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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-0177 | |||||||||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the ABCF protein VmlR bound to the Bacillus subtilis ribosome | |||||||||||||||
マップデータ | Cryo-EM map of 70S Bacillus subtilis ribosome in complex with the ABCF protein VmlR. Sharpened by B-factor. | |||||||||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 positive regulation of rRNA processing / nucleoid / rescue of stalled ribosome / rRNA processing / ribosomal small subunit biogenesis / small ribosomal subunit rRNA binding / large ribosomal subunit / regulation of translation / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit ...positive regulation of rRNA processing / nucleoid / rescue of stalled ribosome / rRNA processing / ribosomal small subunit biogenesis / small ribosomal subunit rRNA binding / large ribosomal subunit / regulation of translation / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / transferase activity / cytosolic small ribosomal subunit / ribosomal large subunit assembly / cytoplasmic translation / cytosolic large ribosomal subunit / tRNA binding / negative regulation of translation / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex / translation / response to antibiotic / mRNA binding / ATP hydrolysis activity / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / ATP binding / metal ion binding / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||
生物種 | Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌) / Escherichia coli (大腸菌) / Bacillus subtilis (strain 168) (枯草菌) | |||||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å | |||||||||||||||
データ登録者 | Crowe-McAuliffe C / Graf M / Huter P / Abdelshahid M / Novacek J / Wilson DN | |||||||||||||||
資金援助 | ドイツ, チェコ, 4件
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引用 | ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2018 タイトル: Structural basis for antibiotic resistance mediated by the ABCF ATPase VmlR. 著者: Caillan Crowe-McAuliffe / Michael Graf / Paul Huter / Hiraku Takada / Maha Abdelshahid / Jiří Nováček / Victoriia Murina / Gemma C Atkinson / Vasili Hauryliuk / Daniel N Wilson / 要旨: Many Gram-positive pathogenic bacteria employ ribosomal protection proteins (RPPs) to confer resistance to clinically important antibiotics. In , the RPP VmlR confers resistance to lincomycin (Lnc) ...Many Gram-positive pathogenic bacteria employ ribosomal protection proteins (RPPs) to confer resistance to clinically important antibiotics. In , the RPP VmlR confers resistance to lincomycin (Lnc) and the streptogramin A (S) antibiotic virginiamycin M (VgM). VmlR is an ATP-binding cassette (ABC) protein of the F type, which, like other antibiotic resistance (ARE) ABCF proteins, is thought to bind to antibiotic-stalled ribosomes and promote dissociation of the drug from its binding site. To investigate the molecular mechanism by which VmlR confers antibiotic resistance, we have determined a cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of an ATPase-deficient VmlR-EQ mutant in complex with a ErmDL-stalled ribosomal complex (SRC). The structure reveals that VmlR binds within the E site of the ribosome, with the antibiotic resistance domain (ARD) reaching into the peptidyltransferase center (PTC) of the ribosome and a C-terminal extension (CTE) making contact with the small subunit (SSU). To access the PTC, VmlR induces a conformational change in the P-site tRNA, shifting the acceptor arm out of the PTC and relocating the CCA end of the P-site tRNA toward the A site. Together with microbiological analyses, our study indicates that VmlR allosterically dissociates the drug from its ribosomal binding site and exhibits specificity to dislodge VgM, Lnc, and the pleuromutilin tiamulin (Tia), but not chloramphenicol (Cam), linezolid (Lnz), nor the macrolide erythromycin (Ery). | |||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_0177.map.gz | 24.1 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-0177-v30.xml emd-0177.xml | 74 KB 74 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_0177.png | 87 KB | ||
その他 | emd_0177_additional.map.gz | 85.8 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-0177 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-0177 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_0177_validation.pdf.gz | 260.5 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_0177_full_validation.pdf.gz | 259.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_0177_validation.xml.gz | 6.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-0177 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-0177 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_0177.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Cryo-EM map of 70S Bacillus subtilis ribosome in complex with the ABCF protein VmlR. Sharpened by B-factor. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.061 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-追加マップ: Cryo-EM map of 70S Bacillus subtilis ribosome in...
ファイル | emd_0177_additional.map | ||||||||||||
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注釈 | Cryo-EM map of 70S Bacillus subtilis ribosome in complex with the ABCF protein VmlR. Filtered by local resolution. | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
+全体 : Complex of translating 70S ribosome with ABCF antibiotic resistan...
+超分子 #1: Complex of translating 70S ribosome with ABCF antibiotic resistan...
+超分子 #2: Ribosome
+超分子 #3: Nucleotide-binding protein ExpZ
+超分子 #4: tRNA
+分子 #1: 23S rRNA
+分子 #2: 5S rRNA
+分子 #31: mRNA
+分子 #33: 16S rRNA
+分子 #53: P-tRNA(Leu)
+分子 #3: 50S ribosomal protein L2
+分子 #4: 50S ribosomal protein L3
+分子 #5: 50S ribosomal protein L4
+分子 #6: 50S ribosomal protein L5
+分子 #7: 50S ribosomal protein L6
+分子 #8: 50S ribosomal protein L13
+分子 #9: 50S ribosomal protein L14
+分子 #10: 50S ribosomal protein L15
+分子 #11: 50S ribosomal protein L16
+分子 #12: 50S ribosomal protein L17
+分子 #13: 50S ribosomal protein L18
+分子 #14: 50S ribosomal protein L19
+分子 #15: 50S ribosomal protein L20
+分子 #16: 50S ribosomal protein L21
+分子 #17: 50S ribosomal protein L22
+分子 #18: 50S ribosomal protein L23
+分子 #19: 50S ribosomal protein L24
+分子 #20: Nucleotide-binding protein ExpZ
+分子 #21: 50S ribosomal protein L27
+分子 #22: 50S ribosomal protein L28
+分子 #23: 50S ribosomal protein L29
+分子 #24: 50S ribosomal protein L30
+分子 #25: 50S ribosomal protein L32
+分子 #26: 50S ribosomal protein L33 1
+分子 #27: 50S ribosomal protein L34
+分子 #28: 50S ribosomal protein L35
+分子 #29: 50S ribosomal protein L36
+分子 #30: 50S ribosomal protein L31
+分子 #32: 50S ribosomal protein L1
+分子 #34: 30S ribosomal protein S2
+分子 #35: 30S ribosomal protein S3
+分子 #36: 30S ribosomal protein S4
+分子 #37: 30S ribosomal protein S5
+分子 #38: 30S ribosomal protein S6
+分子 #39: 30S ribosomal protein S7
+分子 #40: 30S ribosomal protein S8
+分子 #41: 30S ribosomal protein S9
+分子 #42: 30S ribosomal protein S10
+分子 #43: 30S ribosomal protein S11
+分子 #44: 30S ribosomal protein S12
+分子 #45: 30S ribosomal protein S13
+分子 #46: 30S ribosomal protein S14
+分子 #47: 30S ribosomal protein S15
+分子 #48: 30S ribosomal protein S16
+分子 #49: 30S ribosomal protein S17
+分子 #50: 30S ribosomal protein S18
+分子 #51: 30S ribosomal protein S19
+分子 #52: 30S ribosomal protein S20
+分子 #54: TELITHROMYCIN
+分子 #55: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.8 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 平均電子線量: 1.425 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
+画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT |
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得られたモデル | PDB-6ha8: |