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Structure paper

タイトルThe structures of the peptide transporters SLC15A3 and SLC15A4 reveal the recognition mechanisms for substrate and TASL.
ジャーナル・号・ページStructure, Vol. 33, Issue 2, Page 330-337.e4, Year 2025
掲載日2025年2月6日
著者Zhikuan Zhang / Shota Kasai / Kentaro Sakaniwa / Akiko Fujimura / Umeharu Ohto / Toshiyuki Shimizu /
PubMed 要旨The solute carrier family 15 members 3 and 4 (SLC15A3 and SLC15A4) are closely related endolysosomal peptide transporters that transport free histidine and certain dipeptides from the lumen to ...The solute carrier family 15 members 3 and 4 (SLC15A3 and SLC15A4) are closely related endolysosomal peptide transporters that transport free histidine and certain dipeptides from the lumen to cytosol. Besides, SLC15A4 also functions as a scaffold protein for the recruitment of the adapter TASL for interferon regulatory factor 5 (IRF5) activation downstream of innate immune TLR7-9 signaling. However, the molecular basis for the substrate recognition and TASL recruitment by these membrane proteins is not well understood. Here, we report the cryoelectron microscopy (cryo-EM) structure of apo SLC15A3 and structures of SLC15A4 in the absence or presence of the substrate, revealing the specific dipeptide recognition mechanism. Each SLC15A3 and SLC15A4 protomer adopts an outward-facing conformation. Furthermore, we also present the cryo-EM structure of a SLC15A4-TASL complex. The N terminal region of TASL forms a helical structure that inserts deeply into the inward-facing cavity of SLC15A4.
リンクStructure / PubMed:39719710
手法EM (単粒子)
解像度2.83 - 3.91 Å
構造データ

37897

8wx1

EMDB-37897, PDB-8wx1:
Cryo-EM structure of mouse SLC15A3 (outward-facing open)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.64 Å

37898

8wx2

EMDB-37898, PDB-8wx2:
Cryo-EM structure of human SLC15A3 (dimer)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.44 Å

37899

8wx3

EMDB-37899, PDB-8wx3:
Cryo-EM structure of human SLC15A4 (outward-facing open)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.83 Å

37900

8wx4

EMDB-37900, PDB-8wx4:
Cryo-EM structure of human SLC15A4 in complex with Lys-Leu (outward-facing open)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.12 Å

37901

8wx5

EMDB-37901, PDB-8wx5:
Cryo-EM structure of human SLC15A4 in complex with TASL (inward-facing open)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.91 Å

化合物

ChemComp-LYS:
LYSINE / 2-アンモニオ-2-デアミノ-L-リシンアニオン

ChemComp-LEU:
LEUCINE / ロイシン

由来
  • mus musculus (ハツカネズミ)
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Transporter / Immune system

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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