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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-10223 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM Structure of T. kodakarensis 70S ribosome | |||||||||
マップデータ | T. kodakarensis 30S body map | |||||||||
試料 |
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キーワード | T. kodakarensis / ac4C / Ribosome / cryo-EM | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 ribonuclease P activity / tRNA 5'-leader removal / maturation of LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / ribosomal large subunit biogenesis / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / maturation of SSU-rRNA / ribosomal small subunit biogenesis / small ribosomal subunit rRNA binding / ribosome biogenesis / ribosomal small subunit assembly ...ribonuclease P activity / tRNA 5'-leader removal / maturation of LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / ribosomal large subunit biogenesis / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / maturation of SSU-rRNA / ribosomal small subunit biogenesis / small ribosomal subunit rRNA binding / ribosome biogenesis / ribosomal small subunit assembly / ribosomal large subunit assembly / small ribosomal subunit / large ribosomal subunit rRNA binding / 5S rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / cytoplasmic translation / cytosolic large ribosomal subunit / tRNA binding / negative regulation of translation / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex / translation / mRNA binding / RNA binding / zinc ion binding / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Thermococcus kodakarensis (古細菌) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.95 Å | |||||||||
データ登録者 | Matzov D / Sas-Chen A | |||||||||
引用 | ジャーナル: Nature / 年: 2020 タイトル: Dynamic RNA acetylation revealed by quantitative cross-evolutionary mapping. 著者: Aldema Sas-Chen / Justin M Thomas / Donna Matzov / Masato Taoka / Kellie D Nance / Ronit Nir / Keri M Bryson / Ran Shachar / Geraldy L S Liman / Brett W Burkhart / Supuni Thalalla Gamage / ...著者: Aldema Sas-Chen / Justin M Thomas / Donna Matzov / Masato Taoka / Kellie D Nance / Ronit Nir / Keri M Bryson / Ran Shachar / Geraldy L S Liman / Brett W Burkhart / Supuni Thalalla Gamage / Yuko Nobe / Chloe A Briney / Michaella J Levy / Ryan T Fuchs / G Brett Robb / Jesse Hartmann / Sunny Sharma / Qishan Lin / Laurence Florens / Michael P Washburn / Toshiaki Isobe / Thomas J Santangelo / Moran Shalev-Benami / Jordan L Meier / Schraga Schwartz / 要旨: N-acetylcytidine (acC) is an ancient and highly conserved RNA modification that is present on tRNA and rRNA and has recently been investigated in eukaryotic mRNA. However, the distribution, dynamics ...N-acetylcytidine (acC) is an ancient and highly conserved RNA modification that is present on tRNA and rRNA and has recently been investigated in eukaryotic mRNA. However, the distribution, dynamics and functions of cytidine acetylation have yet to be fully elucidated. Here we report acC-seq, a chemical genomic method for the transcriptome-wide quantitative mapping of acC at single-nucleotide resolution. In human and yeast mRNAs, acC sites are not detected but can be induced-at a conserved sequence motif-via the ectopic overexpression of eukaryotic acetyltransferase complexes. By contrast, cross-evolutionary profiling revealed unprecedented levels of acC across hundreds of residues in rRNA, tRNA, non-coding RNA and mRNA from hyperthermophilic archaea. AcC is markedly induced in response to increases in temperature, and acetyltransferase-deficient archaeal strains exhibit temperature-dependent growth defects. Visualization of wild-type and acetyltransferase-deficient archaeal ribosomes by cryo-electron microscopy provided structural insights into the temperature-dependent distribution of acC and its potential thermoadaptive role. Our studies quantitatively define the acC landscape, providing a technical and conceptual foundation for elucidating the role of this modification in biology and disease. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_10223.map.gz | 47.3 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-10223-v30.xml emd-10223.xml | 88 KB 88 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_10223.png | 74.1 KB | ||
Filedesc metadata | emd-10223.cif.gz | 15.7 KB | ||
その他 | emd_10223_additional_1.map.gz emd_10223_additional_2.map.gz emd_10223_additional_3.map.gz emd_10223_additional_4.map.gz emd_10223_additional_5.map.gz emd_10223_additional_6.map.gz | 46.9 MB 305.4 MB 29.7 MB 269.9 MB 24 MB 254.6 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-10223 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-10223 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_10223_validation.pdf.gz | 483.6 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_10223_full_validation.pdf.gz | 483.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_10223_validation.xml.gz | 7.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_10223_validation.cif.gz | 8.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-10223 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-10223 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_10223.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 421.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | T. kodakarensis 30S body map | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.85 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-追加マップ: T. kodakarensis 50S map
ファイル | emd_10223_additional_1.map | ||||||||||||
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注釈 | T. kodakarensis 50S map | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-追加マップ: T. kodakarensis 50S unsharpened map
ファイル | emd_10223_additional_2.map | ||||||||||||
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注釈 | T. kodakarensis 50S unsharpened map | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-追加マップ: T. kodakarensis 30S body unsharpened map
ファイル | emd_10223_additional_3.map | ||||||||||||
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注釈 | T. kodakarensis 30S body unsharpened map | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-追加マップ: T. kodakarensis 30S body unsharpened map
ファイル | emd_10223_additional_4.map | ||||||||||||
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注釈 | T. kodakarensis 30S body unsharpened map | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-追加マップ: T. kodakarensis 30S head map
ファイル | emd_10223_additional_5.map | ||||||||||||
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注釈 | T. kodakarensis 30S head map | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-追加マップ: T. kodakarensis 30S head unsharpened map
ファイル | emd_10223_additional_6.map | ||||||||||||
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注釈 | T. kodakarensis 30S head unsharpened map | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
+全体 : 70S ribosome from Thermococcus kodakarensis
+超分子 #1: 70S ribosome from Thermococcus kodakarensis
+分子 #1: 16S rRNA
+分子 #27: 23S rRNA
+分子 #28: 5S rRNA
+分子 #2: 30S ribosomal protein S2
+分子 #3: 30S ribosomal protein S3
+分子 #4: 30S ribosomal protein S3Ae
+分子 #5: 30S ribosomal protein S4
+分子 #6: 30S ribosomal protein S4e
+分子 #7: 30S ribosomal protein S5
+分子 #8: 30S ribosomal protein S6e
+分子 #9: 30S ribosomal protein S7
+分子 #10: 30S ribosomal protein S8
+分子 #11: 30S ribosomal protein S8e
+分子 #12: 30S ribosomal protein S9
+分子 #13: 30S ribosomal protein S10
+分子 #14: 30S ribosomal protein S11
+分子 #15: 30S ribosomal protein S12
+分子 #16: 30S ribosomal protein S13
+分子 #17: 30S ribosomal protein S15
+分子 #18: 30S ribosomal protein S14 type Z
+分子 #19: 30S ribosomal protein S17
+分子 #20: 30S ribosomal protein S17e
+分子 #21: 30S ribosomal protein S19
+分子 #22: 30S ribosomal protein S19e
+分子 #23: 30S ribosomal protein S24e
+分子 #24: 30S ribosomal protein S27e
+分子 #25: 30S ribosomal protein S28e
+分子 #26: Predicted zinc-ribbon RNA-binding protein involved in translation
+分子 #29: 50S ribosomal protein L2
+分子 #30: 50S ribosomal protein L3
+分子 #31: 50S ribosomal protein L4
+分子 #32: 50S ribosomal protein L5
+分子 #33: 50S ribosomal protein L6
+分子 #34: 50S ribosomal protein L7Ae
+分子 #35: 50S ribosomal protein L10e
+分子 #36: 50S ribosomal protein L13
+分子 #37: 50S ribosomal protein L14
+分子 #38: 50S ribosomal protein L14e
+分子 #39: 50S ribosomal protein L15
+分子 #40: 50S ribosomal protein L15e
+分子 #41: 50S ribosomal protein L18
+分子 #42: 50S ribosomal protein L18e
+分子 #43: 50S ribosomal protein L19e
+分子 #44: 50S ribosomal protein L18Ae
+分子 #45: 50S ribosomal protein L21e
+分子 #46: 50S ribosomal protein L22
+分子 #47: 50S ribosomal protein L23
+分子 #48: 50S ribosomal protein L24
+分子 #49: 50S ribosomal protein L24e
+分子 #50: 50S ribosomal protein L29
+分子 #51: 50S ribosomal protein L30
+分子 #52: 50S ribosomal protein L30e
+分子 #53: 50S ribosomal protein L31e
+分子 #54: 50S ribosomal protein L32e
+分子 #55: 50S ribosomal protein L34e
+分子 #56: 50S ribosomal protein L37Ae
+分子 #57: 50S ribosomal protein L37e
+分子 #58: 50S ribosomal protein L39e
+分子 #59: 50S ribosomal protein L40e
+分子 #60: LSU ribosomal protein L41E
+分子 #61: 50S ribosomal protein L44e
+分子 #62: ZINC ION
+分子 #63: water
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 0.25 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.5 |
グリッド | モデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - Film thickness: 2 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 34.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 倍率(補正後): 29000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: EMDB MAP |
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最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.95 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3) / 使用した粒子像数: 53737 |
初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
-原子モデル構築 1
精密化 | プロトコル: RIGID BODY FIT |
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得られたモデル | PDB-6skf: |