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Structure paper

タイトルStructural basis for domain coupling in heteromeric glycine receptors revealed by an atypical allosteric agonist.
ジャーナル・号・ページSci Adv, Vol. 12, Issue 7, Page eaeb2036, Year 2026
掲載日2026年2月13日
著者Eric Gibbs / Bjarne Feddersen / Kayla J Kindig / David Seiferth / Philip C Biggin / Sudha Chakrapani /
PubMed 要旨Glycine receptors (GlyRs), pentameric ligand-gated ion channels (pLGICs), mediate sensory and motor functions. GlyR functional states are well characterized; however, structural details of ...Glycine receptors (GlyRs), pentameric ligand-gated ion channels (pLGICs), mediate sensory and motor functions. GlyR functional states are well characterized; however, structural details of transitions between states remain undefined. Here, we determined cryo-electron microscopy structures of GlyRα1β (with gephyrin E-domain) at varying concentrations of ivermectin, a transmembrane domain (TMD) allosteric agonist, and at saturating concentrations of strychnine, a competitive antagonist at the extracellular domain (ECD). Electrophysiology shows that ivermectin activates GlyR even with strychnine present. Structures with both ligands reveal intermediate states featuring a desensitized TMD and an ECD between closed and desensitized conformations, providing insights into domain cooperativity and ligand efficacy. Molecular dynamics simulations show how ivermectin affects strychnine dynamics. These data support a model where ivermectin activates GlyRs through a concerted and near-symmetric TMD mechanism, whereas allosteric ECD motions are graded and spatially heterogeneous. These findings reveal unanticipated features of GlyR gating and establish principles of allosteric modulation applicable to pLGICs.
リンクSci Adv / PubMed:41686897 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.86 - 2.89 Å
構造データ

71705

9pkw

EMDB-71705, PDB-9pkw:
Alpha1/Beta Heteromeric Glycine receptor in the presence of 0.200 mM strychnine and 200 nM ivermectin
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.86 Å

71706

9pkx

EMDB-71706, PDB-9pkx:
Alpha1/Beta Heteromeric Glycine receptor in the presence of 0.200 mM strychnine and 500 nM ivermectin
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.86 Å

71707

9pky

EMDB-71707, PDB-9pky:
Alpha1/Beta Heteromeric Glycine receptor in the presence of 0.200 mM strychnine and 2000 nM ivermectin
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.89 Å

71708

9pkz

EMDB-71708, PDB-9pkz:
Alpha1/Beta Heteromeric Glycine receptor in the presence of 0.200 mM strychnine and 0.02 mM ivermectin
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.89 Å

化合物

ChemComp-SY9:
STRYCHNINE / alkaloid*YM

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

ChemComp-IVM:
(2aE,4E,5'S,6S,6'R,7S,8E,11R,13R,15S,17aR,20R,20aR,20bS)-6'-[(2S)-butan-2-yl]-20,20b-dihydroxy-5',6,8,19-tetramethyl-17

由来
  • danio rerio (ゼブラフィッシュ)
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Ion Channel / Pentameric / Glycine / Receptor

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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