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万見
- EMDB-11104: Bacillus subtilis RNA polymerase HelD complex 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-11104
タイトルBacillus subtilis RNA polymerase HelD complex 1
マップデータ
試料
  • 複合体: Recycling complex of Bacillus subitilis RNAP with HelD
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleoid / recombinational repair / 3'-5' DNA helicase activity / DNA-directed RNA polymerase complex / DNA helicase activity / ribonucleoside binding / DNA-directed 5'-3' RNA polymerase activity / DNA-directed RNA polymerase / DNA helicase / protein dimerization activity ...nucleoid / recombinational repair / 3'-5' DNA helicase activity / DNA-directed RNA polymerase complex / DNA helicase activity / ribonucleoside binding / DNA-directed 5'-3' RNA polymerase activity / DNA-directed RNA polymerase / DNA helicase / protein dimerization activity / hydrolase activity / response to antibiotic / DNA-templated transcription / regulation of DNA-templated transcription / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / DNA binding / zinc ion binding / ATP binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / RNA polymerase epsilon subunit / RNA polymerase epsilon subunit / DNA-directed RNA polymerase subunit delta / DNA-directed RNA polymerase subunit delta, N-terminal domain superfamily / ASXL, HARE-HTH domain / HB1, ASXL, restriction endonuclease HTH domain / HARE-type HTH domain profile. / UvrD-like helicase C-terminal domain / UvrD-like helicase C-terminal domain ...: / RNA polymerase epsilon subunit / RNA polymerase epsilon subunit / DNA-directed RNA polymerase subunit delta / DNA-directed RNA polymerase subunit delta, N-terminal domain superfamily / ASXL, HARE-HTH domain / HB1, ASXL, restriction endonuclease HTH domain / HARE-type HTH domain profile. / UvrD-like helicase C-terminal domain / UvrD-like helicase C-terminal domain / UvrD/REP helicase N-terminal domain / UvrD-like DNA helicase ATP-binding domain profile. / DNA helicase, UvrD/REP type / UvrD-like helicase, ATP-binding domain / DNA-directed RNA polymerase, subunit beta-prime, bacterial type / DNA-directed RNA polymerase, beta subunit, external 1 domain / RNA polymerase beta subunit external 1 domain / RNA polymerase, alpha subunit, C-terminal / Bacterial RNA polymerase, alpha chain C terminal domain / DNA-directed RNA polymerase, alpha subunit / DNA-directed RNA polymerase beta subunit, bacterial-type / RNA polymerase Rpb1, domain 3 superfamily / RNA polymerase Rpb1, clamp domain superfamily / RNA polymerase Rpb2, domain 2 superfamily / RNA polymerase Rpb1, domain 3 / RNA polymerase Rpb1, domain 3 / DNA-directed RNA polymerase, subunit beta-prime / RNA polymerase Rpb1, domain 1 / RNA polymerase Rpb1, domain 1 / DNA-directed RNA polymerase, insert domain / DNA-directed RNA polymerase, RpoA/D/Rpb3-type / RNA polymerase Rpb3/RpoA insert domain / RNA polymerase Rpb3/Rpb11 dimerisation domain / RNA polymerases D / RNA polymerase, alpha subunit / RNA polymerase Rpb1, domain 5 / RNA polymerase Rpb1, domain 4 / RNA polymerase Rpb1, domain 2 / RNA polymerase Rpb1, domain 5 / RNA polymerase Rpb1, domain 4 / RNA polymerase, beta subunit, protrusion / RNA polymerase beta subunit / RNA polymerase, N-terminal / RNA polymerase Rpb1, funnel domain superfamily / RNA polymerase I subunit A N-terminus / DNA-directed RNA polymerase, insert domain superfamily / RNA polymerase, RBP11-like subunit / RNA polymerase Rpb2, domain 2 / RNA polymerase Rpb2, domain 2 / RNA polymerase, beta subunit, conserved site / RNA polymerase Rpb2, domain 7 / RNA polymerase Rpb2, domain 3 / RNA polymerase Rpb2, OB-fold / RNA polymerase Rpb2, domain 7 / RNA polymerase Rpb2, domain 3 / RNA polymerases beta chain signature. / DNA-directed RNA polymerase, subunit 2, hybrid-binding domain / DNA-directed RNA polymerase, subunit 2 / DNA-directed RNA polymerase, subunit 2, hybrid-binding domain superfamily / RNA polymerase Rpb2, domain 6 / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA-directed RNA polymerase subunit beta' / DNA-directed RNA polymerase subunit alpha / Probable DNA-directed RNA polymerase subunit delta / ATP-dependent DNA helicase rep / DNA-directed RNA polymerase subunit beta / DNA-directed RNA polymerase subunit epsilon / DNA-directed RNA polymerase subunit epsilon / DNA helicase IV / DNA-directed RNA polymerase subunit delta / DNA-directed RNA polymerase subunit alpha ...DNA-directed RNA polymerase subunit beta' / DNA-directed RNA polymerase subunit alpha / Probable DNA-directed RNA polymerase subunit delta / ATP-dependent DNA helicase rep / DNA-directed RNA polymerase subunit beta / DNA-directed RNA polymerase subunit epsilon / DNA-directed RNA polymerase subunit epsilon / DNA helicase IV / DNA-directed RNA polymerase subunit delta / DNA-directed RNA polymerase subunit alpha / DNA-directed RNA polymerase subunit beta / DNA-directed RNA polymerase subunit beta'
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.23 Å
データ登録者Pei H / Hilal T / Huang Y / Said N / Loll B / Wahl MC
資金援助 ドイツ, 米国, 4件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG)HA 2549/15-2 ドイツ
German Research Foundation (DFG)RTG 2473-1 ドイツ
German Research Foundation (DFG)WA 1126/11-1 ドイツ
National Institutes of Health/National Center for Complementary and Integrative Health (NIH/NCCIH)GM067153 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: The δ subunit and NTPase HelD institute a two-pronged mechanism for RNA polymerase recycling.
著者: Hao-Hong Pei / Tarek Hilal / Zhuo A Chen / Yong-Heng Huang / Yuan Gao / Nelly Said / Bernhard Loll / Juri Rappsilber / Georgiy A Belogurov / Irina Artsimovitch / Markus C Wahl /
要旨: Cellular RNA polymerases (RNAPs) can become trapped on DNA or RNA, threatening genome stability and limiting free enzyme pools, but how RNAP recycling into active states is achieved remains elusive. ...Cellular RNA polymerases (RNAPs) can become trapped on DNA or RNA, threatening genome stability and limiting free enzyme pools, but how RNAP recycling into active states is achieved remains elusive. In Bacillus subtilis, the RNAP δ subunit and NTPase HelD have been implicated in RNAP recycling. We structurally analyzed Bacillus subtilis RNAP-δ-HelD complexes. HelD has two long arms: a Gre cleavage factor-like coiled-coil inserts deep into the RNAP secondary channel, dismantling the active site and displacing RNA, while a unique helical protrusion inserts into the main channel, prying the β and β' subunits apart and, aided by δ, dislodging DNA. RNAP is recycled when, after releasing trapped nucleic acids, HelD dissociates from the enzyme in an ATP-dependent manner. HelD abundance during slow growth and a dimeric (RNAP-δ-HelD) structure that resembles hibernating eukaryotic RNAP I suggest that HelD might also modulate active enzyme pools in response to cellular cues.
履歴
登録2020年5月29日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年10月14日-
マップ公開2020年10月14日-
更新2021年4月28日-
現状2021年4月28日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.2
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6zca
  • 表面レベル: 0.2
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_11104.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_11104.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 83.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.31 Å/pix.
x 280 pix.
= 366.08 Å		1.31 Å/pix.
x 280 pix.
= 366.08 Å		1.31 Å/pix.
x 280 pix.
= 366.08 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.30743 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.2 / ムービー #1: 0.2
最小 - 最大-0.75456727 - 1.5359818
平均 (標準偏差)0.0026306142 (±0.03072421)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ280280280
Spacing280280280
セルA=B=C: 366.08002 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.30742857142861.30742857142861.3074285714286
M x/y/z280280280
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z366.080366.080366.080
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS280280280
D min/max/mean-0.7551.5360.003

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Recycling complex of Bacillus subitilis RNAP with HelD

全体名称: Recycling complex of Bacillus subitilis RNAP with HelD
要素
  • 複合体: Recycling complex of Bacillus subitilis RNAP with HelD

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超分子 #1: Recycling complex of Bacillus subitilis RNAP with HelD

超分子名称: Recycling complex of Bacillus subitilis RNAP with HelD
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Bacillus subtilis (枯草菌)
分子量理論値: 600 KDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度5 mg/mL
緩衝液pH: 7.6
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 303 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 実像数: 9130 / 平均露光時間: 36.0 sec. / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 96000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1047102
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4)
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.23 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.14) / 使用した粒子像数: 81279
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.12)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.14)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.12)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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