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Structure paper

タイトルStructure and mechanism of the SGLT family of glucose transporters.
ジャーナル・号・ページNature, Vol. 601, Issue 7892, Page 274-279, Year 2022
掲載日2021年12月8日
著者Lei Han / Qianhui Qu / Deniz Aydin / Ouliana Panova / Michael J Robertson / Yan Xu / Ron O Dror / Georgios Skiniotis / Liang Feng /
PubMed 要旨Glucose is a primary energy source in living cells. The discovery in 1960s that a sodium gradient powers the active uptake of glucose in the intestine heralded the concept of a secondary active ...Glucose is a primary energy source in living cells. The discovery in 1960s that a sodium gradient powers the active uptake of glucose in the intestine heralded the concept of a secondary active transporter that can catalyse the movement of a substrate against an electrochemical gradient by harnessing energy from another coupled substrate. Subsequently, coupled Na/glucose transport was found to be mediated by sodium-glucose cotransporters (SGLTs). SGLTs are responsible for active glucose and galactose absorption in the intestine and for glucose reabsorption in the kidney, and are targeted by multiple drugs to treat diabetes. Several members within the SGLT family transport key metabolites other than glucose. Here we report cryo-electron microscopy structures of the prototypic human SGLT1 and a related monocarboxylate transporter SMCT1 from the same family. The structures, together with molecular dynamics simulations and functional studies, define the architecture of SGLTs, uncover the mechanism of substrate binding and selectivity, and shed light on water permeability of SGLT1. These results provide insights into the multifaceted functions of SGLTs.
リンクNature / PubMed:34880492 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.15 - 3.5 Å
構造データ

EMDB-25194, PDB-7sl8:
CryoEM structure of SGLT1 at 3.4 A resolution
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.4 Å

EMDB-25195, PDB-7sl9:
CryoEM structure of SMCT1
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.5 Å

EMDB-25196, PDB-7sla:
CryoEM structure of SGLT1 at 3.15 Angstrom resolution
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.15 Å

化合物

ChemComp-CLR:
CHOLESTEROL / コレステロ-ル

ChemComp-BUA:
butanoic acid / 酪酸

ChemComp-Y01:
CHOLESTEROL HEMISUCCINATE / コレステリルヘミスクシナ-ト

由来
  • homo sapiens (ヒト)
  • synthetic construct (人工物)
キーワードMEMBRANE PROTEIN / transporter / TRANSPORT PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex / Membrane transporter

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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