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Structure paper

タイトルStructure of a AAA+ unfoldase in the process of unfolding substrate.
ジャーナル・号・ページElife, Vol. 6, Year 2017
掲載日2017年4月8日
著者Zev A Ripstein / Rui Huang / Rafal Augustyniak / Lewis E Kay / John L Rubinstein /
PubMed 要旨AAA+ unfoldases are thought to unfold substrate through the central pore of their hexameric structures, but how this process occurs is not known. VAT, the homologue of eukaryotic CDC48/p97, works in ...AAA+ unfoldases are thought to unfold substrate through the central pore of their hexameric structures, but how this process occurs is not known. VAT, the homologue of eukaryotic CDC48/p97, works in conjunction with the proteasome to degrade misfolded or damaged proteins. We show that in the presence of ATP, VAT with its regulatory N-terminal domains removed unfolds other VAT complexes as substrate. We captured images of this transient process by electron cryomicroscopy (cryo-EM) to reveal the structure of the substrate-bound intermediate. Substrate binding breaks the six-fold symmetry of the complex, allowing five of the six VAT subunits to constrict into a tight helix that grips an ~80 Å stretch of unfolded protein. The structure suggests a processive hand-over-hand unfolding mechanism, where each VAT subunit releases the substrate in turn before re-engaging further along the target protein, thereby unfolding it.
リンクElife / PubMed:28390173 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.9 - 4.8 Å
構造データ

8658

5vc7

EMDB-8658: VCP like ATPase from T. acidophilum (VAT)-conformation 1
PDB-5vc7: VCP like ATPase from T. acidophilum (VAT) - conformation 1
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.9 Å

8659

5vca

EMDB-8659: VCP like ATPase from T. acidophilum (VAT) - Substrate bound conformation
PDB-5vca: VCP like ATPase from T. acidophilum (VAT)-Substrate bound conformation
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.8 Å

化合物

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

由来
  • Thermoplasma acidophilum (好酸性)
  • thermoplasma acidophilum (strain atcc 25905 / dsm 1728 / jcm 9062 / nbrc 15155 / amrc-c165) (好酸性)
キーワードHYDROLASE / AAA+ / ATPase / unfoldase / Complex

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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