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タイトルMultisite phosphorylation dictates selective E2-E3 pairing as revealed by Ubc8/UBE2H-GID/CTLH assemblies.
ジャーナル・号・ページMol Cell, Vol. 84, Issue 2, Page 293-308.e14, Year 2024
掲載日2024年1月18日
著者Jakub Chrustowicz / Dawafuti Sherpa / Jerry Li / Christine R Langlois / Eleftheria C Papadopoulou / D Tung Vu / Laura A Hehl / Özge Karayel / Viola Beier / Susanne von Gronau / Judith Müller / J Rajan Prabu / Matthias Mann / Gary Kleiger / Arno F Alpi / Brenda A Schulman /
PubMed 要旨Ubiquitylation is catalyzed by coordinated actions of E3 and E2 enzymes. Molecular principles governing many important E3-E2 partnerships remain unknown, including those for RING-family GID/CTLH E3 ...Ubiquitylation is catalyzed by coordinated actions of E3 and E2 enzymes. Molecular principles governing many important E3-E2 partnerships remain unknown, including those for RING-family GID/CTLH E3 ubiquitin ligases and their dedicated E2, Ubc8/UBE2H (yeast/human nomenclature). GID/CTLH-Ubc8/UBE2H-mediated ubiquitylation regulates biological processes ranging from yeast metabolic signaling to human development. Here, cryoelectron microscopy (cryo-EM), biochemistry, and cell biology reveal this exquisitely specific E3-E2 pairing through an unconventional catalytic assembly and auxiliary interactions 70-100 Å away, mediated by E2 multisite phosphorylation. Rather than dynamic polyelectrostatic interactions reported for other ubiquitylation complexes, multiple Ubc8/UBE2H phosphorylation sites within acidic CK2-targeted sequences specifically anchor the E2 C termini to E3 basic patches. Positions of phospho-dependent interactions relative to the catalytic domains correlate across evolution. Overall, our data show that phosphorylation-dependent multivalency establishes a specific E3-E2 partnership, is antagonistic with dephosphorylation, rigidifies the catalytic centers within a flexing GID E3-substrate assembly, and facilitates substrate collision with ubiquitylation active sites.
リンクMol Cell / PubMed:38113892 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.4 - 19.5 Å
構造データ

EMDB-17705: Structure of Chelator-GIDSR4 - Fbp1 - phospho-Ubc8~ubiquitin - class I
手法: EM (単粒子) / 解像度: 16.0 Å

EMDB-17706: Structure of Chelator-GIDSR4 - Fbp1 - phospho-Ubc8~ubiquitin - class II
手法: EM (単粒子) / 解像度: 19.5 Å

EMDB-17707: Chelator-GIDSR4 - Fbp1 - phospho-Ubc8~ubiquitin - class III
手法: EM (単粒子) / 解像度: 17.6 Å

EMDB-17709: Structure of Chelator-GIDSR4 - Fbp1 - phospho-Ubc8~ubiquitin - class V
手法: EM (単粒子) / 解像度: 16.7 Å

EMDB-17710: Structure of Chelator-GIDSR4 - Fbp1 - phospho-Ubc8~ubiquitin - class IV
手法: EM (単粒子) / 解像度: 16.7 Å

17713

8pjn

EMDB-17713, PDB-8pjn:
Catalytic module of human CTLH E3 ligase bound to multiphosphorylated UBE2H~ubiquitin
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.4 Å

EMDB-17715: SRS and Cat modules of human CTLHSR4 bound to multiphosphorylated UBE2H~ubiquitin
手法: EM (単粒子) / 解像度: 7.4 Å

EMDB-17716: Structure of CTLHSR4 - phospho-UBE2H~ubiquitin bound to engineered VH
手法: EM (単粒子) / 解像度: 11.8 Å

EMDB-17717: SRS and Cat modules of yeast Chelator-GIDSR4 bound to multiphosphorylated Ubc8~ubiquitin
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.8 Å

17764

8pmq

EMDB-17764, PDB-8pmq:
Catalytic module of yeast GID E3 ligase bound to multiphosphorylated Ubc8~ubiquitin
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.53 Å

化合物

ChemComp-ZN:
Unknown entry

由来
  • saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードLIGASE (リガーゼ) / E3 ubiquitin ligase (ユビキチンリガーゼ) / E2 ubiquitin-conjugating enzyme (ユビキチン結合酵素) / phosphorylation (リン酸化) / CTLH / GID / UBE2H

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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