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Structure paper

タイトルOligomerization of protein arginine methyltransferase 1 and its functional impact on substrate arginine methylation.
ジャーナル・号・ページJ Biol Chem, Vol. 300, Issue 12, Page 107947, Year 2024
掲載日2024年11月2日
著者Tran Dang / Nadendla EswarKumar / Sunil Kumar Tripathi / Chunli Yan / Chun-Hsiung Wang / Mengtong Cao / Tanmoy Kumar Paul / Elizabeth Oladoyin Agboluaje / May P Xiong / Ivaylo Ivanov / Meng-Chiao Ho / Y George Zheng /
PubMed 要旨Protein arginine methyltransferases (PRMTs) are important posttranslational modifying enzymes in eukaryotic proteins and regulate diverse pathways from gene transcription, RNA splicing, and signal ...Protein arginine methyltransferases (PRMTs) are important posttranslational modifying enzymes in eukaryotic proteins and regulate diverse pathways from gene transcription, RNA splicing, and signal transduction to metabolism. Increasing evidence supports that PRMTs exhibit the capacity to form higher-order oligomeric structures, but the structural basis of PRMT oligomerization and its functional consequence are elusive. Herein, we revealed for the first time different oligomeric structural forms of the predominant arginine methyltransferase PRMT1 using cryo-EM, which included tetramer (dimer of dimers), hexamer (trimer of dimers), octamer (tetramer of dimers), decamer (pentamer of dimers), and also helical filaments. Through a host of biochemical assays, we showed that PRMT1 methyltransferase activity was substantially enhanced as a result of the high-ordered oligomerization. High-ordered oligomerization increased the catalytic turnover and the multimethylation processivity of PRMT1. Presence of a catalytically dead PRMT1 mutant also enhanced the activity of WT PRMT1, pointing out a noncatalytic role of oligomerization. Structural modeling demonstrates that oligomerization enhances substrate retention at the PRMT1 surface through electrostatic force. Our studies offered key insights into PRMT1 oligomerization and established that oligomerization constitutes a novel molecular mechanism that positively regulates the enzymatic activity of PRMTs in biology.
リンクJ Biol Chem / PubMed:39491649 / PubMed Central
手法EM (単粒子) / EM (らせん対称)
解像度3.25 - 3.56 Å
構造データ

39745

8z2z

EMDB-39745, PDB-8z2z:
PRMT1-Tetramer
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.25 Å

39814

8z7h

EMDB-39814, PDB-8z7h:
PRMT1-Decamer
手法: EM (らせん対称) / 解像度: 3.56 Å

39821

8z7o

EMDB-39821, PDB-8z7o:
PRMT1-Filament
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.35 Å

化合物

ChemComp-SAH:
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE

由来
  • homo sapiens (ヒト)
  • Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
キーワードTRANSFERASE / tetramer / PRMT1-Decamer / PRMT1-Filament

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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