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- EMDB-1012: Minor proteins, mobile arms and membrane-capsid interactions in t... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1012
タイトルMinor proteins, mobile arms and membrane-capsid interactions in the bacteriophage PRD1 capsid.
マップデータThis is a map of the sus607 mutant
試料
  • 試料: Bacteriophage PRD1 sus607 mutant
  • ウイルス: Enterobacteria phage PRD1 (ファージ)
機能・相同性Bacteriophage PRD1, P3 / Bacteriophage PRD1, P3, N-terminal / P3 major capsid protein / Group II dsDNA virus coat/capsid protein / Viral coat protein subunit / viral capsid / Major capsid protein P3
機能・相同性情報
生物種Enterobacteria phage PRD1 (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 13.4 Å
データ登録者San Martin C / Huiskonen JT / Bamford JK / Butcher SJ / Fuller SD / Bamford DH / Burnett RM
引用ジャーナル: Nat Struct Biol / 年: 2002
タイトル: Minor proteins, mobile arms and membrane-capsid interactions in the bacteriophage PRD1 capsid.
著者: Carmen San Martín / Juha T Huiskonen / Jaana K H Bamford / Sarah J Butcher / Stephen D Fuller / Dennis H Bamford / Roger M Burnett /
要旨: Bacteriophage PRD1 shares many structural and functional similarities with adenovirus. A major difference is the PRD1 internal membrane, which acts in concert with vertex proteins to translocate the ...Bacteriophage PRD1 shares many structural and functional similarities with adenovirus. A major difference is the PRD1 internal membrane, which acts in concert with vertex proteins to translocate the phage genome into the host. Multiresolution models of the PRD1 capsid, together with genetic analyses, provide fine details of the molecular interactions associated with particle stability and membrane dynamics. The N- and C-termini of the major coat protein (P3), which are required for capsid assembly, act as conformational switches bridging capsid to membrane and linking P3 trimers. Electrostatic P3-membrane interactions increase virion stability upon DNA packaging. Newly revealed proteins suggest how the metastable vertex works and how the capsid edges are stabilized.
履歴
ヘッダ(付随情報) 公開2002年5月25日-
登録2002年10月9日-
マップ公開2002年10月10日-
更新2016年6月29日-
現状2016年6月29日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 9697.761559063
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 9697.761559063
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-1gw8
  • 表面レベル: 9697.761559063
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-1gw8
  • 表面レベル: 11047.988358153
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-1gw8
  • Jmolによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1012.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1012.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 62.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is a map of the sus607 mutant
ボクセルのサイズX=Y=Z: 3.42 Å
密度
表面レベル1: 8520.0 / ムービー #1: 9697.7615591
最小 - 最大-20774.400000000001455 - 27000.0
平均 (標準偏差)283.963999999999999 (±4049.909999999999854)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-127-127-127
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 875.52 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z3.423.423.42
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z875.520875.520875.520
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-127-127-127
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-20774.36326999.969283.964

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添付データ

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添付マップデータ: emd 1012 additional 1.map

ファイルemd_1012_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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添付マップデータ: emd 1012 additional 2.map

ファイルemd_1012_additional_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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添付マップデータ: emd 1012 additional 3.map

ファイルemd_1012_additional_3.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Bacteriophage PRD1 sus607 mutant

全体名称: Bacteriophage PRD1 sus607 mutant
要素
  • 試料: Bacteriophage PRD1 sus607 mutant
  • ウイルス: Enterobacteria phage PRD1 (ファージ)

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超分子 #1000: Bacteriophage PRD1 sus607 mutant

超分子名称: Bacteriophage PRD1 sus607 mutant / タイプ: sample / ID: 1000
詳細: The sample is a virion containing at least 19 structural proteins and a double stranded DNA genome. This map is from the sus607 mutant and lacks protein P11
集合状態: A pseudo T=25 assembly / Number unique components: 1
分子量理論値: 70 MDa

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超分子 #1: Enterobacteria phage PRD1

超分子名称: Enterobacteria phage PRD1 / タイプ: virus / ID: 1 / Name.synonym: bacteriophage PRD1 / 詳細: a T=25 virion / NCBI-ID: 10658 / 生物種: Enterobacteria phage PRD1 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No / Syn species name: bacteriophage PRD1
宿主生物種: Salmonella enterica (サルモネラ菌) / 別称: BACTERIA(EUBACTERIA)
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: capsid (contains proteins P3 and P30) / 直径: 70 Å / T番号(三角分割数): 25

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 7.2 / 詳細: 20 mM Tris HCl
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 60 % / チャンバー内温度: 23 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER
詳細: Vitrification instrument: EMBL plunger. vitrification carried out at 23 degrees at ambient humidity
手法: Blot for 1 s before plunging into ethane slush

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI/PHILIPS CM200FEG/ST
温度平均: 105 K
日付2001年11月1日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7.0 µm / 実像数: 15 / 平均電子線量: 6 e/Å2 / カメラ長: 44
詳細: images were scanned at 7 micron steps size and then averaged to give a final size of 14 microns
Od range: 1 / ビット/ピクセル: 8
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.13 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.77 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: eucentric / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN

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画像解析

詳細The particles were purified by rate-zonal centrifugation and ion-exchange chromatography Walin,Tuma,Thomas and Bamford Virology (1994) 201:1-7
CTF補正詳細: normalized sum of ctf multiplied images
最終 再構成想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 13.4 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: EMBL-ICOS, MRC
詳細: final maps were calculated by making a normalized sum of seperate ctf multiplied maps Baker, T. S., Olson, N. H., and Fuller, S. D. (1999). Adding the third dimension to virus life cycles: ...詳細: final maps were calculated by making a normalized sum of seperate ctf multiplied maps Baker, T. S., Olson, N. H., and Fuller, S. D. (1999). Adding the third dimension to virus life cycles: Three-Dimensional Reconstruction of Icosahedral Viruses from Cryo-Electron Micrographs. Microbiology and Molecular Biology Reviews 63, 862-922. Butcher, S. J., Bamford, D. H., and Fuller, S. D. (1995). DNA packaging orders the membrane of bacteriophage PRD1. Embo J 14, 6078-6086. Ferlenghi, I., Gowen, B., de Haas, F., Mancini, E. J., Garoff, H., Sjoberg, M., and Fuller, S. D. (1998). The first step: activation of the Semliki Forest virus spike protein precursor causes a localized conformational change in the trimeric spike. J Mol Biol 283, 71-81. Fuller, S. D., Berriman, J. A., Butcher, S. J., and Gowen, B. E. (1995). Low pH induces swiveling of the glycoprotein heterodimers in the Semliki Forest virus spike complex. Cell 81, 715-725. Fuller, S. D., Butcher, S. J., Cheng, R. H., and Baker, T. S. (1996). Three-dimensional reconstruction of icosahedral particles--the uncommon line. J Struct Biol 116, 48-55. Mancini, E. J., Clarke, M., Gowen, B., Rutten, T., and Fuller, S. D. (2000). Cryo-electron microscopy reveals the functional organization of an enveloped virus, Semliki Forest virus. Molecular Cell 5, 255-266. Mancini, E. J., de Haas, F., and Fuller, S. D. (1997). High-resolution icosahedral reconstruction: fulfilling the promise of cryo-electron microscopy. Structure 5, 741-750. San Martin, C., Burnett, R. M., de Haas, F., Heinkel, R., Rutten, T., Fuller, S. D., Butcher, S. J., and Bamford, D. H. (2001). Combined EM/X-ray imaging yields a quasi-atomic model of the adenovirus-related bacteriophage PRD1 and shows key capsid and membrane interactions. Structure (Camb) 9, 917-930. San Martin, C., Huiskonen, J. T., Bamford, J. K., Butcher, S. J., Fuller, S. D., Bamford, D. H., and Burnett, R. M. (2002). Minor proteins, mobile arms and membrane-capsid interactions in the bacteriophage PRD1 capsid. Nat Struct Biol 9, 756-763. Sheehan, B., Fuller, S. D., Pique, M. E., and Yeager, M. (1996). AVS software for visualization in molecular microscopy. J Struct Biol 116, 99-106.
使用した粒子像数: 1729
最終 角度割当詳細: range giving min eigenvalues for inversion of less than .01

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1gw8


Chain - #0 - Chain ID: A / Chain - #1 - Chain ID: B / Chain - #2 - Chain ID: C / Chain - #3 - Chain ID: D / Chain - #4 - Chain ID: E / Chain - #5 - Chain ID: F / Chain - #6 - Chain ID: G / Chain - #7 - Chain ID: H / Chain - #8 - Chain ID: I
ソフトウェア名称: X-plor and emfit (M. Rossmann Cheng, R., Kuhn, R., Olson, N., Rossmann, M., and Baker, T. (1995). Nucleocapsid and glycoprotein organization in an enveloped virus. Cell 80, 621-630.)
詳細Protocol: ridgid body. The scale of the map and the effective resolution were determined from a comparison between the P3 portion of the sus607 reconstruction and the atomic model
精密化空間: RECIPROCAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 温度因子: 100
当てはまり具合の基準: minimizing R factor (final 47.7%)
得られたモデル

PDB-1gw8:
quasi-atomic resolution model of bacteriophage PRD1 sus607 mutant, obtained by combined cryo-EM and X-ray crystallography.

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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