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タイトルStructure and mechanism of the plastid/parasite ATP/ADP translocator.
ジャーナル・号・ページNature, Vol. 641, Issue 8063, Page 797-804, Year 2025
掲載日2025年3月12日
著者Huajian Lin / Jian Huang / Tianming Li / Wenjuan Li / Yutong Wu / Tianjiao Yang / Yuwei Nian / Xiang Lin / Jiangqin Wang / Ruiying Wang / Xiaohui Zhao / Nannan Su / Jinru Zhang / Xudong Wu / Minrui Fan /
PubMed 要旨Adenosine triphosphate (ATP) is the principal energy currency of all living cells. Metabolically impaired obligate intracellular parasites, such as the human pathogens Chlamydia trachomatis and ...Adenosine triphosphate (ATP) is the principal energy currency of all living cells. Metabolically impaired obligate intracellular parasites, such as the human pathogens Chlamydia trachomatis and Rickettsia prowazekii, can acquire ATP from their host cells through a unique ATP/adenosine diphosphate (ADP) translocator, which mediates the import of ATP into and the export of ADP and phosphate out of the parasite cells, thus allowing the exploitation of the energy reserves of host cells (also known as energy parasitism). This type of ATP/ADP translocator also exists in the obligate intracellular endosymbionts of protists and the plastids of plants and algae and has been implicated to play an important role in endosymbiosis. The plastid/parasite type of ATP/ADP translocator is phylogenetically and functionally distinct from the mitochondrial ATP/ADP translocator, and its structure and transport mechanism are still unknown. Here we report the cryo-electron microscopy structures of two plastid/parasite types of ATP/ADP translocators in the apo and substrate-bound states. The ATP/ADP-binding pocket is located at the interface between the N and C domains of the translocator, and a conserved asparagine residue within the pocket is critical for substrate specificity. The translocator operates through a rocker-switch alternating access mechanism involving the relative rotation of the two domains as rigid bodies. Our results provide critical insights for understanding ATP translocation across membranes in energy parasitism and endosymbiosis and offer a structural basis for developing drugs against obligate intracellular parasites.
リンクNature / PubMed:40074904
手法EM (単粒子)
解像度2.72 - 2.9 Å
構造データ

61117

9j3j

EMDB-61117, PDB-9j3j:
Arabidopsis ATP/ADP translocator AtNTT1
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.83 Å

61118

9j3l

EMDB-61118, PDB-9j3l:
ATP bound Arabidopsis ATP/ADP translocator AtNTT1
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.72 Å

61119

9j3m

EMDB-61119, PDB-9j3m:
ADP/Pi bound Arabidopsis ATP/ADP translocator AtNTT1
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.77 Å

61120

9j3n

EMDB-61120, PDB-9j3n:
ATP bound Chlamydia pneumoniae ATP/ADP translocator NTT1(Inward open state)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.72 Å

61121

9j3o

EMDB-61121, PDB-9j3o:
Chlamydia pneumoniae ATP/ADP translocator NTT1(Outward open state)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.9 Å

化合物

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-PO4:
PHOSPHATE ION / ホスファ-ト

由来
  • Arabidopsis (植物)
  • arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
  • vicugna pacos (アルパカ)
  • chlamydia pneumoniae (肺炎クラミジア)
キーワードMEMBRANE PROTEIN / ATP/ADP translocator;non-mitochondrial;antiporter

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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