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タイトルStructures of Ostα/β reveal a unique fold and bile acid transport mechanism.
ジャーナル・号・ページNature, Vol. 651, Issue 8104, Page 260-267, Year 2026
掲載日2026年1月28日
著者Xuemei Yang / Nana Cui / Tianyu Li / Xinheng He / Heng Zhang / Canrong Wu / Yang Li / Xiong Ma / H Eric Xu /
PubMed 要旨Bile acid and steroid hormone homeostasis are critical for human health, with disruptions linked to metabolic and endocrine disorders. The organic solute transporter Ostα/β, essential for bile acid ...Bile acid and steroid hormone homeostasis are critical for human health, with disruptions linked to metabolic and endocrine disorders. The organic solute transporter Ostα/β, essential for bile acid efflux in enterohepatic circulation, has long defied mechanistic elucidation. Here we present cryogenic electron microscopy structures of human Ostα/β in apo and substrate-bound states at 2.6-3.1 Å resolution, revealing a distinctive membrane protein architecture that defines a new transporter class. Ostα/β forms a symmetric tetramer of heterodimers, with each Ostα subunit showing a new seven-transmembrane fold, augmented by a single transmembrane helix of Ostβ. This architecture is stabilized by extensive lipid modifications, including a palmitoylated cysteine-rich motif that forms a lateral substrate-binding groove. The structures uncover a unique transport pathway featuring two substrate-binding sites connected by an amphipathic helix-gated conduit. This design, conserved in the evolutionarily related TMEM184 family, suggests an ancient mechanism for substrate translocation. Electrophysiological studies demonstrate voltage-sensitive, bidirectional transport driven by electrochemical gradients, elucidating the efflux role of Ostα/β in vivo. Lipid interactions, notably palmitoylation-dependent trafficking, emerge as critical for stability and function. These findings clarify the molecular mechanism of Ostα/β, provide a structural basis for disease-associated mutations and establish a paradigm for lipid-modified membrane transport.
リンクNature / PubMed:41606328
手法EM (単粒子)
解像度2.6 - 3.12 Å
構造データ

64364

9unv

EMDB-64364, PDB-9unv:
Cryo-EM structure of human organic solute transporter Ost-alpha/beta bound with TLCA
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.12 Å

64369

9uo1

EMDB-64369, PDB-9uo1:
Cryo-EM structure of human organic solute transporter Ost-alpha/beta bound with DHEAS
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.9 Å

64370

9uo2

EMDB-64370, PDB-9uo2:
Cryo-EM structure of human organic solute transporter Ost-alpha/beta in apo state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.6 Å

化合物

ChemComp-CLR:
CHOLESTEROL

ChemComp-P0E:
PHOSPHATIDYL ETHANOL

ChemComp-LPE:
1-O-OCTADECYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

ChemComp-PLM:
PALMITIC ACID

PDB-1epx:
CRYSTAL STRUCTURE ANALYSIS OF ALDOLASE FROM L. MEXICANA

ChemComp-76F:
(7E,21R,24S)-27-amino-24-hydroxy-18,24-dioxo-19,23,25-trioxa-24lambda~5~-phosphaheptacos-7-en-21-yl (9Z,12E)-octadeca-9,12-dienoate

ChemComp-ZWY:
17-oxoandrost-5-en-3beta-yl hydrogen sulfate

ChemComp-HOH:
WATER

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Complex / bile acids / substrate / transport / heterodimer

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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