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タイトルAn allosteric transport mechanism for the AcrAB-TolC multidrug efflux pump.
ジャーナル・号・ページElife, Vol. 6, Year 2017
掲載日2017年3月29日
著者Zhao Wang / Guizhen Fan / Corey F Hryc / James N Blaza / Irina I Serysheva / Michael F Schmid / Wah Chiu / Ben F Luisi / Dijun Du /
PubMed 要旨Bacterial efflux pumps confer multidrug resistance by transporting diverse antibiotics from the cell. In Gram-negative bacteria, some of these pumps form multi-protein assemblies that span the cell ...Bacterial efflux pumps confer multidrug resistance by transporting diverse antibiotics from the cell. In Gram-negative bacteria, some of these pumps form multi-protein assemblies that span the cell envelope. Here, we report the near-atomic resolution cryoEM structures of the AcrAB-TolC multidrug efflux pump in resting and drug transport states, revealing a quaternary structural switch that allosterically couples and synchronizes initial ligand binding with channel opening. Within the transport-activated state, the channel remains open even though the pump cycles through three distinct conformations. Collectively, our data provide a dynamic mechanism for the assembly and operation of the AcrAB-TolC pump.
リンクElife / PubMed:28355133 / PubMed Central
手法EM (単粒子) / X線回折
解像度3.2 - 6.5 Å
構造データ

3636

5ng5

EMDB-3636, PDB-5ng5:
multi-drug efflux; membrane transport; RND superfamily; Drug resistance
手法: EM (単粒子) / 解像度: 6.5 Å

8636

5v5s

EMDB-8636, PDB-5v5s:
multi-drug efflux; membrane transport; RND superfamily; Drug resistance
手法: EM (単粒子) / 解像度: 6.5 Å

8640

5o66

EMDB-8640: Asymmetric structure of AcrAB-TolC tripartite multi drug efflux pump
PDB-5o66: Asymmetric AcrABZ-TolC
手法: EM (単粒子) / 解像度: 5.9 Å

PDB-5nc5:
Crystal structure of AcrBZ in complex with antibiotic puromycin
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 3.2 Å

化合物

ChemComp-LMT:
DODECYL-BETA-D-MALTOSIDE / 可溶化剤*YM

ChemComp-D12:
DODECANE

ChemComp-D10:
DECANE

ChemComp-DD9:
nonane

ChemComp-PUY:
PUROMYCIN

ChemComp-HEX:
HEXANE

ChemComp-HOH:
WATER

ChemComp-5QF:
6-[2-(3,4-dimethoxyphenyl)ethylsulfanyl]-8-[4-(2-methoxyethyl)piperazin-1-yl]-3,3-dimethyl-1,4-dihydropyrano[3,4-c]pyridine-5-carbonitrile

由来
  • escherichia coli (大腸菌)
  • Escherichia coli
  • escherichia coli k12 (大腸菌)
  • Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
  • escherichia coli k-12 (大腸菌)
  • escherichia coli o157:h7 (大腸菌)
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Membrane transporter / Multidrug efflux pump / MEMBRANE PROTEIN / multi-drug efflux; membrane transport; RND superfamily; Drug resistance / multi-drug efflux / membrane transport / RND superfamily / Drug resistance

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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