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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-12183 | |||||||||||||||
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タイトル | Salmonella LP ring 26 mer refined in C26 map | |||||||||||||||
マップデータ | refinement map | |||||||||||||||
試料 |
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キーワード | bacterial flagellum LP ring salmonella / MEMBRANE PROTEIN | |||||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 bacterial-type flagellum basal body, distal rod, L ring / bacterial-type flagellum basal body, distal rod, P ring / cytoskeletal motor activity / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / cell outer membrane / outer membrane-bounded periplasmic space / structural molecule activity 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||
生物種 | Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhi (サルモネラ菌) / Salmonella typhimurium (strain LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720) (サルモネラ菌) | |||||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.2 Å | |||||||||||||||
データ登録者 | Johnson S / Furlong E | |||||||||||||||
資金援助 | 英国, 4件
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引用 | ジャーナル: Nat Microbiol / 年: 2021 タイトル: Molecular structure of the intact bacterial flagellar basal body. 著者: Steven Johnson / Emily J Furlong / Justin C Deme / Ashley L Nord / Joseph J E Caesar / Fabienne F V Chevance / Richard M Berry / Kelly T Hughes / Susan M Lea / 要旨: The bacterial flagellum is a macromolecular protein complex that enables motility in many species. Bacterial flagella self-assemble a strong, multicomponent drive shaft that couples rotation in the ...The bacterial flagellum is a macromolecular protein complex that enables motility in many species. Bacterial flagella self-assemble a strong, multicomponent drive shaft that couples rotation in the inner membrane to the micrometre-long flagellar filament that powers bacterial swimming in viscous fluids. Here, we present structures of the intact Salmonella flagellar basal body, encompassing the inner membrane rotor, drive shaft and outer-membrane bushing, solved using cryo-electron microscopy to resolutions of 2.2-3.7 Å. The structures reveal molecular details of how 173 protein molecules of 13 different types assemble into a complex spanning two membranes and a cell wall. The helical drive shaft at one end is intricately interwoven with the rotor component with both the export gate complex and the proximal rod forming interactions with the MS-ring. At the other end, the drive shaft distal rod passes through the LP-ring bushing complex, which functions as a molecular bearing anchored in the outer membrane through interactions with the lipopolysaccharide. The in situ structure of a protein complex capping the drive shaft provides molecular insights into the assembly process of this molecular machine. | |||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_12183.map.gz | 241.6 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-12183-v30.xml emd-12183.xml | 19.7 KB 19.7 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_12183_fsc.xml | 15.2 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_12183.png | 77.1 KB | ||
Filedesc metadata | emd-12183.cif.gz | 5.7 KB | ||
その他 | emd_12183_additional_1.map.gz emd_12183_half_map_1.map.gz emd_12183_half_map_2.map.gz | 34.2 MB 242.7 MB 242.7 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-12183 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-12183 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_12183_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_12183_full_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | emd_12183_validation.xml.gz | 23.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_12183_validation.cif.gz | 30.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-12183 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-12183 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_12183.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 307.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | refinement map | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.832 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-追加マップ: post processed
ファイル | emd_12183_additional_1.map | ||||||||||||
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注釈 | post processed | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: half map 1
ファイル | emd_12183_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | half map 1 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: half map 2
ファイル | emd_12183_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | half map 2 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Flagellar LP ring
全体 | 名称: Flagellar LP ring |
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要素 |
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-超分子 #1: Flagellar LP ring
超分子 | 名称: Flagellar LP ring / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3 |
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由来(天然) | 生物種: Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhi (サルモネラ菌) |
-分子 #1: Flagellar L-ring protein
分子 | 名称: Flagellar L-ring protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 26 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Salmonella typhimurium (strain LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720) (サルモネラ菌) |
分子量 | 理論値: 24.726666 KDa |
配列 | 文字列: MQKYALHAYP VMALMVATLT GCAWIPAKPL VQGATTAQPI PGPVPVANGS IFQSAQPINY GYQPLFEDRR PRNIGDTLTI VLQENVSAS KSSSANASRD GKTSFGFDTV PRYLQGLFGN SRADMEASGG NSFNGKGGAN ASNTFSGTLT VTVDQVLANG N LHVVGEKQ ...文字列: MQKYALHAYP VMALMVATLT GCAWIPAKPL VQGATTAQPI PGPVPVANGS IFQSAQPINY GYQPLFEDRR PRNIGDTLTI VLQENVSAS KSSSANASRD GKTSFGFDTV PRYLQGLFGN SRADMEASGG NSFNGKGGAN ASNTFSGTLT VTVDQVLANG N LHVVGEKQ IAINQGTEFI RFSGVVNPRT ISGSNSVPST QVADARIEYV GNGYINEAQN MGWLQRFFLN LSPM UniProtKB: Flagellar L-ring protein |
-分子 #2: Flagellar P-ring protein
分子 | 名称: Flagellar P-ring protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 26 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Salmonella typhimurium (strain LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720) (サルモネラ菌) |
分子量 | 理論値: 38.194176 KDa |
配列 | 文字列: MFKALAGIVL ALVATLAHAE RIRDLTSVQG VRENSLIGYG LVVGLDGTGD QTTQTPFTTQ TLNNMLSQLG ITVPTGTNMQ LKNVAAVMV TASYPPFARQ GQTIDVVVSS MGNAKSLRGG TLLMTPLKGV DSQVYALAQG NILVGGAGAS AGGSSVQVNQ L NGGRITNG ...文字列: MFKALAGIVL ALVATLAHAE RIRDLTSVQG VRENSLIGYG LVVGLDGTGD QTTQTPFTTQ TLNNMLSQLG ITVPTGTNMQ LKNVAAVMV TASYPPFARQ GQTIDVVVSS MGNAKSLRGG TLLMTPLKGV DSQVYALAQG NILVGGAGAS AGGSSVQVNQ L NGGRITNG AIIERELPTQ FGAGNTINLQ LNDEDFTMAQ QITDAINRAR GYGSATALDA RTVQVRVPSG NSSQVRFLAD IQ NMEVNVT PQDAKVVINS RTGSVVMNRE VTLDSCAVAQ GNLSVTVNRQ LNVNQPNTPF GGGQTVVTPQ TQIDLRQSGG SLQ SVRSSA NLNSVVRALN ALGATPMDLM SILQSMQSAG CLRAKLEII UniProtKB: Flagellar P-ring protein |
-分子 #3: YecR
分子 | 名称: YecR / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 26 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Salmonella typhimurium (strain LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720) (サルモネラ菌) |
分子量 | 理論値: 12.194968 KDa |
配列 | 文字列: MKSLIFTLSL LALTGCTITR QAQVSEASPI SGIVRLTYNQ PLFFTSRTDD YVSHGTATRE CQQMGYADAV SFGQPVGTCS IYAGSLCLN TRFTLSWQCR GVAVPQIMPL YY UniProtKB: Outer membrane lipoprotein |
-分子 #4: (2~{R},4~{R},5~{R},6~{R})-6-[(1~{R})-1,2-bis(oxidanyl)ethyl]-4,5-...
分子 | 名称: (2~{R},4~{R},5~{R},6~{R})-6-[(1~{R})-1,2-bis(oxidanyl)ethyl]-4,5-bis(oxidanyl)oxane-2-carboxylic acid タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 26 / 式: TLW |
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分子量 | 理論値: 222.193 Da |
Chemical component information | ChemComp-TLW: |
-分子 #5: [(3~{R})-1-[[(2~{R},3~{R},4~{R},5~{S},6~{R})-6-[[(2~{R},3~{R},4~{...
分子 | 名称: [(3~{R})-1-[[(2~{R},3~{R},4~{R},5~{S},6~{R})-6-[[(2~{R},3~{R},4~{R},5~{S},6~{R})-3-[[(3~{R})-3-dodecanoyloxytetradecanoyl]amino]-6-(hydroxymethyl)-5-phosphonooxy-4-[(3~{R})-3- ...名称: [(3~{R})-1-[[(2~{R},3~{R},4~{R},5~{S},6~{R})-6-[[(2~{R},3~{R},4~{R},5~{S},6~{R})-3-[[(3~{R})-3-dodecanoyloxytetradecanoyl]amino]-6-(hydroxymethyl)-5-phosphonooxy-4-[(3~{R})-3-tetradecanoyloxytetradecanoyl]oxy-oxan-2-yl]oxymethyl]-5-oxidanyl-4-[(3~{R})-3-oxidanyltetradecanoyl]oxy-2-phosphonooxy-oxan-3-yl]amino]-1-oxidanylidene-tetradecan-3-yl] hexadecanoate タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 26 / 式: TQN |
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分子量 | 理論値: 2.036774 KDa |
Chemical component information | ChemComp-TQN: |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 8 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 平均電子線量: 59.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |