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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-0936 | ||||||||||||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the air-oxidized photosynthetic alternative complex III from Roseiflexus castenholzii | ||||||||||||||||||
マップデータ | |||||||||||||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 molybdopterin cofactor binding / oxidoreductase activity / electron transfer activity / heme binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||
生物種 | Roseiflexus castenholzii (strain DSM 13941 / HLO8) (バクテリア) | ||||||||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å | ||||||||||||||||||
データ登録者 | Shi Y / Xin YY / Wang C / Blankenship RE / Sun F / Xu XL | ||||||||||||||||||
資金援助 | 中国, 5件
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引用 | ジャーナル: Sci Adv / 年: 2020 タイトル: Cryo-EM structures of the air-oxidized and dithionite-reduced photosynthetic alternative complex III from . 著者: Yang Shi / Yueyong Xin / Chao Wang / Robert E Blankenship / Fei Sun / Xiaoling Xu / 要旨: Alternative complex III (ACIII) is a multisubunit quinol:electron acceptor oxidoreductase that couples quinol oxidation with transmembrane proton translocation in both the respiratory and ...Alternative complex III (ACIII) is a multisubunit quinol:electron acceptor oxidoreductase that couples quinol oxidation with transmembrane proton translocation in both the respiratory and photosynthetic electron transport chains of bacteria. The coupling mechanism, however, is poorly understood. Here, we report the cryo-EM structures of air-oxidized and dithionite-reduced ACIII from the photosynthetic bacterium at 3.3- and 3.5-Å resolution, respectively. We identified a menaquinol binding pocket and an electron transfer wire comprising six hemes and four iron-sulfur clusters that is capable of transferring electrons to periplasmic acceptors. We detected a proton translocation passage in which three strictly conserved, mid-passage residues are likely essential for coupling the redox-driven proton translocation across the membrane. These results allow us to propose a previously unrecognized coupling mechanism that links the respiratory and photosynthetic functions of ACIII. This study provides a structural basis for further investigation of the energy transformation mechanisms in bacterial photosynthesis and respiration. | ||||||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_0936.map.gz | 26.5 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-0936-v30.xml emd-0936.xml | 17.9 KB 17.9 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_0936.png | 166.9 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-0936 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-0936 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_0936_validation.pdf.gz | 502.2 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_0936_full_validation.pdf.gz | 501.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_0936_validation.xml.gz | 5.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_0936_validation.cif.gz | 6.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-0936 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-0936 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_0936.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 28.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.04 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
+全体 : Air-oxidized alternative complex III
+超分子 #1: Air-oxidized alternative complex III
+分子 #1: MULTIHEME_CYTC domain-containing protein
+分子 #2: Fe-S-cluster-containing hydrogenase components 1-like protein
+分子 #3: Polysulphide reductase NrfD
+分子 #4: Uncharacterized protein ActD
+分子 #5: Cytochrome c domain-containing protein
+分子 #6: Uncharacterized protein ActF
+分子 #7: HEME C
+分子 #8: [(2S)-2-octadecanoyloxypropyl] octadecanoate
+分子 #9: IRON/SULFUR CLUSTER
+分子 #10: FE3-S4 CLUSTER
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 8 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 59.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
粒子像選択 | 選択した数: 257815 |
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最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 177489 |
初期 角度割当 | タイプ: RANDOM ASSIGNMENT |
最終 角度割当 | タイプ: PROJECTION MATCHING |