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タイトルA neurodevelopmental disorder mutation locks G proteins in the transitory pre-activated state.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 15, Issue 1, Page 6643, Year 2024
掲載日2024年8月5日
著者Kevin M Knight / Brian E Krumm / Nicholas J Kapolka / W Grant Ludlam / Meng Cui / Sepehr Mani / Iya Prytkova / Elizabeth G Obarow / Tyler J Lefevre / Wenyuan Wei / Ning Ma / Xi-Ping Huang / Jonathan F Fay / Nagarajan Vaidehi / Alan V Smrcka / Paul A Slesinger / Diomedes E Logothetis / Kirill A Martemyanov / Bryan L Roth / Henrik G Dohlman /
PubMed 要旨Many neurotransmitter receptors activate G proteins through exchange of GDP for GTP. The intermediate nucleotide-free state has eluded characterization, due largely to its inherent instability. Here ...Many neurotransmitter receptors activate G proteins through exchange of GDP for GTP. The intermediate nucleotide-free state has eluded characterization, due largely to its inherent instability. Here we characterize a G protein variant associated with a rare neurological disorder in humans. Gα has a charge reversal that clashes with the phosphate groups of GDP and GTP. As anticipated, the purified protein binds poorly to guanine nucleotides yet retains wild-type affinity for G protein βγ subunits. In cells with physiological concentrations of nucleotide, Gα forms a stable complex with receptors and Gβγ, impeding effector activation. Further, we demonstrate that the mutant can be easily purified in complex with dopamine-bound D2 receptors, and use cryo-electron microscopy to determine the structure, including both domains of Gα, without nucleotide or stabilizing nanobodies. These findings reveal the molecular basis for the first committed step of G protein activation, establish a mechanistic basis for a neurological disorder, provide a simplified strategy to determine receptor-G protein structures, and a method to detect high affinity agonist binding in cells.
リンクNat Commun / PubMed:39103320 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.2 - 3.28 Å
構造データ

41766

8tzq

EMDB-41766: CryoEM structure of D2 dopamine receptor in complex with GoA KE mutant, scFv16, and dopamine
PDB-8tzq: CryoEM structure of D2 dopamine receptor in complex with GoA KE Mutant, scFv16, and dopamine
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.2 Å

41776

8u02

EMDB-41776, PDB-8u02:
CryoEM structure of D2 dopamine receptor in complex with GoA KE mutant and dopamine
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.28 Å

化合物

ChemComp-LDP:
L-DOPAMINE / 2-(4-ヒドロキシ-5-オキシラトフェニル)-1-エタンアミニウム / 薬剤*YM

由来
  • homo sapiens (ヒト)
  • escherichia coli (大腸菌)
キーワードMEMBRANE PROTEIN / GPCR / Dopamine / DRD2 / Dominant Negative

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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