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- EMDB-1185: Interactions of the release factor RF1 with the ribosome as revea... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1185
タイトルInteractions of the release factor RF1 with the ribosome as revealed by cryo-EM.
マップデータThis is an EM map of a 70s E.coli ribosome
試料
  • 試料: GAQ mutant
  • 複合体: 30S
  • 複合体: 50S
  • RNA: P-site tRNA
  • RNA: E-site tRNA
  • RNA: mRNA
  • タンパク質・ペプチド: RF1
機能・相同性
機能・相同性情報


translation release factor activity, codon specific / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Peptide chain release factor 1 / : / Peptide chain release factor / PCRF domain / PCRF / Peptide chain release factor class I superfamily / Prokaryotic-type class I peptide chain release factors signature. / Peptide chain release factor class I / RF-1 domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptide chain release factor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 14.0 Å
データ登録者Rawat U / Gao H / Zavialov A / Gursky R / Ehrenberg M / Frank J
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2006
タイトル: Interactions of the release factor RF1 with the ribosome as revealed by cryo-EM.
著者: Urmila Rawat / Haixiao Gao / Andrey Zavialov / Richard Gursky / Måns Ehrenberg / Joachim Frank /
要旨: In eubacteria, termination of translation is signaled by any one of the stop codons UAA, UAG, and UGA moving into the ribosomal A site. Two release factors, RF1 and RF2, recognize and bind to the ...In eubacteria, termination of translation is signaled by any one of the stop codons UAA, UAG, and UGA moving into the ribosomal A site. Two release factors, RF1 and RF2, recognize and bind to the stop codons with different affinities and trigger the hydrolysis of the ester bond that links the polypeptide with the P-site tRNA. Cryo-electron microscopy (cryo-EM) results obtained in this study show that ribosome-bound RF1 is in an open conformation, unlike the closed conformation observed in the crystal structure of the free factor, allowing its simultaneous access to both the decoding center and the peptidyl-transferase center. These results are similar to those obtained for RF2, but there is an important difference in how the factors bind to protein L11, which forms part of the GTPase-associated center of the large ribosomal subunit. The difference in the binding position, C-terminal domain for RF2 versus N-terminal domain for RF1, explains a body of L11 mutation studies that revealed differential effects on the activity of the two factors. Very recent data obtained with small-angle X-ray scattering now reveal that the solution structure of RF1 is open, as here seen on the ribosome by cryo-EM, and not closed, as seen in the crystal.
履歴
登録2006年1月31日-
ヘッダ(付随情報) 公開2006年1月31日-
マップ公開2006年5月9日-
更新2016年6月29日-
現状2016年6月29日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 20
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 20
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-2fvo
  • 表面レベル: 20
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-2fvo
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1185.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1185.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 8.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is an EM map of a 70s E.coli ribosome
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.82 Å/pix.
x 130 pix.
= 366.6 Å		2.82 Å/pix.
x 130 pix.
= 366.6 Å		2.82 Å/pix.
x 130 pix.
= 366.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.82 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル1: 39.600000000000001 / ムービー #1: 20
最小 - 最大-110.635999999999996 - 229.717000000000013
平均 (標準偏差)3.47376 (±18.989100000000001)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-65-65-65
サイズ130130130
Spacing130130130
セルA=B=C: 366.6 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.822.822.82
M x/y/z130130130
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z366.600366.600366.600
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-65-65-65
NC/NR/NS130130130
D min/max/mean-110.636229.7173.474

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : GAQ mutant

全体名称: GAQ mutant
要素
  • 試料: GAQ mutant
  • 複合体: 30S
  • 複合体: 50S
  • RNA: P-site tRNA
  • RNA: E-site tRNA
  • RNA: mRNA
  • タンパク質・ペプチド: RF1

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超分子 #1000: GAQ mutant

超分子名称: GAQ mutant / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 6

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超分子 #1: 30S

超分子名称: 30S / タイプ: complex / ID: 1 / 組換発現: No / Ribosome-details: ribosome-prokaryote: SSU 30S
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: MRE600

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超分子 #2: 50S

超分子名称: 50S / タイプ: complex / ID: 2 / 組換発現: No / Ribosome-details: ribosome-prokaryote: LSU 50S
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: MRE600

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分子 #1: P-site tRNA

分子名称: P-site tRNA / タイプ: rna / ID: 1 / 分類: OTHER / Structure: OTHER / Synthetic?: No
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #2: E-site tRNA

分子名称: E-site tRNA / タイプ: rna / ID: 2 / 分類: OTHER / Structure: OTHER / Synthetic?: No
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #3: mRNA

分子名称: mRNA / タイプ: rna / ID: 3 / 分類: OTHER / Structure: DOUBLE HELIX / Synthetic?: Yes
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)

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分子 #4: RF1

分子名称: RF1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: MRE600

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 93 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER
詳細: Vitrification instrument: two sided blotting plunger
手法: Blot for 2 seconds before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
温度平均: 93 K
アライメント法Legacy - Electron beam tilt params: 0
日付2002年12月1日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 14 µm / 実像数: 56 / 平均電子線量: 20 e/Å2 / Od range: 1.2 / ビット/ピクセル: 12
Tilt angle min0
Tilt angle max0
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 49696 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: Cryo stage / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: defocus groups
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 14.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPIDER, package / 使用した粒子像数: 13157
最終 角度割当詳細: SPIDER: theta 15 degrees, phi 15 degrees

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1rq0


Chain - Chain ID: A
ソフトウェア名称: O
詳細Protocol: Rigid Body. manual fitting in O
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: correlation coefficient
得られたモデル

PDB-2fvo:
Docking of the modified RF1 X-ray structure into the Low Resolution Cryo-EM map of E.coli 70S Ribosome bound with RF1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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