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Structure paper

タイトルConformational switching and flexibility in cobalamin-dependent methionine synthase studied by small-angle X-ray scattering and cryoelectron microscopy.
ジャーナル・号・ページProc Natl Acad Sci U S A, Vol. 120, Issue 26, Page e2302531120, Year 2023
掲載日2023年6月27日
著者Maxwell B Watkins / Haoyue Wang / Audrey Burnim / Nozomi Ando /
PubMed 要旨Cobalamin-dependent methionine synthase (MetH) catalyzes the synthesis of methionine from homocysteine and 5-methyltetrahydrofolate (CH-Hfolate) using the unique chemistry of its cofactor. In doing ...Cobalamin-dependent methionine synthase (MetH) catalyzes the synthesis of methionine from homocysteine and 5-methyltetrahydrofolate (CH-Hfolate) using the unique chemistry of its cofactor. In doing so, MetH links the cycling of -adenosylmethionine with the folate cycle in one-carbon metabolism. Extensive biochemical and structural studies on  MetH have shown that this flexible, multidomain enzyme adopts two major conformations to prevent a futile cycle of methionine production and consumption. However, as MetH is highly dynamic as well as both a photosensitive and oxygen-sensitive metalloenzyme, it poses special challenges for structural studies, and existing structures have necessarily come from a "divide and conquer" approach. In this study, we investigate MetH and a thermophilic homolog from using small-angle X-ray scattering (SAXS), single-particle cryoelectron microscopy (cryo-EM), and extensive analysis of the AlphaFold2 database to present a structural description of the full-length MetH in its entirety. Using SAXS, we describe a common resting-state conformation shared by both active and inactive oxidation states of MetH and the roles of CH-Hfolate and flavodoxin in initiating turnover and reactivation. By combining SAXS with a 3.6-Å cryo-EM structure of the MetH, we show that the resting-state conformation consists of a stable arrangement of the catalytic domains that is linked to a highly mobile reactivation domain. Finally, by combining AlphaFold2-guided sequence analysis and our experimental findings, we propose a general model for functional switching in MetH.
リンクProc Natl Acad Sci U S A / PubMed:37339208 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.6 Å
構造データ

29699

8g3h

EMDB-29699, PDB-8g3h:
Structure of cobalamin-dependent methionine synthase (MetH) in a resting state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.6 Å

化合物

ChemComp-ZN:
Unknown entry

ChemComp-B12:
COBALAMIN

由来
  • thermus filiformis (バクテリア)
キーワードTRANSFERASE / Methyltransferase / Amino-acid biosynthesis / Methionine biosynthesis

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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