidase 25 kDa subunit (SPC25) / Signal peptidase complex subunit 1 / Signal peptidase complex subunit Spc1 / Microsomal signal peptidase 12 kDa subunit (SPC12) / Peptidase S26A, signal peptidase I, conserved site ...Signal peptidase complex catalytic subunit SEC11A / Peptidase S26B / Signal peptidase complex subunit 3 / Signal peptidase complex subunit 2 / Signal peptidase subunit / Microsomal signal peptidase 25 kDa subunit (SPC25) / Signal peptidase complex subunit 1 / Signal peptidase complex subunit Spc1 / Microsomal signal peptidase 12 kDa subunit (SPC12) / Peptidase S26A, signal peptidase I, conserved site / Signal peptidases I signature 3. / Peptidase S26A, signal peptidase I, serine active site / Signal peptidases I serine active site. / Peptidase S26 / Peptidase S24/S26A/S26B/S26C / Peptidase S24-like / LexA/Signal peptidase-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Signal peptidase complex subunit 3 / Signal peptidase complex catalytic subunit SEC11A / Signal peptidase complex subunit 2 / Signal peptidase complex subunit 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.9 Å
データ登録者Liaci AM / Foerster F
資金援助 オランダ, 1件
OrganizationGrant number国
European Research Council (ERC)724425 オランダ
引用
ジャーナル: Mol Cell / 年: 2021
タイトル: Structure of the human signal peptidase complex reveals the determinants for signal peptide cleavage.
著者: A Manuel Liaci / Barbara Steigenberger / Paulo Cesar Telles de Souza / Sem Tamara / Mariska Gröllers-Mulderij / Patrick Ogrissek / Siewert J Marrink / Richard A Scheltema / Friedrich Förster /
要旨: The signal peptidase complex (SPC) is an essential membrane complex in the endoplasmic reticulum (ER), where it removes signal peptides (SPs) from a large variety of secretory pre-proteins with ...The signal peptidase complex (SPC) is an essential membrane complex in the endoplasmic reticulum (ER), where it removes signal peptides (SPs) from a large variety of secretory pre-proteins with exquisite specificity. Although the determinants of this process have been established empirically, the molecular details of SP recognition and removal remain elusive. Here, we show that the human SPC exists in two functional paralogs with distinct proteolytic subunits. We determined the atomic structures of both paralogs using electron cryo-microscopy and structural proteomics. The active site is formed by a catalytic triad and abuts the ER membrane, where a transmembrane window collectively formed by all subunits locally thins the bilayer. Molecular dynamics simulations indicate that this unique architecture generates specificity for SPs based on the length of their hydrophobic segments.
#1: ジャーナル: BioRxiv / 年: 2020
タイトル: Structure of the Human Signal Peptidase Complex Reveals the Determinants for Signal Peptide Cleavage
著者: Liaci AM / Steigenberger B / Tamara S / Telles de Souza PC / Grollers-Mulderij M / Ogrissek P / Marrik SJ / Scheltema RA / Foerster F
履歴
登録2021年7月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年10月6日-
マップ公開2021年10月6日-
更新2022年12月21日-
現状2022年12月21日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0135
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.0135
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7p2p
  • 表面レベル: 0.0135
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_13171.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_13171.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Amphipol has been largely masked out
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.81 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0135 / ムービー #1: 0.0135
最小 - 最大-0.019206602 - 0.03816892
平均 (標準偏差)0.00028426043 (±0.0019296525)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 162.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.810.810.81
M x/y/z200200200
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z162.000162.000162.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ450450450
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS200200200
D min/max/mean-0.0190.0380.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_13171_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_13171_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_13171_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Signal peptidase complex paralog A (SPC-A)

全体名称: Signal peptidase complex paralog A (SPC-A)
要素
  • 複合体: Signal peptidase complex paralog A (SPC-A)
    • 複合体: Signal peptidase complex catalytic subunit A (SEC11A)
      • タンパク質・ペプチド: Signal peptidase complex catalytic subunit SEC11A
    • 複合体: Signal peptidase complex subunit 3 (SPC22/23)
      • タンパク質・ペプチド: Signal peptidase complex subunit 3
    • 複合体: Signal peptidase complex subunit 2 (SPC25)
      • タンパク質・ペプチド: Signal peptidase complex subunit 2
    • 複合体: Signal peptidase complex subunit 1 (SPC12)
      • タンパク質・ペプチド: Signal peptidase complex subunit 1

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超分子 #1: Signal peptidase complex paralog A (SPC-A)

超分子名称: Signal peptidase complex paralog A (SPC-A) / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / Organelle: Endoplasmic Reticulum / 細胞中の位置: Endoplasmic Reticulum
分子量理論値: 20.3 KDa

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超分子 #2: Signal peptidase complex catalytic subunit A (SEC11A)

超分子名称: Signal peptidase complex catalytic subunit A (SEC11A)
タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / Organelle: Endoplasmic Reticulum / 細胞中の位置: Endoplasmic Reticulum

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超分子 #3: Signal peptidase complex subunit 3 (SPC22/23)

超分子名称: Signal peptidase complex subunit 3 (SPC22/23) / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / Organelle: Endoplasmic Reticulum / 細胞中の位置: Endoplasmic Reticulum

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超分子 #4: Signal peptidase complex subunit 2 (SPC25)

超分子名称: Signal peptidase complex subunit 2 (SPC25) / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / Organelle: Endoplasmic Reticulum / 細胞中の位置: Endoplasmic Reticulum

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超分子 #5: Signal peptidase complex subunit 1 (SPC12)

超分子名称: Signal peptidase complex subunit 1 (SPC12) / タイプ: complex / ID: 5 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #4
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / Organelle: Endoplasmic Reticulum / 細胞中の位置: Endoplasmic Reticulum

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分子 #1: Signal peptidase complex catalytic subunit SEC11A

分子名称: Signal peptidase complex catalytic subunit SEC11A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: signal peptidase I
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 22.376088 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: PMLSLDFLDD VRRMNKRQLY YQVLNFGMIV SSALMIWKGL MVITGSESPI VVVLSGSMEP AFHRGDLLFL TNRVEDPIRV GEIVVFRIE GREIPIVHRV LKIHEKQNGH IKFLTKGDNN AVDDRGLYKQ GQHWLEKKDV VGRARGFVPY IGIVTILMND Y PKFKYAVL ...文字列:
PMLSLDFLDD VRRMNKRQLY YQVLNFGMIV SSALMIWKGL MVITGSESPI VVVLSGSMEP AFHRGDLLFL TNRVEDPIRV GEIVVFRIE GREIPIVHRV LKIHEKQNGH IKFLTKGDNN AVDDRGLYKQ GQHWLEKKDV VGRARGFVPY IGIVTILMND Y PKFKYAVL FLLGLFVLVH REGGSPGGSG GGSAENLYFQ

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分子 #2: Signal peptidase complex subunit 3

分子名称: Signal peptidase complex subunit 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 22.348457 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: PMNTVLSRAN SLFAFSLSVM AALTFGCFIT TAFKDRSVPV RLHVSRIMLK NVEDFTGPRE RSDLGFITFD ITADLENIFD WNVKQLFLY LSAEYSTKNN ALNQVVLWDK IVLRGDNPKL LLKDMKTKYF FFDDGNGLKG NRNVTLTLSW NVVPNAGILP L VTGSGHVS ...文字列:
PMNTVLSRAN SLFAFSLSVM AALTFGCFIT TAFKDRSVPV RLHVSRIMLK NVEDFTGPRE RSDLGFITFD ITADLENIFD WNVKQLFLY LSAEYSTKNN ALNQVVLWDK IVLRGDNPKL LLKDMKTKYF FFDDGNGLKG NRNVTLTLSW NVVPNAGILP L VTGSGHVS VPFPDTYEIT KSYGSGEGRG SLLTCGDVEE NPG

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分子 #3: Signal peptidase complex subunit 2

分子名称: Signal peptidase complex subunit 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 27.215236 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MAAAAVQGGR SGGSGGCSGA GGASNCGTGS GRSGLLDKWK IDDKPVKIDK WDGSAVKNSL DDSAKKVLLE KYKYVENFGL IDGRLTICT ISCFFAIVAL IWDYMHPFPE SKPVLALCVI SYFVMMGILT IYTSYKEKSI FLVAHRKDPT GMDPDDIWQL S SSLKRFDD ...文字列:
MAAAAVQGGR SGGSGGCSGA GGASNCGTGS GRSGLLDKWK IDDKPVKIDK WDGSAVKNSL DDSAKKVLLE KYKYVENFGL IDGRLTICT ISCFFAIVAL IWDYMHPFPE SKPVLALCVI SYFVMMGILT IYTSYKEKSI FLVAHRKDPT GMDPDDIWQL S SSLKRFDD KYTLKLTFIS GRTKQQREAE FTKSIAKFFD HSGTLVMDAY EPEISRLHDS LAIERKIKGS GQCTNYALLK LA GDVESNP G

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分子 #4: Signal peptidase complex subunit 1

分子名称: Signal peptidase complex subunit 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 20.488445 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: PMARGGDTGC TGPSETSASG AAAIALPGLE GPATDAQCQT LPLTVLKSRS PSPRSLPPAL SCPPPQPAML EHLSSLPTQM DYKGQKLAE QMFQGIILFS AIVGFIYGYV AEQFGWTVYI VMAGFAFSCL LTLPPWPIYR RHPLKWLPVQ ESSTDDKKPG E RKIKRHAK ...文字列:
PMARGGDTGC TGPSETSASG AAAIALPGLE GPATDAQCQT LPLTVLKSRS PSPRSLPPAL SCPPPQPAML EHLSSLPTQM DYKGQKLAE QMFQGIILFS AIVGFIYGYV AEQFGWTVYI VMAGFAFSCL LTLPPWPIYR RHPLKWLPVQ ESSTDDKKPG E RKIKRHAK NNGSGATNFS LLKQAGDVEE NPG

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製 #1

Preparation ID1
濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.8
構成要素:
濃度式名称
10.0 mMHEPESHEPES
85.0 mMNaClsodium chloride
1.0 mMEDTAethylenediaminetetraacetic acid
1.0 mMDTTdithiothreitol
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - Film type ID: 1 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 25 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 0.039 kPa
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: Blot for 4s with blot force 0 before plunging..
詳細grid condition 1 (frozen without fluorinated fos-choline-8)

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試料調製 #2

Preparation ID2
濃度4 mg/mL
緩衝液pH: 7.8
構成要素:
濃度式名称
10.0 mMHEPESHEPES
85.0 mMNaClsodium chloride
1.0 mMEDTAethylenediaminetetraacetic acid
1.0 mMDTTdithiothreitol
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - Film type ID: 1 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 25 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 0.039 kPa
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: Blot for 4s with blot force 0 before plunging..
詳細grid condition 2 (frozen with 1.5 mM fluorinated fos-choline-8)

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
温度最低: 93.0 K / 最高: 93.0 K
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
詳細200 kV Talos Arctica at Utrecht University, the Netherlands. Same settings were used for both grid conditions.
撮影#0 - Image recording ID: 1
#0 - フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
#0 - 検出モード: COUNTING / #0 - 撮影したグリッド数: 1 / #0 - 実像数: 5203 / #0 - 平均露光時間: 9.0 sec. / #0 - 平均電子線量: 63.0 e/Å2 / #1 - Image recording ID: 2
#1 - フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
#1 - 検出モード: COUNTING / #1 - デジタル化 - サイズ - 横: 3838 pixel / #1 - デジタル化 - サイズ - 縦: 3710 pixel / #1 - 撮影したグリッド数: 1 / #1 - 実像数: 2083 / #1 - 平均露光時間: 10.2 sec. / #1 - 平均電子線量: 63.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 30.0 µm / 最大 デフォーカス（補正後）: 4.8 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 0.3 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 165000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

Image recording ID1
粒子像選択選択した数: 1015857
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
In silico モデル: Starting models were generated using trRosetta with (SEC11A) or without (SPC12, SPC22/23, SPC25) available homology templates.
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 29508
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 3次元分類クラス数: 4 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-7p2p:
Human Signal Peptidase Complex Paralog A (SPC-A)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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