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Structure paper

タイトルStructural basis for Lamassu-based antiviral immunity and its evolution from DNA repair machinery.
ジャーナル・号・ページProc Natl Acad Sci U S A, Vol. 122, Issue 47, Page e2519643122, Year 2025
掲載日2025年11月25日
著者Matthieu Haudiquet / Arpita Chakravarti / Zhiying Zhang / Josephine L Ramirez / Alba Herrero Del Valle / Paul Dominic B Olinares / Rachel Lavenir / Massilia Aït Ahmed / M Jason de la Cruz / Brian T Chait / Samuel H Sternberg / Aude Bernheim / Dinshaw J Patel /
PubMed 要旨Bacterial immune systems exhibit remarkable diversity and modularity, as a consequence of the continuous selective pressures imposed by phage predation. Despite recent mechanistic advances, the ...Bacterial immune systems exhibit remarkable diversity and modularity, as a consequence of the continuous selective pressures imposed by phage predation. Despite recent mechanistic advances, the evolutionary origins of many antiphage immune systems remain elusive, especially for those that encode homologs of the structural maintenance of chromosomes (SMC) superfamily, which are essential for chromosome maintenance and DNA repair across domains of life. Here, we elucidate the structural basis and evolutionary emergence of Lamassu, a bacterial immune system family featuring diverse effectors but a core conserved SMC-like sensor. Using cryo-EM, we determined structures of the Lamassu complex in both apo- and dsDNA-bound states, revealing unexpected stoichiometry and topological architectures. We further demonstrate how Lamassu specifically senses dsDNA ends in vitro and phage replication origins in vivo, thereby triggering the formation of LmuA tetramers that activate its Cap4 nuclease domain. Our findings reveal that Lamassu evolved via exaptation of the bacterial Rad50-Mre11 DNA repair system to form a compact, modular sensor for viral replication, exemplifying how cellular machinery can be co-opted for novel immune functions.
リンクProc Natl Acad Sci U S A / PubMed:41252147 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.93 - 3.4 Å
構造データ

49911

9nxx

EMDB-49911, PDB-9nxx:
LmuA_conformation 1
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.13 Å

49915

9ny1

EMDB-49915, PDB-9ny1:
LmuA_conformation 2_assymetric
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.4 Å

49922

9ny5

EMDB-49922, PDB-9ny5:
LmuABC_apo
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.21 Å

49934

9nyg

EMDB-49934, PDB-9nyg:
LmuABC-DNA
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.93 Å

由来
  • Escherichia coli (大腸菌)
  • vibrio cholerae (コレラ菌)
キーワードDNA BINDING PROTEIN / LmuA-conformation 1 / LmuA_asymmetric / LmuABC_Apo / DNA BINDING PROTEIN/DNA / LmuABC-DNA / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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