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タイトルEpitope-based vaccine design yields fusion peptide-directed antibodies that neutralize diverse strains of HIV-1.
ジャーナル・号・ページNat Med, Vol. 24, Issue 6, Page 857-867, Year 2018
掲載日2018年6月4日
著者Kai Xu / Priyamvada Acharya / Rui Kong / Cheng Cheng / Gwo-Yu Chuang / Kevin Liu / Mark K Louder / Sijy O'Dell / Reda Rawi / Mallika Sastry / Chen-Hsiang Shen / Baoshan Zhang / Tongqing Zhou / Mangaiarkarasi Asokan / Robert T Bailer / Michael Chambers / Xuejun Chen / Chang W Choi / Venkata P Dandey / Nicole A Doria-Rose / Aliaksandr Druz / Edward T Eng / S Katie Farney / Kathryn E Foulds / Hui Geng / Ivelin S Georgiev / Jason Gorman / Kurt R Hill / Alexander J Jafari / Young D Kwon / Yen-Ting Lai / Thomas Lemmin / Krisha McKee / Tiffany Y Ohr / Li Ou / Dongjun Peng / Ariana P Rowshan / Zizhang Sheng / John-Paul Todd / Yaroslav Tsybovsky / Elise G Viox / Yiran Wang / Hui Wei / Yongping Yang / Amy F Zhou / Rui Chen / Lu Yang / Diana G Scorpio / Adrian B McDermott / Lawrence Shapiro / Bridget Carragher / Clinton S Potter / John R Mascola / Peter D Kwong /
PubMed 要旨A central goal of HIV-1 vaccine research is the elicitation of antibodies capable of neutralizing diverse primary isolates of HIV-1. Here we show that focusing the immune response to exposed N- ...A central goal of HIV-1 vaccine research is the elicitation of antibodies capable of neutralizing diverse primary isolates of HIV-1. Here we show that focusing the immune response to exposed N-terminal residues of the fusion peptide, a critical component of the viral entry machinery and the epitope of antibodies elicited by HIV-1 infection, through immunization with fusion peptide-coupled carriers and prefusion stabilized envelope trimers, induces cross-clade neutralizing responses. In mice, these immunogens elicited monoclonal antibodies capable of neutralizing up to 31% of a cross-clade panel of 208 HIV-1 strains. Crystal and cryoelectron microscopy structures of these antibodies revealed fusion peptide conformational diversity as a molecular explanation for the cross-clade neutralization. Immunization of guinea pigs and rhesus macaques induced similarly broad fusion peptide-directed neutralizing responses, suggesting translatability. The N terminus of the HIV-1 fusion peptide is thus a promising target of vaccine efforts aimed at eliciting broadly neutralizing antibodies.
リンクNat Med / PubMed:29867235 / PubMed Central
手法EM (単粒子) / X線回折
解像度1.55 - 19.6 Å
構造データ

7459

6cde

EMDB-7459, PDB-6cde:
Cryo-EM structure at 3.8 A resolution of vaccine-elicited antibody vFP20.01 in complex with HIV-1 Env BG505 DS-SOSIP, and antibodies VRC03 and PGT122
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.8 Å

7460

6cdi

EMDB-7460, PDB-6cdi:
Cryo-EM structure at 3.6 A resolution of vaccine-elicited antibody vFP16.02 in complex with HIV-1 Env BG505 DS-SOSIP, and antibodies VRC03 and PGT122
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.6 Å

EMDB-8420:
Cryo-EM structure of BG505 DS-SOSIP HIV-1 Env trimer in complex with vaccine elicited, fusion peptide-directed antibody vFP1.01
手法: EM (単粒子) / 解像度: 8.58 Å

EMDB-8421:
Cryo-EM structure of an asymmetric complex of BG505 DS-SOSIP HIV-1 Env trimer with vaccine elicited, fusion peptide-directed antibody vFP5.01
手法: EM (単粒子) / 解像度: 14.7 Å

EMDB-8422:
Cryo-EM structure of an asymmetric complex of BG505 DS-SOSIP HIV-1 Env trimer with vaccine elicited, fusion peptide-directed antibody vFP5.01
手法: EM (単粒子) / 解像度: 19.6 Å

PDB-5tkj:
Structure of vaccine-elicited diverse HIV-1 neutralizing antibody vFP1.01 in complex with HIV-1 fusion peptide residue 512-519
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.118 Å

PDB-5tkk:
Structure of mouse vaccination-elicited HIV neutralizing antibody vFP5.01 in complex with HIV-1 fusion peptide residue 512-519
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 1.55 Å

PDB-6cdm:
Structure of vaccine-elicited HIV-1 neutralizing antibody vFP7.04 in complex with HIV-1 fusion peptide residue 512-519
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.408 Å

PDB-6cdo:
Structure of vaccine-elicited HIV-1 neutralizing antibody vFP16.02 in complex with HIV-1 fusion peptide residue 512-519
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.099 Å

PDB-6cdp:
Vaccine-elicited HIV-1 neutralizing antibody vFP20.01 in complex with HIV-1 fusion peptide residue 512-519
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.456 Å

化合物

ChemComp-SO4:
SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩

ChemComp-HOH:
WATER / 水

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン / N-アセチルグルコサミン

ChemComp-MAN:
alpha-D-mannopyranose / α-D-マンノピラノ-ス / マンノース

由来
  • homo sapiens (ヒト)
  • human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
  • mus musculus (ハツカネズミ)
キーワードIMMUNE SYSTEM (免疫系) / Neutralizing (中和抗体) / antibody (抗体) / fusion-peptide / complex / mouse / VIRAL PROTEIN (ウイルスタンパク質) / HIV-1 Env / BG505 SOSIP / fusion peptide (膜融合タンパク質) / VRC03 / PGT122 / vFP20.01 / vFP16.02

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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