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万見
- EMDB-0148: Structure of alpha-synuclein fibrils -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-0148
タイトルStructure of alpha-synuclein fibrils
マップデータStructure of alpha-synuclein fibrils
試料
  • 複合体: Alpha-synuclein fibrils
    • タンパク質・ペプチド: Alpha-synuclein
キーワードParkinson's disease / apha-synuclein / fibril / filament / PROTEIN FIBRIL
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / neutral lipid metabolic process / regulation of acyl-CoA biosynthetic process / negative regulation of dopamine uptake involved in synaptic transmission / negative regulation of norepinephrine uptake / response to desipramine / positive regulation of SNARE complex assembly / positive regulation of hydrogen peroxide catabolic process / supramolecular fiber / regulation of synaptic vesicle recycling ...negative regulation of mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / neutral lipid metabolic process / regulation of acyl-CoA biosynthetic process / negative regulation of dopamine uptake involved in synaptic transmission / negative regulation of norepinephrine uptake / response to desipramine / positive regulation of SNARE complex assembly / positive regulation of hydrogen peroxide catabolic process / supramolecular fiber / regulation of synaptic vesicle recycling / negative regulation of chaperone-mediated autophagy / mitochondrial membrane organization / regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / positive regulation of protein localization to cell periphery / negative regulation of exocytosis / regulation of glutamate secretion / dopamine biosynthetic process / regulation of macrophage activation / positive regulation of neurotransmitter secretion / response to iron(II) ion / negative regulation of dopamine metabolic process / negative regulation of platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / SNARE complex assembly / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / Lewy body / regulation of locomotion / negative regulation of microtubule polymerization / synaptic vesicle priming / regulation of norepinephrine uptake / transporter regulator activity / protein kinase inhibitor activity / positive regulation of inositol phosphate biosynthetic process / synaptic vesicle transport / dopamine uptake involved in synaptic transmission / regulation of dopamine secretion / positive regulation of receptor recycling / cuprous ion binding / positive regulation of exocytosis / nuclear outer membrane / mitochondrial ATP synthesis coupled electron transport / dynein complex binding / synaptic vesicle exocytosis / response to magnesium ion / positive regulation of endocytosis / negative regulation of serotonin uptake / response to type II interferon / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / kinesin binding / regulation of presynapse assembly / synaptic vesicle endocytosis / alpha-tubulin binding / beta-tubulin binding / phospholipase binding / phospholipid metabolic process / supramolecular fiber organization / behavioral response to cocaine / cellular response to fibroblast growth factor stimulus / cellular response to epinephrine stimulus / inclusion body / Hsp70 protein binding / enzyme inhibitor activity / response to interleukin-1 / axon terminus / cellular response to copper ion / regulation of microtubule cytoskeleton organization / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / SNARE binding / adult locomotory behavior / glutathione metabolic process / protein tetramerization / protein sequestering activity / phosphoprotein binding / excitatory postsynaptic potential / tubulin binding / microglial cell activation / ferrous iron binding / fatty acid metabolic process / phospholipid binding / PKR-mediated signaling / synapse organization / receptor internalization / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / protein destabilization / tau protein binding / enzyme activator activity / positive regulation of inflammatory response / terminal bouton / long-term synaptic potentiation / actin cytoskeleton / synaptic vesicle membrane / growth cone / actin binding / cellular response to oxidative stress / neuron apoptotic process / histone binding / cell cortex / response to lipopolysaccharide / microtubule binding / amyloid fibril formation / chemical synaptic transmission
類似検索 - 分子機能
Synuclein / Alpha-synuclein / Synuclein
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Guerrero-Ferreira R / Taylor NMI
引用ジャーナル: Elife / 年: 2018
タイトル: Cryo-EM structure of alpha-synuclein fibrils.
著者: Ricardo Guerrero-Ferreira / Nicholas Mi Taylor / Daniel Mona / Philippe Ringler / Matthias E Lauer / Roland Riek / Markus Britschgi / Henning Stahlberg /
要旨: Parkinson's disease is a progressive neuropathological disorder that belongs to the class of synucleinopathies, in which the protein alpha-synuclein is found at abnormally high concentrations in ...Parkinson's disease is a progressive neuropathological disorder that belongs to the class of synucleinopathies, in which the protein alpha-synuclein is found at abnormally high concentrations in affected neurons. Its hallmark are intracellular inclusions called Lewy bodies and Lewy neurites. We here report the structure of cytotoxic alpha-synuclein fibrils (residues 1-121), determined by cryo-electron microscopy at a resolution of 3.4 Å. Two protofilaments form a polar fibril composed of staggered β-strands. The backbone of residues 38 to 95, including the fibril core and the non-amyloid component region, are well resolved in the EM map. Residues 50-57, containing three of the mutation sites associated with familial synucleinopathies, form the interface between the two protofilaments and contribute to fibril stability. A hydrophobic cleft at one end of the fibril may have implications for fibril elongation, and invites for the design of molecules for diagnosis and treatment of synucleinopathies.
履歴
ヘッダ(付随情報) 公開2018年3月14日-
登録2018年7月26日-
マップ公開2018年8月8日-
置き換え2023年2月15日ID: EMD-4276
更新2024年7月10日-
現状2024年7月10日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.029
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.029
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6h6b
  • 表面レベル: 0.029
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6h6b
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_0148.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_0148.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 83.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Structure of alpha-synuclein fibrils
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 280 pix.
= 232.68 Å		0.83 Å/pix.
x 280 pix.
= 232.68 Å		0.83 Å/pix.
x 280 pix.
= 232.68 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.831 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.029 / ムービー #1: 0.029
最小 - 最大-0.08086198 - 0.16965547
平均 (標準偏差)0.0020613861 (±0.007307958)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ280280280
Spacing280280280
セルA=B=C: 232.68 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.8310.8310.831
M x/y/z280280280
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z232.680232.680232.680
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS280280280
D min/max/mean-0.0810.1700.002

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Alpha-synuclein fibrils

全体名称: Alpha-synuclein fibrils
要素
  • 複合体: Alpha-synuclein fibrils
    • タンパク質・ペプチド: Alpha-synuclein

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超分子 #1: Alpha-synuclein fibrils

超分子名称: Alpha-synuclein fibrils / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: Residues 1-121
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Alpha-synuclein

分子名称: Alpha-synuclein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 10 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 12.242873 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列:
MDVFMKGLSK AKEGVVAAAE KTKQGVAEAA GKTKEGVLYV GSKTKEGVVH GVATVAEKTK EQVTNVGGAV VTGVTAVAQK TVEGAGSIA AATGFVKKDQ LGKNEEGAPQ EGILEDMPVD PD

UniProtKB: Alpha-synuclein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

濃度5 mg/mL
緩衝液pH: 7.3
構成要素:
濃度式名称
2.66 mMKClPotassium chloride
1.47 mMKH2PO4Potassium phosphate
137.93 mMNaClSodium chloride
8.06 mMNa2HPO4Sodium phosphate
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 20 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 2-50 / 平均電子線量: 100.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 2.45 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 179.5 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 13390
Segment selection選択した数: 18860 / ソフトウェア - 名称: RELION / 詳細: Segments extracted from 792 manually picked fibrils
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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