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- PDB-8z7h: PRMT1-Decamer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8z7h
タイトルPRMT1-Decamer
要素Protein arginine N-methyltransferase 1
キーワードTRANSFERASE / PRMT1-Decamer
機能・相同性
機能・相同性情報


GATOR1 complex binding / positive regulation of hemoglobin biosynthetic process / protein-arginine omega-N monomethyltransferase activity / N-methyltransferase activity / peptidyl-arginine methylation / regulation of BMP signaling pathway / regulation of megakaryocyte differentiation / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / type I protein arginine methyltransferase / histone H4R3 methyltransferase activity ...GATOR1 complex binding / positive regulation of hemoglobin biosynthetic process / protein-arginine omega-N monomethyltransferase activity / N-methyltransferase activity / peptidyl-arginine methylation / regulation of BMP signaling pathway / regulation of megakaryocyte differentiation / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / type I protein arginine methyltransferase / histone H4R3 methyltransferase activity / protein methyltransferase activity / protein methylation / cellular response to methionine / protein-arginine N-methyltransferase activity / methylosome / S-adenosyl-L-methionine binding / positive regulation of p38MAPK cascade / methyl-CpG binding / negative regulation of JNK cascade / cardiac muscle tissue development / Maturation of nucleoprotein / mitogen-activated protein kinase p38 binding / histone methyltransferase activity / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / negative regulation of megakaryocyte differentiation / positive regulation of TORC1 signaling / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / positive regulation of erythrocyte differentiation / RNA splicing / positive regulation of translation / methyltransferase activity / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / protein homooligomerization / RMTs methylate histone arginines / neuron projection development / Estrogen-dependent gene expression / in utero embryonic development / cell surface receptor signaling pathway / Extra-nuclear estrogen signaling / viral protein processing / chromatin remodeling / lysosomal membrane / positive regulation of cell population proliferation / DNA damage response / regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of apoptotic process / enzyme binding / RNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Arginine methyltransferase oligomerization subdomain / Methyltransferase domain 25 / Methyltransferase domain / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Protein arginine N-methyltransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.56 Å
データ登録者EswarKumar, N. / Wang, C.H.
資金援助 台湾, 1件
組織認可番号国
Academia Sinica (Taiwan) 台湾
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2024
タイトル: Oligomerization of protein arginine methyltransferase 1 and its functional impact on substrate arginine methylation.
著者: Tran Dang / Nadendla EswarKumar / Sunil Kumar Tripathi / Chunli Yan / Chun-Hsiung Wang / Mengtong Cao / Tanmoy Kumar Paul / Elizabeth Oladoyin Agboluaje / May P Xiong / Ivaylo Ivanov / Meng- ...著者: Tran Dang / Nadendla EswarKumar / Sunil Kumar Tripathi / Chunli Yan / Chun-Hsiung Wang / Mengtong Cao / Tanmoy Kumar Paul / Elizabeth Oladoyin Agboluaje / May P Xiong / Ivaylo Ivanov / Meng-Chiao Ho / Y George Zheng /
要旨: Protein arginine methyltransferases (PRMTs) are important posttranslational modifying enzymes in eukaryotic proteins and regulate diverse pathways from gene transcription, RNA splicing, and signal ...Protein arginine methyltransferases (PRMTs) are important posttranslational modifying enzymes in eukaryotic proteins and regulate diverse pathways from gene transcription, RNA splicing, and signal transduction to metabolism. Increasing evidence supports that PRMTs exhibit the capacity to form higher-order oligomeric structures, but the structural basis of PRMT oligomerization and its functional consequence are elusive. Herein, we revealed for the first time different oligomeric structural forms of the predominant arginine methyltransferase PRMT1 using cryo-EM, which included tetramer (dimer of dimers), hexamer (trimer of dimers), octamer (tetramer of dimers), decamer (pentamer of dimers), and also helical filaments. Through a host of biochemical assays, we showed that PRMT1 methyltransferase activity was substantially enhanced as a result of the high-ordered oligomerization. High-ordered oligomerization increased the catalytic turnover and the multimethylation processivity of PRMT1. Presence of a catalytically dead PRMT1 mutant also enhanced the activity of WT PRMT1, pointing out a noncatalytic role of oligomerization. Structural modeling demonstrates that oligomerization enhances substrate retention at the PRMT1 surface through electrostatic force. Our studies offered key insights into PRMT1 oligomerization and established that oligomerization constitutes a novel molecular mechanism that positively regulates the enzymatic activity of PRMTs in biology.
履歴
登録2024年4月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年4月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月23日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月23日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月23日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月23日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月23日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年11月12日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: audit_author / citation ...audit_author / citation / citation_author / em_admin / em_author_list
Item: _audit_author.name / _citation.country ..._audit_author.name / _citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update / _em_author_list.author

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein arginine N-methyltransferase 1
B: Protein arginine N-methyltransferase 1
C: Protein arginine N-methyltransferase 1
D: Protein arginine N-methyltransferase 1
E: Protein arginine N-methyltransferase 1
F: Protein arginine N-methyltransferase 1
G: Protein arginine N-methyltransferase 1
H: Protein arginine N-methyltransferase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)309,35416
ポリマ－306,2798
非ポリマー3,0758
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Protein arginine N-methyltransferase 1 / Histone-arginine N-methyltransferase PRMT1 / Interferon receptor 1-bound protein 4


分子量: 38284.848 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRMT1, HMT2, HRMT1L2, IR1B4 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q99873, type I protein arginine methyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


分子量: 384.411 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: CELL / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: PRMT1-Octamer / タイプ: CELL / Entity ID: #1 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: NITROGEN

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 600 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: 103.59 ° / 軸方向距離/サブユニット: 23.34 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 3.56 Å / 解像度の算出法: FSC 3 SIGMA CUT-OFF / 粒子像の数: 541164 / 対称性のタイプ: HELICAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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