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万見
- EMDB-1126: The tail structure of bacteriophage T4 and its mechanism of contr... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1126
タイトルThe tail structure of bacteriophage T4 and its mechanism of contraction.
マップデータEM density map for the extended tail of bacteriophage T4
試料
  • 試料: native T4 phage
  • ウイルス: Enterobacteria phage T4 (ファージ)
機能・相同性
機能・相同性情報


virus tail, sheath / symbiont genome ejection through host cell envelope, contractile tail mechanism / virus tail, baseplate / viral tail assembly / viral release from host cell / virion component
類似検索 - 分子機能
Myoviridae tail sheath stabiliser / Myoviridae tail sheath stabiliser superfamily / T4-like virus Myoviridae tail sheath stabiliser / Baseplate structural protein Gp9 C-terminal domain superfamily / Phage tail sheath protein, beta-sandwich domain / Phage tail sheath protein beta-sandwich domain / Baseplate structural protein Gp9/Gp10 / Baseplate structural protein Gp9/Gp10 middle domain superfamily / Gp9-like superfamily / Bacteriophage T4 gp9/10-like protein ...Myoviridae tail sheath stabiliser / Myoviridae tail sheath stabiliser superfamily / T4-like virus Myoviridae tail sheath stabiliser / Baseplate structural protein Gp9 C-terminal domain superfamily / Phage tail sheath protein, beta-sandwich domain / Phage tail sheath protein beta-sandwich domain / Baseplate structural protein Gp9/Gp10 / Baseplate structural protein Gp9/Gp10 middle domain superfamily / Gp9-like superfamily / Bacteriophage T4 gp9/10-like protein / Tail sheath protein, subtilisin-like domain / Phage tail sheath protein subtilisin-like domain / Tail sheath protein, C-terminal domain / Phage tail sheath C-terminal domain / Fibritin C-terminal / Fibritin C-terminal region
類似検索 - ドメイン・相同性
Fibritin / Baseplate protein gp9 / Tail completion protein gp15 / Tail sheath protein
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage T4 (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 15.0 Å
データ登録者Kostyuchenko VA / Chipman PR / Leiman PG / Arisaka F / Mesyanzhinov VV / Rossmann MG
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2005
タイトル: The tail structure of bacteriophage T4 and its mechanism of contraction.
著者: Victor A Kostyuchenko / Paul R Chipman / Petr G Leiman / Fumio Arisaka / Vadim V Mesyanzhinov / Michael G Rossmann /
要旨: Bacteriophage T4 and related viruses have a contractile tail that serves as an efficient mechanical device for infecting bacteria. A three-dimensional cryo-EM reconstruction of the mature T4 tail ...Bacteriophage T4 and related viruses have a contractile tail that serves as an efficient mechanical device for infecting bacteria. A three-dimensional cryo-EM reconstruction of the mature T4 tail assembly at 15-A resolution shows the hexagonal dome-shaped baseplate, the extended contractile sheath, the long tail fibers attached to the baseplate and the collar formed by six whiskers that interact with the long tail fibers. Comparison with the structure of the contracted tail shows that tail contraction is associated with a substantial rearrangement of the domains within the sheath protein and results in shortening of the sheath to about one-third of its original length. During contraction, the tail tube extends beneath the baseplate by about one-half of its total length and rotates by 345 degrees , allowing it to cross the host's periplasmic space.
履歴
登録2005年5月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2005年5月4日-
マップ公開2005年10月4日-
更新2013年4月17日-
現状2013年4月17日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 原子モデル: PDB-2bsg
  • 表面レベル: 0.8
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 原子モデル: PDB-3j2m
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-2bsg
  • Jmolによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-3foh
  • Jmolによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-3j2m
  • Jmolによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1126.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1126.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 45.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈EM density map for the extended tail of bacteriophage T4
ボクセルのサイズX=Y=Z: 3.97 Å
密度
表面レベル1: 1.01 / ムービー #1: 1
最小 - 最大-2.95275 - 7.95263
平均 (標準偏差)0.0588072 (±0.532736)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderYXZ
Origin-90-90-190
サイズ180180380
Spacing180180380
セルA: 714.6 Å / B: 714.6 Å / C: 1508.6 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z3.973.973.97
M x/y/z180180380
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z714.600714.6001508.600
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-90-90-190
NX/NY/NZ180180380
MAP C/R/S213
start NC/NR/NS-90-90-190
NC/NR/NS180180380
D min/max/mean-2.9537.9530.059

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : native T4 phage

全体名称: native T4 phage
要素
  • 試料: native T4 phage
  • ウイルス: Enterobacteria phage T4 (ファージ)

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超分子 #1000: native T4 phage

超分子名称: native T4 phage / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: hexameric tails bound to 5-2 capsids / Number unique components: 1

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超分子 #1: Enterobacteria phage T4

超分子名称: Enterobacteria phage T4 / タイプ: virus / ID: 1 / 詳細: native phage / NCBI-ID: 10665 / 生物種: Enterobacteria phage T4 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 別称: BACTERIA(EUBACTERIA)

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7 / 詳細: H20
染色タイプ: NEGATIVE / 詳細: cryo
グリッド詳細: 200 mesh copper grids
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI/PHILIPS CM300FEG/ST
日付2003年1月10日
撮影デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 89 / ビット/ピクセル: 12
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 47000 / 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 45000
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN

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画像解析

CTF補正詳細: each particle image
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C6 (6回回転対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 15.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPIDER-like
詳細: reconstruction done with in-house implementation of BP RP algorithm from SPIDER to support non-cubicreconstruction volumes
使用した粒子像数: 3029

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1aa0

精密化空間: REAL
得られたモデル

PDB-1zku:
Fitting of the gp9 structure in the EM density of bacteriophage T4 extended tail

PDB-2bsg:
The modeled structure of fibritin (gpwac) of bacteriophage T4 based on cryo-EM reconstruction of the extended tail of bacteriophage T4

PDB-3foh:
Fitting of gp18M crystal structure into 3D cryo-EM reconstruction of bacteriophage T4 extended tail

PDB-3j2m:
The X-ray structure of the gp15 hexamer and the model of the gp18 protein fitted into the cryo-EM reconstruction of the extended T4 tail

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原子モデル構築 2

初期モデルPDB ID:

1s2e

精密化空間: REAL
得られたモデル

PDB-1zku:
Fitting of the gp9 structure in the EM density of bacteriophage T4 extended tail

PDB-2bsg:
The modeled structure of fibritin (gpwac) of bacteriophage T4 based on cryo-EM reconstruction of the extended tail of bacteriophage T4

PDB-3foh:
Fitting of gp18M crystal structure into 3D cryo-EM reconstruction of bacteriophage T4 extended tail

PDB-3j2m:
The X-ray structure of the gp15 hexamer and the model of the gp18 protein fitted into the cryo-EM reconstruction of the extended T4 tail

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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