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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-10036 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of Photorhabdus luminescens TcdA4 | |||||||||
マップデータ | Cryo-EM density map of Photorhabdus luminescens TcdA4 | |||||||||
試料 |
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キーワード | Toxin / membrane permeation / translocation / complex | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 | |||||||||
生物種 | Photorhabdus luminescens (バクテリア) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.0 Å | |||||||||
データ登録者 | Roderer D / Leidreiter F | |||||||||
資金援助 | ドイツ, 1件
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引用 | ジャーナル: Sci Adv / 年: 2019 タイトル: Common architecture of Tc toxins from human and insect pathogenic bacteria. 著者: F Leidreiter / D Roderer / D Meusch / C Gatsogiannis / R Benz / S Raunser / 要旨: Tc toxins use a syringe-like mechanism to penetrate the membrane and translocate toxic enzymes into the host cytosol. They are composed of three components: TcA, TcB, and TcC. Low-resolution ...Tc toxins use a syringe-like mechanism to penetrate the membrane and translocate toxic enzymes into the host cytosol. They are composed of three components: TcA, TcB, and TcC. Low-resolution structures of TcAs from different bacteria suggest a considerable difference in their architecture and possibly in their mechanism of action. Here, we present high-resolution structures of five TcAs from insect and human pathogens, which show a similar overall composition and domain organization. Essential structural features, including a trefoil protein knot, are present in all TcAs, suggesting a common mechanism of action. All TcAs form functional pores and can be combined with TcB-TcC subunits from other species to form active chimeric holotoxins. We identified a conserved ionic pair that stabilizes the shell, likely operating as a strong latch that only springs open after destabilization of other regions. Our results provide new insights into the architecture and mechanism of the Tc toxin family. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_10036.map.gz | 18.8 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-10036-v30.xml emd-10036.xml | 12.2 KB 12.2 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_10036.png | 70.8 KB | ||
Filedesc metadata | emd-10036.cif.gz | 6.6 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-10036 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-10036 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_10036_validation.pdf.gz | 231.4 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_10036_full_validation.pdf.gz | 230.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_10036_validation.xml.gz | 7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-10036 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-10036 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_10036.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Cryo-EM density map of Photorhabdus luminescens TcdA4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.12 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : P. luminescens TcdA4 pentamer
全体 | 名称: P. luminescens TcdA4 pentamer |
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要素 |
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-超分子 #1: P. luminescens TcdA4 pentamer
超分子 | 名称: P. luminescens TcdA4 pentamer / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Photorhabdus luminescens (バクテリア) |
分子量 | 理論値: 1.4 MDa |
-分子 #1: TcdA4
分子 | 名称: TcdA4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Photorhabdus luminescens (バクテリア) |
分子量 | 理論値: 270.69525 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: MNSYVKEIPD VLQSQYGINC LTDICHYSFN EFRQQVSDHL SWSETNRLYR DAQQEQKENQ LYEARILKRA NPQLQNAVHL GITLPHAEL RGYNSEFGGR ASQYVAPGSV SSMFSPAAYL TELYREARNL HASDSVYHLD ERRPDLQSMT LSQQNMDTEL S TLSLSNEI ...文字列: MNSYVKEIPD VLQSQYGINC LTDICHYSFN EFRQQVSDHL SWSETNRLYR DAQQEQKENQ LYEARILKRA NPQLQNAVHL GITLPHAEL RGYNSEFGGR ASQYVAPGSV SSMFSPAAYL TELYREARNL HASDSVYHLD ERRPDLQSMT LSQQNMDTEL S TLSLSNEI LLKGIKANQS NLDSDTKVME MLSTFRPSGT IPYHDAYENV RKAIQLQDPK LEQFQKSPAV AGLMHQASLL GI NNSISPE LFNILTEEIT EANAEAIYKQ NFGDIDPACL AMPEYLKSYY NFSDEELSQF IRKYPDNELN TQKIHLLKIN KII LLSQAV NLPFLKLDEI IPEQNITPTV LGKIFLVKYY MQKYNIGTET ALILCNDSIS QYSYSNQPSQ FDRLFNTSPL NGQY FVIED TNIDLSLNST DNWHKAVLKR AFNVDDISLY RLLHIANHNN TDGKIANNIK NLSNLYMTKL LADIHQLTID ELYLL LITI GEDKINLYDI DDKELEKLIN RLDTLSNWLH TQKWSIYQLF LMTTTNYDKT LTPEIQNLLD TVYNGLQNFD KNKTKL LAA IAPYIAATLQ LPSENVAHSI LLWADKIKPS ENKITAEKFW IWLQNRDTTE LSKPPEMQEQ IIQYCHCLAQ LTMIYRS SG INENAFRLFI EKPTIFGIPD EPNKATPAHN APTLIILTRF ANWVNSLGEK ASPILTAFEN KTLTAEKLAN AMNLDANL L EQASIQAQNY KQVTKENTFS NWQSIDIILQ WTNIASNLNI SPQGISPLIA LDYIKPAQKT PTYAQWENAA IALTAGLDT QQTHTLHVFL DESRSTALSN YYIGKVANRA ASIKSRDDLY QYLLIDNQVS AEIKTTRIAE AIASIQLYVN RALENIEIHA VSDVITRQF FIDWDKYNKR YSTWAGVSQL VYYPENYIDP TMRIGQTKMM DTLLQSVSQS QLNADTVEDA FKSYLTSFEQ V ANLEVISA YHDNVNNDQG LTYFIGNSKT EVNQYYWRSV DHSKFNDGKF AANAWSEWHK IDCAINPYQS TIRPVIYKSR LY LIWLEQK ETAKQKEDNK VTTDYHYELK LAHIRYDGTW NVPITFDVDE KILALELTKS QAPGLYCAGY QGEDTLLIMF YRK KEKLDD YKTAPMQGFY IFSDMSSKDM TNEQCNSYRD NGYTHFDTNS DTNSVIRINN RYAEDYEIPS LINHSNSHDW GEYN LSQVY GGNIVINYKV TSNDLKIYIS PKLRIIHDGK EGRERIQSNL IKKYGKLGDK FIIYTSLGIN PNNSSNRFMF YPVYQ YNGN TSGLAQGRLL FHRDTSYSSK VAAWIPGAGR SLINENANIG DDCAEDSVNK PDDLKQYIYM TDSKGTATDV SGPVDI NTA ISSEKVQITI KAGKEYSLTA NKDVSVQPSP SFEEMCYQFN ALEIDGSNLN FTNNSASIDV TFTALADDGR KLGYEIF NI PVIQKVKTDN ALTLFHDENG AQYMQWGAYR IRLNTLFARQ LVERANTGID TILSMETQNI QEPMMGIGAY IELILDKY N PDIHGTNKSF KIIYGDIFKA GDHFPIYQGA LSDITQTTVK LFLPRVDNAY GNKNNLYVYA AYQKVETNFI RFVKEDNNK PATFDTTYKN GTFPGLASAR VIQTVSEPMD FSGANSLYFW ELFYYTPMMV AQRLLHEQNF DEANRWLKYV WSPSGYIVRG QIKNYHWNV RPLLENTSWN SDPLDSVDPD AVAQHDPMHY KVATFMRTLD LLMARGDHAY RQLERDTLNE AKMWYMQALH L LGNKPYLP LSSVWNDPRL DNAAATTTQK AHAYAITSLR QGTQTPALLL RSANTLTDLF LPQINDVMLS YWNKLELRLY NL RHNLSID GQPLHLPIYA TPADPKALLS AAVATSQGGG KLPESFISLW RFPHMLENAR SMVTQLIQFG STLQNIIERQ DAE SLNALL QNQAKELILT TLSIQDKTIE EIDAEKTVLE KSKAGAKSRF DNYSKLYDED VNAGERQALD MRIASQSITS GLKG LHMAA AALEMVPNIY GFAVGGTRYG AIANAIAIGG GIAAEGLLIE AEKVSQSEIW RRRRQEWEIQ RNNAEAEMKQ IDAQL KSLT VRREAAVLQK TGLKTQQEQT QAQLAFLQRK FSNQALYNWL RGRLAAIYFQ FYDLVVARCL MAEQAYRWET NDSSAR FIK PGAWQGTYAG LLAGETLMLN LAQMEDAHLK QEQRALEVER TVSLAQVYQS LGEKSFALKD KIEALLQGDK ETSAGND GN QLKLTNNTLS ATLTLQDLKL KDDYPEEMQL GKTRRIKQIS VSLPALLGPY QDVQAVLSYG GDATGLAKGC KALAVSHG L NDNGQFQLDF NDGKFLPFEG IDINDKGTFT LSFPNAASKQ KNILQMLTDI ILHIRYTILE UniProtKB: TcdA4 |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 8 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) 平均露光時間: 1.0 sec. / 平均電子線量: 30.7 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: EMDB MAP |
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最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: C5 (5回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPHIRE / 使用した粒子像数: 35857 |
初期 角度割当 | タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: SPHIRE |
最終 角度割当 | タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: SPHIRE |