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万見
- PDB-8wx1: Cryo-EM structure of mouse SLC15A3 (outward-facing open) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8wx1
タイトルCryo-EM structure of mouse SLC15A3 (outward-facing open)
要素Solute carrier family 15 member 3
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Transporter
機能・相同性
機能・相同性情報


Proton/oligopeptide cotransporters / peptidoglycan transmembrane transporter activity / peptidoglycan transport / dipeptide import across plasma membrane / dipeptide transmembrane transporter activity / positive regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / symporter activity / protein transport / endosome membrane / lysosomal membrane / innate immune response
類似検索 - 分子機能
PTR2 family proton/oligopeptide symporters signature 2. / PTR2 family proton/oligopeptide symporter, conserved site / Proton-dependent oligopeptide transporter family / POT family / MFS transporter superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Solute carrier family 15 member 3
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.64 Å
データ登録者Kasai, S. / Zhang, Z. / Ohto, U. / Shimizu, T.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Structure / 年: 2025
タイトル: The structures of the peptide transporters SLC15A3 and SLC15A4 reveal the recognition mechanisms for substrate and TASL.
著者: Zhikuan Zhang / Shota Kasai / Kentaro Sakaniwa / Akiko Fujimura / Umeharu Ohto / Toshiyuki Shimizu /
要旨: The solute carrier family 15 members 3 and 4 (SLC15A3 and SLC15A4) are closely related endolysosomal peptide transporters that transport free histidine and certain dipeptides from the lumen to ...The solute carrier family 15 members 3 and 4 (SLC15A3 and SLC15A4) are closely related endolysosomal peptide transporters that transport free histidine and certain dipeptides from the lumen to cytosol. Besides, SLC15A4 also functions as a scaffold protein for the recruitment of the adapter TASL for interferon regulatory factor 5 (IRF5) activation downstream of innate immune TLR7-9 signaling. However, the molecular basis for the substrate recognition and TASL recruitment by these membrane proteins is not well understood. Here, we report the cryoelectron microscopy (cryo-EM) structure of apo SLC15A3 and structures of SLC15A4 in the absence or presence of the substrate, revealing the specific dipeptide recognition mechanism. Each SLC15A3 and SLC15A4 protomer adopts an outward-facing conformation. Furthermore, we also present the cryo-EM structure of a SLC15A4-TASL complex. The N terminal region of TASL forms a helical structure that inserts deeply into the inward-facing cavity of SLC15A4.
履歴
登録2023年10月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年10月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年10月30日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年10月30日Data content type: Additional map / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02024年10月30日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月13日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / Item: _em_admin.last_update
改定 1.22025年6月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update
改定 1.32025年6月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _em_admin.last_update
改定 1.42025年7月2日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / em_software / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年7月2日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Solute carrier family 15 member 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,0981
ポリマ－64,0981
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Solute carrier family 15 member 3


分子量: 64098.441 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ)
解説: For this structure we used Spodoptera frugiperda cells-expressed proteins for cryo-EM analysis. Thus the dataset for this structure were collected from both Homo sapiens cells-expressed and ...解説: For this structure we used Spodoptera frugiperda cells-expressed proteins for cryo-EM analysis. Thus the dataset for this structure were collected from both Homo sapiens cells-expressed and Spodoptera frugiperda cells-expressed proteins.
遺伝子: Slc15a3 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8BPX9
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプParent-ID由来
1Mouse SLC15A3COMPLEX0RECOMBINANT
2Mouse SLC15A3COMPLEX1RECOMBINANT
3Mouse SLC15A3COMPLEX1RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Mus musculus (ハツカネズミ)10090
32Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)7108
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Homo sapiens (ヒト)9606
32Homo sapiens (ヒト)9606
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 60 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 3.64 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 285251 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0024029
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.6075487
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d8.831540
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.035629
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.004680

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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