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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-11747 | ||||||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of an extracellular contractile injection system in marine bacterium Algoriphagus machipongonensis, the contracted sheath shell. | ||||||||||||
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![]() | extracellular contractile injection system / STRUCTURAL PROTEIN | ||||||||||||
機能・相同性 | : / Tail sheath protein, C-terminal domain / Phage tail sheath C-terminal domain / Putative phage tail sheath protein FI![]() | ||||||||||||
生物種 | ![]() | ||||||||||||
手法 | らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.5 Å | ||||||||||||
![]() | Xu J / Ericson C | ||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Identification and structure of an extracellular contractile injection system from the marine bacterium Algoriphagus machipongonensis. 著者: Jingwei Xu / Charles F Ericson / Yun-Wei Lien / Florentine U N Rutaganira / Fabian Eisenstein / Miki Feldmüller / Nicole King / Martin Pilhofer / ![]() ![]() ![]() 要旨: Contractile injection systems (CISs) are phage tail-like nanomachines, mediating bacterial cell-cell interactions as either type VI secretion systems (T6SSs) or extracellular CISs (eCISs). ...Contractile injection systems (CISs) are phage tail-like nanomachines, mediating bacterial cell-cell interactions as either type VI secretion systems (T6SSs) or extracellular CISs (eCISs). Bioinformatic studies uncovered a phylogenetic group of hundreds of putative CIS gene clusters that are highly diverse and widespread; however, only four systems have been characterized. Here we studied a putative CIS gene cluster in the marine bacterium Algoriphagus machipongonensis. Using an integrative approach, we show that the system is compatible with an eCIS mode of action. Our cryo-electron microscopy structure revealed several features that differ from those seen in other CISs: a 'cap adaptor' located at the distal end, a 'plug' exposed to the tube lumen, and a 'cage' formed by massive extensions of the baseplate. These elements are conserved in other CISs, and our genetic tools identified that they are required for assembly, cargo loading and function. Furthermore, our atomic model highlights specific evolutionary hotspots and will serve as a framework for understanding and re-engineering CISs. | ||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 130.8 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 11.9 KB 11.9 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 68.3 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 5.3 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 593.9 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 593.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 7.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 8.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.1 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : The contracted sheath shell of an extracellular contractile injec...
全体 | 名称: The contracted sheath shell of an extracellular contractile injection system in marine bacterium Algoriphagus machipongonensis. |
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要素 |
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-超分子 #1: The contracted sheath shell of an extracellular contractile injec...
超分子 | 名称: The contracted sheath shell of an extracellular contractile injection system in marine bacterium Algoriphagus machipongonensis. タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
-分子 #1: Putative phage tail sheath protein FI
分子 | 名称: Putative phage tail sheath protein FI / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 詳細: the residues 288-320aa are not built up in the model due to the poor map density, with residues 430-446aa assigned by poly-alanine chain. コピー数: 18 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 76.319039 KDa |
配列 | 文字列: MATYKTPGVY IEEITKFPPS VAQVETAIPA FIGYTQFART KPSVDSDDLI LKPKRISSLL DFTTYYGGAQ NEQGITVKLT DTLIEGAEN RTINVPEPTF KSPYLMFYSL QMYFANGGGP CYIVSTGVYD DWSDSETPPT INFSDLESGL AVIRKEDEPT L LLFPDATN ...文字列: MATYKTPGVY IEEITKFPPS VAQVETAIPA FIGYTQFART KPSVDSDDLI LKPKRISSLL DFTTYYGGAQ NEQGITVKLT DTLIEGAEN RTINVPEPTF KSPYLMFYSL QMYFANGGGP CYIVSTGVYD DWSDSETPPT INFSDLESGL AVIRKEDEPT L LLFPDATN LPTDDEFYSL YNSALMQCND LQDRFTILDT YSDQTYNDGV EDLDPIPALR NGINLTKDYL KYGAAYYPFV QT ILNYQYS ADEIVIQHLS YNPNAIATAL DNLNAVNGPT FIDAILDDLR DLSLPDISGE ISDAVGFMYD DVDGFDIDGT FTT NSVKVA NFASLVESVL STLNELIDAK EEINKDVNSA IASSEEDNAI KTAISDALDV FNEDFEGADK IESVAKNLSD LLIK IKQAD TNTKVENVLS INALNFSAEF EKLLTYDVNT GLTASVTLDL FANIGTRLDD IIAAVSAAEP IDVNNGKLNG RLLSD IEPL DNATYNTILL EINSHKVTLP PSSSMAGAYA RVDNDRGVWK SPANIGLNYV SKPSVTVSHE EQESMNVHGT GKSVNA IRS FVGKGTLVWG ARTLAGNDNE WRYISVRRFF NMAEESIKKA TEQFVFEPND GNTWVRVRAM IENFLILQWR AGALAGA KP EHAFYVKVGL GQTMTAQDIL EGNMNVEIGL AVVRPAEFII LKFSHKMQES UniProtKB: Putative phage tail sheath protein FI |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | らせん対称体再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 8 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE-PROPANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 60.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
最終 再構成 | 想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 18.04 Å 想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 32.20 ° 想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C6 (6回回転対称) 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 92922 |
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初期モデル | モデルのタイプ: EMDB MAP EMDB ID: |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL |
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得られたモデル | ![]() PDB-7aek: |