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タイトルImpacts of D-aspartate on the Aggregation Kinetics and Structural Polymorphism of Amyloid β Peptide 1-42.
ジャーナル・号・ページJ Mol Biol, Vol. 437, Issue 12, Page 169092, Year 2025
掲載日2025年3月14日
著者Li-Ching Hsiao / Chih-Hsuan Lee / Karine Mazmanian / Masaya Yoshida / Genta Ito / Takuya Murata / Naoko Utsunomiya-Tate / Takeharu Haino / Shih-Ichi Tate / Shang-Te Danny Hsu /
PubMed 要旨Isomerization of L-Aspartate (L-Asp) into D-aspartate (D-Asp) occurs naturally in proteins at a rate that is much faster than that of other amino acid types. Accumulation of D-Asp is age-dependent, ...Isomerization of L-Aspartate (L-Asp) into D-aspartate (D-Asp) occurs naturally in proteins at a rate that is much faster than that of other amino acid types. Accumulation of D-Asp is age-dependent, which could alter protein structures and, therefore, functions. Site-specific introduction of D-Asp can accelerate aggregation kinetics of a variety of proteins associated with misfolding diseases. Here, we showed by thioflavin T fluorescence that the isomerization of L-Asp at different positions of amyloid β peptide 1-42 (Aβ42) generates opposing effects on its aggregation kinetics. We further determined the atomic structures of Aβ42 amyloid fibrils harboring a single D-Asp at position 23 and two D-Asp at positions 7 and 23 by cryo-electron microscopy helical reconstruction - cross-validated by cryo-electron tomography and atomic force microscopy - to reveal how D-Asp contributes to the formation of a unique triple stranded amyloid fibril structure stabilized by two threads of well-ordered water molecules. These findings provide crucial insights into how the conversion from L- to D-Asp influences the aggregation propensity and amyloid polymorphism of Aβ42.
リンクJ Mol Biol / PubMed:40090459
手法EM (らせん対称)
解像度2.5 - 3.0 Å
構造データ

61302

9jaz

EMDB-61302, PDB-9jaz:
Cryo-EM structure of the class I amyloid-beta 42 fibril containing a D-Asp at position 23
手法: EM (らせん対称) / 解像度: 3.0 Å

61303

9jb0

EMDB-61303, PDB-9jb0:
Cryo-EM structure of the class II amyloid-beta 42 fibril containing a D-Asp at position 23
手法: EM (らせん対称) / 解像度: 2.9 Å

61304

9jb1

EMDB-61304, PDB-9jb1:
Cryo-EM structure of the type I amyloid-beta 42 fibril containing a D-Asp at positions 7 and 23
手法: EM (らせん対称) / 解像度: 2.5 Å

61305

9jb2

EMDB-61305, PDB-9jb2:
Cryo-EM structure of the type II amyloid-beta 42 fibril containing a D-Asp at positions 7 and 23
手法: EM (らせん対称) / 解像度: 2.9 Å

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードPROTEIN FIBRIL / aggregation

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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