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- EMDB-61121: Chlamydia pneumoniae ATP/ADP translocator NTT1(Outward open state) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-61121
タイトルChlamydia pneumoniae ATP/ADP translocator NTT1(Outward open state)
マップデータ
試料
  • 複合体: Chlamydia pneumoniae ATP/ADP translocator NTT1(Outward open state)
    • タンパク質・ペプチド: ADP,ATP carrier protein 1
    • タンパク質・ペプチド: 1D10
キーワードATP/ADP translocator / non-mitochondrial / antiporter / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性ADP/ATP carrier protein, bacterial type / TLC ATP/ADP transporter / ATP:ADP antiporter activity / MFS transporter superfamily / ATP binding / plasma membrane / ADP,ATP carrier protein 1
機能・相同性情報
生物種Chlamydia pneumoniae (肺炎クラミジア) / Vicugna pacos (アルパカ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Lin HJ / Huang J / Li TM / Li WJ / Su NN / Zhang JR / Wu XD / Fan MR
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
Chinese Academy of SciencesXDB0630101 中国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2025
タイトル: Structure and mechanism of the plastid/parasite ATP/ADP translocator.
著者: Huajian Lin / Jian Huang / Tianming Li / Wenjuan Li / Yutong Wu / Tianjiao Yang / Yuwei Nian / Xiang Lin / Jiangqin Wang / Ruiying Wang / Xiaohui Zhao / Nannan Su / Jinru Zhang / Xudong Wu / Minrui Fan /
要旨: Adenosine triphosphate (ATP) is the principal energy currency of all living cells. Metabolically impaired obligate intracellular parasites, such as the human pathogens Chlamydia trachomatis and ...Adenosine triphosphate (ATP) is the principal energy currency of all living cells. Metabolically impaired obligate intracellular parasites, such as the human pathogens Chlamydia trachomatis and Rickettsia prowazekii, can acquire ATP from their host cells through a unique ATP/adenosine diphosphate (ADP) translocator, which mediates the import of ATP into and the export of ADP and phosphate out of the parasite cells, thus allowing the exploitation of the energy reserves of host cells (also known as energy parasitism). This type of ATP/ADP translocator also exists in the obligate intracellular endosymbionts of protists and the plastids of plants and algae and has been implicated to play an important role in endosymbiosis. The plastid/parasite type of ATP/ADP translocator is phylogenetically and functionally distinct from the mitochondrial ATP/ADP translocator, and its structure and transport mechanism are still unknown. Here we report the cryo-electron microscopy structures of two plastid/parasite types of ATP/ADP translocators in the apo and substrate-bound states. The ATP/ADP-binding pocket is located at the interface between the N and C domains of the translocator, and a conserved asparagine residue within the pocket is critical for substrate specificity. The translocator operates through a rocker-switch alternating access mechanism involving the relative rotation of the two domains as rigid bodies. Our results provide critical insights for understanding ATP translocation across membranes in energy parasitism and endosymbiosis and offer a structural basis for developing drugs against obligate intracellular parasites.
履歴
登録2024年8月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年3月19日-
マップ公開2025年3月19日-
更新2025年5月21日-
現状2025年5月21日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_61121.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_61121.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸X (Sec.)Y (Row.)Z (Col.)
0.92 Å/pix.
x 256 pix.
= 235.52 Å		0.92 Å/pix.
x 256 pix.
= 235.52 Å		0.92 Å/pix.
x 256 pix.
= 235.52 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.92 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.3
最小 - 最大-2.8456702 - 5.0363507
平均 (標準偏差)-0.000000000000476 (±0.06748913)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 235.52 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_61121_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_61121_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_61121_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Chlamydia pneumoniae ATP/ADP translocator NTT1(Outward open state)

全体名称: Chlamydia pneumoniae ATP/ADP translocator NTT1(Outward open state)
要素
  • 複合体: Chlamydia pneumoniae ATP/ADP translocator NTT1(Outward open state)
    • タンパク質・ペプチド: ADP,ATP carrier protein 1
    • タンパク質・ペプチド: 1D10

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超分子 #1: Chlamydia pneumoniae ATP/ADP translocator NTT1(Outward open state)

超分子名称: Chlamydia pneumoniae ATP/ADP translocator NTT1(Outward open state)
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Chlamydia pneumoniae (肺炎クラミジア)

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分子 #1: ADP,ATP carrier protein 1

分子名称: ADP,ATP carrier protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Chlamydia pneumoniae (肺炎クラミジア)
分子量理論値: 65.031344 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MTKTEEKPFG KLRSFLWPIH THELKKVLPM FLMFFCITFN YTVLRDTKDT LIVGAPGSGA EAIPFIKFWL VVPCAIIFML IYAKLSNIL SKQALFYAVG TPFLIFFALF PTVIYPLRDV LHPTEFADRL QAILPPGLLG LVAILRNWTF AAFYVLAELW G SVMLSLMF ...文字列:
MTKTEEKPFG KLRSFLWPIH THELKKVLPM FLMFFCITFN YTVLRDTKDT LIVGAPGSGA EAIPFIKFWL VVPCAIIFML IYAKLSNIL SKQALFYAVG TPFLIFFALF PTVIYPLRDV LHPTEFADRL QAILPPGLLG LVAILRNWTF AAFYVLAELW G SVMLSLMF WGFANEITKI HEAKRFYALF GIGANISLLA SGRAIVWASK LRASVSEGVD PWGISLRLLM AMTIVSGLVL MA SYWWINK NVLTDPRFYN PEEMQKGKKG AKPKMNMKDS FLYLARSPYI LLLALLVIAY GICINLIEVT WKSQLKLQYP NMN DYSEFM GNFSFWTGVV SVLIMLFVGG NVIRKFGWLT GALVTPVMVL LTGIVFFALV IFRNQASGLV AMFGTTPLML AVVV GAIQN ILSKSTKYAL FDSTKEMAYI PLDQEQKVKG KAAIDVVAAR FGKSGGALIQ QGLLVICGSI GAMTPYLAVI LLFII AIWL VSATKLNKLF LAQSALKEQE VAQEDSAPAS SVDELTSRGR GSGGLNDIFE AQKIEWHEGS GLEVLFQGPD YKDDDD KWS HPQFEKGGGG SGGSAWSHPQ FEK

UniProtKB: ADP,ATP carrier protein 1

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分子 #2: 1D10

分子名称: 1D10 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Vicugna pacos (アルパカ)
分子量理論値: 13.474846 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
EVQLVESGGG LVQAGGSLRL SCAASGFTFS DTYMGWFRQA PGKEREFVAT IDYSGGHTLY ADSVKGRFTI SRDNSKNTVY LQMNSLNPE DTAVYYCAAR KRYHYYSYWG QGTQVTVSSL EH

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: NITROGEN

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: DIFFRACTION / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.1 µm / 倍率（公称値）: 130000
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 354190
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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