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タイトルStructural insights into tRNA recognition of the human FTSJ1-THADA complex.
ジャーナル・号・ページCommun Biol, Vol. 8, Issue 1, Page 893, Year 2025
掲載日2025年6月7日
著者Kensuke Ishiguro / Atsushi Fujimura / Mikako Shirouzu /
PubMed 要旨tRNA undergoes various post-transcriptional modifications in the anticodon loop. FTSJ1, a protein conserved among most eukaryotes, mediates 2'-O-methylations at position 32 (Nm32) or position 34 ...tRNA undergoes various post-transcriptional modifications in the anticodon loop. FTSJ1, a protein conserved among most eukaryotes, mediates 2'-O-methylations at position 32 (Nm32) or position 34 (Nm34), complexed with THADA or WDR6, respectively. These methylations are crucial for accurate translation and cellular growth. FTSJ1 mutations are associated with non-syndromic X-linked intellectual disability. Although the structure of the FTSJ1-WDR6 complex in yeast has been solved, the structural details of the FTSJ1-THADA complex formation and substrate recognition remain unclear. Herein, using cryo-electron microscopy, we solve the high-resolution structure of FTSJ1-THADA with or without a tRNA substrate. FTSJ1 binds to THADA via its C-terminal region, with a unique interaction mode distinct from the FTSJ1-WDR6 complex. The tRNA substrate is anchored inside THADA, and key THADA residues for THADA-tRNA interaction are identified via structural and biochemical analyses. These findings demonstrate how FTSJ1 and THADA form a complex to mediate Nm32 modification in various tRNAs.
リンクCommun Biol / PubMed:40483304 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.66 - 4.06 Å
構造データ

38859

8y2o

EMDB-38859, PDB-8y2o:
The Cryo-EM structure of human tRNA methyltransferase FTSJ1-THADA with substrate tRNA and S-adenosyl homocysteine (SAH)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.66 Å

EMDB-61701: The Cryo-EM structure of human tRNA methyltransferase FTSJ1-THADA (Class 1)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.31 Å

EMDB-61702: The Cryo-EM structure of human tRNA methyltransferase FTSJ1-THADA (Class 2a)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.85 Å

EMDB-61703: The Cryo-EM structure of human tRNA methyltransferase FTSJ1-THADA (Class 2b)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.06 Å

EMDB-61704: The Cryo-EM structure of human tRNA methyltransferase FTSJ1-THADA (Class 2c)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.78 Å

EMDB-61705: The Cryo-EM structure of human tRNA methyltransferase FTSJ1-THADA (Class 2d)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.71 Å

化合物

ChemComp-ZN:
Unknown entry

ChemComp-SAH:
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードRNA BINDING PROTEIN/RNA / tRNA modification enzymes / methyl transferases / tRNA-protein complex / RNA BINDING PROTEIN / RNA BINDING PROTEIN-RNA complex

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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