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タイトルA Native LH1-RC-HiPIP Supercomplex from an Extremophilic Phototroph.
ジャーナル・号・ページCommun Biol, Vol. 8, Issue 1, Page 42, Year 2025
掲載日2025年1月11日
著者Kazutoshi Tani / Ryo Kanno / Kenji V P Nagashima / Mai Kawakami / Naho Hiwatashi / Kazuna Nakata / Sakiko Nagashima / Kazuhito Inoue / Shinichi Takaichi / Endang R Purba / Malgorzata Hall / Long-Jiang Yu / Michael T Madigan / Akira Mizoguchi / Bruno M Humbel / Yukihiro Kimura / Zheng-Yu Wang-Otomo /
PubMed 要旨Halorhodospira (Hlr.) halophila strain BN9622 is an extremely halophilic and alkaliphilic purple phototrophic bacterium and has been widely used as a model for exploring the osmoadaptive and ...Halorhodospira (Hlr.) halophila strain BN9622 is an extremely halophilic and alkaliphilic purple phototrophic bacterium and has been widely used as a model for exploring the osmoadaptive and photosynthetic strategies employed by phototrophic extreme halophiles that enable them to thrive in hypersaline environments. Here we present the cryo-EM structures of (1) a unique native Hlr. halophila triple-complex formed from light-harvesting (LH1), the reaction center (RC), and high-potential iron-sulfur protein (HiPIP) at 2.44 Å resolution, and (2) a HiPIP-free LH1-RC complex at 2.64 Å resolution. Differing from the LH1 in the Hlr. halophila LH1-LH2 co-complex where LH1 encircles LH2, the RC-associated LH1 complex consists of 16 (rather than 18) αβ-subunits circularly surrounding the RC. These distinct forms of LH1 indicate that the number of subunits in a Hlr. halophila LH1 complex is flexible and its size is a function of the photocomplex it encircles. Like LH1 in the LH1-LH2 co-complex, the RC-associated LH1 complex also contained two forms of αβ-polypeptides and both dimeric and monomeric molecules of bacteriochlorophyll a. The majority of the isolated Hlr. halophila LH1-RC complexes contained the electron donor HiPIP bound to the surface of the RC cytochrome subunit near the heme-1 group. The bound HiPIP consisted of an N-terminal functional domain and a long C-terminal extension firmly attached to the cytochrome subunit. Despite overall highly negative surface-charge distributions for both the cytochrome subunit and HiPIP, the interface between the two proteins was relatively uncharged and neutral, forming a pathway for electron tunneling. The structure of the Hlr. halophila LH1-RC-HiPIP complex provides insights into the mechanism of light energy acquisition coupled with a long-distance electron donating process toward the charge separation site in a multi-extremophilic phototroph.
リンクCommun Biol / PubMed:39799244 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.4 - 2.6 Å
構造データ

39836

8z82

EMDB-39836, PDB-8z82:
Photosynthetic LH1-RC-HiPIP complex from the purple bacterium Halorhodospira halophila
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.4 Å

39837

8z83

EMDB-39837, PDB-8z83:
Photosynthetic LH1-RC complex from the purple bacterium Halorhodospira halophila
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.6 Å

化合物

ChemComp-HEC:
HEME C

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

ChemComp-Z41:
(2S)-3-hydroxypropane-1,2-diyl dihexadecanoate / 1-O,2-O-ジパルミトイル-L-グリセロ-ル

ChemComp-PLM:
PALMITIC ACID / パルミチン酸

ChemComp-PGV:
(1R)-2-{[{[(2S)-2,3-DIHYDROXYPROPYL]OXY}(HYDROXY)PHOSPHORYL]OXY}-1-[(PALMITOYLOXY)METHYL]ETHYL (11E)-OCTADEC-11-ENOATE / リン脂質*YM

ChemComp-LMT:
DODECYL-BETA-D-MALTOSIDE / ドデシルβ-D-マルトシド / 可溶化剤*YM

ChemComp-BCL:
BACTERIOCHLOROPHYLL A

ChemComp-BPH:
BACTERIOPHEOPHYTIN A / バクテリオフェオフィチン

ChemComp-UQ8:
Ubiquinone-8 / ユビキノン8

ChemComp-CDL:
CARDIOLIPIN / リン脂質*YM

ChemComp-FE:
Unknown entry

ChemComp-MQ8:
MENAQUINONE 8

ChemComp-CRT:
SPIRILLOXANTHIN

ChemComp-SF4:
IRON/SULFUR CLUSTER

ChemComp-HOH:
WATER

由来
  • halorhodospira halophila (紅色硫黄細菌)
キーワードPHOTOSYNTHESIS / LH1-RC

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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