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Structure paper

タイトルStructural basis for phosphorylation and allosteric regulation of bacterial glycogen phosphorylase by histidine phosphocarrier protein.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Year 2026
掲載日2026年4月27日
著者Valerio Di Domenico / Jorick Franceus / Leonardo Mastrella / Emma De Beul / Adrià Alcaide-Jiménez / Francisco Paredes-Martínez / Juan Carlos Villegas-Ruiz / Elena Holden / Alejandro Delgado Rey / Cecilia D'Angelo / Javier O Cifuente / Weston B Struwe / Ricardo M Biondi / Alberto Marina / Sean R Connell / Justin L P Benesch / Patricia Casino / Christophe Colleoni / Tom Desmet / Marcelo E Guerin /
PubMed 要旨Protein phosphorylation is a universal regulatory mechanism, controlling virtually all aspects of bacterial physiology and pathogenesis, yet histidine phosphorylation remains among the least ...Protein phosphorylation is a universal regulatory mechanism, controlling virtually all aspects of bacterial physiology and pathogenesis, yet histidine phosphorylation remains among the least understood. The histidine phosphocarrier protein HPr not only drives bacterial glucose transmembrane uptake through the phosphotransferase system (PTS), but also controls key enzymes for central carbon metabolism, including glycogen phosphorylase (GP). Here we report cryoEM structures of multimeric Escherichia coli GP and their complexes with HPr. The EM maps reveal an unanticipated density at H806 of GP, consistent with histidine phosphorylation within a histidine-rich pocket at the N-terminal domain. Enzymatic assays reveal that HPr transfers a phosphoryl group to the N1 position of a histidine residue in GP. Through an integrative structural, mutational and functional approach, we uncover the molecular basis of HPr- GP selectivity and define the allosteric mechanism by which HPr regulates GP. We establish histidine phosphorylation as a mechanism of GP regulation, expanding the traditional paradigm of glycogen metabolism control in bacteria.
リンクNat Commun / PubMed:42045210
手法EM (単粒子)
解像度2.06 - 3.1 Å
構造データ

54650

9s7v

EMDB-54650: Unliganded dimer - bacterial
PDB-9s7v: Structure of glycogen phosphorylase - dimeric form - from Escherichia coli
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.1 Å

54651

9s86

EMDB-54651: Unliganded tetramer of Glycogen phosphorylase from E. coli
PDB-9s86: Structure of glycogen phosphorylase - tetrameric form - from Escherichia coli
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.97 Å

54658

9s8b

EMDB-54658: Complexed dimer - bacterial
PDB-9s8b: Structure of glycogen phosphorylase - dimeric form - in complex with HPr from Escherichia coli
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.79 Å

54663

9s8k

EMDB-54663: Complexed tetramer - bacterial
PDB-9s8k: Structure of glycogen phosphorylase - tetrameric form - in complex with HPr from Escherichia coli
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.06 Å

化合物

ChemComp-HOH:
WATER

由来
  • escherichia coli (大腸菌)
キーワードTRANSFERASE / Glycogen phosphorylase

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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