[日本語] English
文献
- EMDB/PDB/SASBDBから引用されている文献のデータベース -

+
検索条件

キーワード
構造解析手法
著者・登録者
ジャーナル
IF

-
Structure paper

タイトルUnidirectional MCM translocation away from ORC drives origin licensing.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 16, Issue 1, Page 782, Year 2025
掲載日2025年1月17日
著者Agata Butryn / Julia F Greiwe / Alessandro Costa /
PubMed 要旨The MCM motor of the eukaryotic replicative helicase is loaded as a double hexamer onto DNA by the Origin Recognition Complex (ORC), Cdc6, and Cdt1. ATP binding supports formation of the ORC-Cdc6- ...The MCM motor of the eukaryotic replicative helicase is loaded as a double hexamer onto DNA by the Origin Recognition Complex (ORC), Cdc6, and Cdt1. ATP binding supports formation of the ORC-Cdc6-Cdt1-MCM (OCCM) helicase-recruitment complex where ORC-Cdc6 and one MCM hexamer form two juxtaposed rings around duplex DNA. ATP hydrolysis by MCM completes MCM loading but the mechanism is unknown. Here, we used cryo-EM to characterise helicase loading with ATPase-dead Arginine Finger variants of the six MCM subunits. We report the structure of two MCM complexes with different DNA grips, stalled as they mature to loaded MCM. The Mcm2 Arginine Finger-variant stabilises DNA binding by Mcm2 away from ORC/Cdc6. The Arginine Finger-variant of the neighbouring Mcm5 subunit stabilises DNA engagement by Mcm5 downstream of the Mcm2 binding site. Cdc6 and Orc1 progressively disengage from ORC as MCM translocates along DNA. We observe that duplex DNA translocation by MCM involves a set of leading-strand contacts by the pre-sensor 1 ATPase hairpins and lagging-strand contacts by the helix-2-insert hairpins. Mutating any of the MCM residues involved impairs high-salt resistant DNA binding in vitro and double-hexamer formation assessed by electron microscopy. Thus, ATPase-powered duplex DNA translocation away from ORC underlies MCM loading.
リンクNat Commun / PubMed:39824870 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.2 - 3.7 Å
構造データ

EMDB-51398: OCCM maturation intermediate stalled with an Arginine Finger mutation in Mcm5: Conformer 2. Consensus map.
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.4 Å

EMDB-51399: OCCM maturation intermediate stalled with an Arginine Finger mutation in Mcm5: Conformer 2. ORC local refinement.
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.3 Å

EMDB-51400: OCCM maturation intermediate stalled with an Arginine Finger mutation in Mcm5: Conformer 2. Local MCM-Cdt1 refinement.
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.5 Å

EMDB-51401: OCCM maturation intermediate stalled with an Arginine Finger mutation in Mcm5: Conformer 2. Composite map.
PDB-9gjp: OCCM maturation intermediate stalled with an Arginine Finger mutation in Mcm5: Conformer 2
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.4 Å

EMDB-51404: OCCM maturation intermediate stalled with an Arginine Finger mutation in Mcm2. Consensus map
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.3 Å

EMDB-51405: OCCM maturation intermediate stalled with an Arginine Finger mutation in Mcm2. ORC local refinement.
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.3 Å

EMDB-51406: OCCM maturation intermediate stalled with an Arginine Finger mutation in Mcm2. MCM-Cdt1 local refinement.
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.2 Å

EMDB-51407: OCCM maturation intermediate stalled with an Arginine Finger mutation in Mcm2. Composite map.
PDB-9gjw: OCCM maturation intermediate stalled with an Arginine Finger mutation in Mcm2
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.3 Å

EMDB-51441, PDB-9gm5:
OCCM maturation intermediate stalled with an Arginine Finger mutation in Mcm5: Conformer 1
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.7 Å

化合物

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-ZN:
Unknown entry

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

由来
  • saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
  • synthetic construct (人工物)
キーワードREPLICATION / AAA+ ATPase / DNA translocase / ATPase switch / DNA replication

+
万見文献について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見文献

EMDB/PDB/SASBDBから引用されている文献のデータベース

  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る