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- EMDB-10957: In situ structure of the Caulobacter crescentus flagellar motor a... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-10957
タイトルIn situ structure of the Caulobacter crescentus flagellar motor and visualization of binding of a CheY-homolog
マップデータFlagellar motor of Caulobactor crescentus CB 15, in situ, cheYs deletion pdeA deletion pMT375 CleD-GFP, C100 symmetrised
試料
  • 細胞: Flagellar motor of Caulobactor crescentus CB 15, in situ, cheYs deletion pdeA deletion pMT375 CleD-GFP, C100 symmetrised
生物種Caulobacter vibrioides CB15 (バクテリア)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 110.0 Å
データ登録者Rossmann FM / Hug I / Sangermani M / Jenal U / Beeby M
資金援助 ドイツ, 英国, 2件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG)research fellowship 385257318 ドイツ
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/L023091/1 英国
引用ジャーナル: Mol Microbiol / 年: 2020
タイトル: In situ structure of the Caulobacter crescentus flagellar motor and visualization of binding of a CheY-homolog.
著者: Florian M Rossmann / Isabelle Hug / Matteo Sangermani / Urs Jenal / Morgan Beeby /
要旨: Bacterial flagellar motility is controlled by the binding of CheY proteins to the cytoplasmic switch complex of the flagellar motor, resulting in changes in swimming speed or direction. Despite its ...Bacterial flagellar motility is controlled by the binding of CheY proteins to the cytoplasmic switch complex of the flagellar motor, resulting in changes in swimming speed or direction. Despite its importance for motor function, structural information about the interaction between effector proteins and the motor are scarce. To address this gap in knowledge, we used electron cryotomography and subtomogram averaging to visualize such interactions inside Caulobacter crescentus cells. In C. crescentus, several CheY homologs regulate motor function for different aspects of the bacterial lifestyle. We used subtomogram averaging to image binding of the CheY family protein CleD to the cytoplasmic Cring switch complex, the control center of the flagellar motor. This unambiguously confirmed the orientation of the motor switch protein FliM and the binding of a member of the CheY protein family to the outside rim of the C ring. We also uncovered previously unknown structural elaborations of the alphaproteobacterial flagellar motor, including two novel periplasmic ring structures, and the stator ring harboring eleven stator units, adding to our growing catalog of bacterial flagellar diversity.
履歴
登録2020年4月29日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年6月17日-
マップ公開2020年6月17日-
更新2020年9月30日-
現状2020年9月30日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.327
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.327
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_10957.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_10957.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 59.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Flagellar motor of Caulobactor crescentus CB 15, in situ, cheYs deletion pdeA deletion pMT375 CleD-GFP, C100 symmetrised
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
7 Å/pix.
x 250 pix.
= 1750.515 Å		7 Å/pix.
x 250 pix.
= 1750.515 Å		7 Å/pix.
x 250 pix.
= 1750.515 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 7.00206 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.327 / ムービー #1: 0.327
最小 - 最大-0.6929253 - 0.935484
平均 (標準偏差)0.001755751 (±0.17204157)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-125-125-125
サイズ250250250
Spacing250250250
セルA=B=C: 1750.515 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z7.002067.002067.00206
M x/y/z250250250
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z1750.5151750.5151750.515
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-125-125-125
NC/NR/NS250250250
D min/max/mean-0.6930.9350.002

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Flagellar motor of Caulobactor crescentus CB 15, in situ, cheYs d...

全体名称: Flagellar motor of Caulobactor crescentus CB 15, in situ, cheYs deletion pdeA deletion pMT375 CleD-GFP, C100 symmetrised
要素
  • 細胞: Flagellar motor of Caulobactor crescentus CB 15, in situ, cheYs deletion pdeA deletion pMT375 CleD-GFP, C100 symmetrised

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超分子 #1: Flagellar motor of Caulobactor crescentus CB 15, in situ, cheYs d...

超分子名称: Flagellar motor of Caulobactor crescentus CB 15, in situ, cheYs deletion pdeA deletion pMT375 CleD-GFP, C100 symmetrised
タイプ: cell / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Caulobacter vibrioides CB15 (バクテリア)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7 / 構成要素 - 名称: peptone yeast extract; PYE medium
グリッドモデル: UltrAuFoil / 材質: GOLD / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - Film thickness: 50.0 nm / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 0.02 kPa
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 298 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細: blot time 5 s, blot force 3, wait time 60s, drain time 0.5s,.
詳細Flagellar motor of Caulobactor crescentus CB 15, in situ, cheYs deletion pdeA deletion pMT375 CleD-GFP, C100 symmetrised

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
検出モード: INTEGRATING / デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / 撮影したグリッド数: 7 / 平均露光時間: 1.5 sec. / 平均電子線量: 3.15 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 倍率（公称値）: 29000
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN 914 HIGH TILT LIQUID NITROGEN CRYO TRANSFER TOMOGRAPHY HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C100 (100回回転対称) / アルゴリズム: SIMULTANEOUS ITERATIVE (SIRT) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 110.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: PEET (ver. 1.10.1) / 使用したサブトモグラム数: 114
抽出トモグラム数: 131 / 使用した粒子像数: 114 / 参照モデル: sperical / 手法: manual / ソフトウェア - 名称: PEET (ver. 1.10.1)
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: PEET (ver. 1.10.1)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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