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タイトルA unique gating mechanism revealed by the cryo-EM structure of monomeric ATP9A flippase.
ジャーナル・号・ページJ Biol Chem, Vol. 301, Issue 10, Page 110631, Year 2025
掲載日2025年8月26日
著者Kazuhiro Abe / Parthiban Marimuthu / Yuheng Qian / Chai C Gopalasingam / Christoph Gerle / Hideki Shigematsu / Kotaro Tanaka / Himanshu Khandelia /
PubMed 要旨Among mammalian P4-ATPase flippases, only ATP9A and ATP9B do not require the auxiliary subunit CDC50 protein. Whilst its yeast homolog, Neo1, is essential for cell survival, little is known about ...Among mammalian P4-ATPase flippases, only ATP9A and ATP9B do not require the auxiliary subunit CDC50 protein. Whilst its yeast homolog, Neo1, is essential for cell survival, little is known about mammalian ATP9A. We present cryo-EM structures of human monomeric ATP9A at a resolution reaching 2.2 Å, in the outward-facing E2P state. Two distinguishable conformations were obtained from a single sample, one with its outward gate open and the other in its closed form. Unlike canonical gating observed for most P-type ATPases, which is driven by the movement of transmembrane (TM) helices 1 and 2 linked to the A domain, outward gating in ATP9A is achieved by the movement of TM6-10 helices, likely initiated by the unwinding of TM6. As a result, the volume of the phospholipid binding cavity in the open state surpasses that of other flippases, which could allow binding of phospholipids with larger hydrophilic headgroups than that of phosphatidylserine. ATP9A shows an ATPase activity that is significantly increased by the addition of phospholipids that retain the overall negative charge, including phosphatidylserine, phosphatidylinositol, and its phosphorylated species, compared with other electroneutral phospholipids. The observation of spontaneous binding of phosphorylated species of phosphatidylinositol in molecular simulation reinforces this fact. Our data provide mechanistic rationales for ATP9A gating, achieved by the rearrangement of the second half of the TM helices. Since TM4-TM10 is anchored by the CDC50 protein subunit in other flippases, the here-observed outward gating mechanism is unique to P4B-type flippases, which function as a monomer.
リンクJ Biol Chem / PubMed:40876594 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.18 - 3.01 Å
構造データ

64986

9vdk

EMDB-64986, PDB-9vdk:
Cryo-EM structure of human ATP9A in BeF-bound E2P state open form
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.18 Å

64987

9vdl

EMDB-64987, PDB-9vdl:
Cryo-EM structure of human ATP9A in BeF-bound E2P state closed form
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.31 Å

64988

9vdm

EMDB-64988, PDB-9vdm:
Cryo-EM structure of human ATP9A (AMPPCP) E2P state open form
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.01 Å

64989

9vdn

EMDB-64989, PDB-9vdn:
Cryo-EM structure of human ATP9A (AlF) E2P state open form
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.61 Å

化合物

ChemComp-MG:
Unknown entry

ChemComp-P5S:
O-[(R)-{[(2R)-2,3-bis(octadecanoyloxy)propyl]oxy}(hydroxy)phosphoryl]-L-serine

ChemComp-PCW:
1,2-DIOLEOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / DOPC, リン脂質*YM

ChemComp-CLR:
CHOLESTEROL

ChemComp-HOH:
WATER

ChemComp-ALF:
TETRAFLUOROALUMINATE ION

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードTRANSPORT PROTEIN / P-type ATPase / flippase / human

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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