[日本語] English
万見
- EMDB-10423: Structure of the dArc1 capsid -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-10423
タイトルStructure of the dArc1 capsid
マップデータdArc1 Capsid
試料
  • 細胞: dArc1 Capsids
    • タンパク質・ペプチド: Activity-regulated cytoskeleton associated protein 1
  • リガンド: ZINC ION
キーワードdArc / Gag / Virus / VLP / VIRUS LIKE PARTICLE
機能・相同性
機能・相同性情報


postsynapse of neuromuscular junction / muscle system process / behavioral response to starvation / virus-like capsid / vesicle-mediated intercellular transport / regulation of neuronal synaptic plasticity / mRNA transport / sarcomere / extracellular vesicle / mRNA binding ...postsynapse of neuromuscular junction / muscle system process / behavioral response to starvation / virus-like capsid / vesicle-mediated intercellular transport / regulation of neuronal synaptic plasticity / mRNA transport / sarcomere / extracellular vesicle / mRNA binding / synapse / structural molecule activity / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Activity-regulated cytoskeleton associated protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Erlendsson S / Morado DR
資金援助 デンマーク, 米国, 英国, 3件
OrganizationGrant number国
Novo Nordisk FoundationNNF17OC0030788 デンマーク
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)R01-MH112766 米国
Medical Research Council (United Kingdom)MC_UP_1201/16 英国
引用ジャーナル: Nat Neurosci / 年: 2020
タイトル: Structures of virus-like capsids formed by the Drosophila neuronal Arc proteins.
著者: Simon Erlendsson / Dustin R Morado / Harrison B Cullen / Cedric Feschotte / Jason D Shepherd / John A G Briggs /
要旨: Arc, a neuronal gene that is critical for synaptic plasticity, originated through the domestication of retrotransposon Gag genes and mediates intercellular messenger RNA transfer. We report high- ...Arc, a neuronal gene that is critical for synaptic plasticity, originated through the domestication of retrotransposon Gag genes and mediates intercellular messenger RNA transfer. We report high-resolution structures of retrovirus-like capsids formed by Drosophila dArc1 and dArc2 that have surface spikes and putative internal RNA-binding domains. These data demonstrate that virus-like capsid-forming properties of Arc are evolutionarily conserved and provide a structural basis for understanding their function in intercellular communication.
履歴
登録2019年10月30日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年1月1日-
マップ公開2020年1月1日-
更新2024年7月10日-
現状2024年7月10日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6tap
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6tap
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_10423.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_10423.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈dArc1 Capsid
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.21 Å/pix.
x 512 pix.
= 620.032 Å		1.21 Å/pix.
x 512 pix.
= 620.032 Å		1.21 Å/pix.
x 512 pix.
= 620.032 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.211 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.02 / ムービー #1: 0.02
最小 - 最大-0.00079066947 - 0.34083343
平均 (標準偏差)0.0005304558 (±0.0080811)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 620.032 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.2111.2111.211
M x/y/z512512512
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z620.032620.032620.032
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS512512512
D min/max/mean-0.0010.3410.001

-
添付データ

-
追加マップ: dArc1 Capsid unsharpened

ファイルemd_10423_additional.map
注釈dArc1 Capsid unsharpened
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : dArc1 Capsids

全体名称: dArc1 Capsids
要素
  • 細胞: dArc1 Capsids
    • タンパク質・ペプチド: Activity-regulated cytoskeleton associated protein 1
  • リガンド: ZINC ION

-
超分子 #1: dArc1 Capsids

超分子名称: dArc1 Capsids / タイプ: cell / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)

-
分子 #1: Activity-regulated cytoskeleton associated protein 1

分子名称: Activity-regulated cytoskeleton associated protein 1
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
分子量理論値: 28.921201 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MAQLTQMTNE QLRELIEAVR AAAVGAAGSA AAAGGADASR GKGNFSACTH SFGGTRDHDV VEEFIGNIET YKDVEGISDE NALKGISLL FYGMASTWWQ GVRKEATTWK EAIALIREHF SPTKPAYQIY MEFFQNKQDD HDPIDTFVIQ KRALLAQLPS G RHDEETEL ...文字列:
MAQLTQMTNE QLRELIEAVR AAAVGAAGSA AAAGGADASR GKGNFSACTH SFGGTRDHDV VEEFIGNIET YKDVEGISDE NALKGISLL FYGMASTWWQ GVRKEATTWK EAIALIREHF SPTKPAYQIY MEFFQNKQDD HDPIDTFVIQ KRALLAQLPS G RHDEETEL DLLFGLLNIK YRKHISRHSV HTFKDLLEQG RIIEHNNQED EEQLATAKNT RGSKRTTRCT YCSFRGHTFD NC RKRQKDR QEEQHEE

UniProtKB: Activity-regulated cytoskeleton associated protein 1

-
分子 #2: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 1 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
150.0 mMNaClsodium chloride
50.0 mMC4H11NO3Tris
1.0 mMC4H10O2S2DTT
50.0 uMZnCl2zinc cloride
グリッドモデル: Homemade / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - #0 - Film type ID: 1 / 支持フィルム - #0 - 材質: CARBON / 支持フィルム - #0 - トポロジー: LACEY / 支持フィルム - #1 - Film type ID: 2 / 支持フィルム - #1 - 材質: CARBON / 支持フィルム - #1 - トポロジー: CONTINUOUS / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 45 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 0.039 kPa / 詳細: 25 mA
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 278 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細dArc1 capsids are prepared from purified protein.

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-75 / 平均電子線量: 35.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 46718
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3) / 使用した粒子像数: 37773
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3)
最終 3次元分類詳細: See Materials & Methods

-
原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

6gse


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-6tap:
Structure of the dArc1 capsid

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る