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タイトルStructures of the 26 proteasome in complex with the Hsp70 co-chaperone Bag1 reveal a mechanism for direct substrate transfer.
ジャーナル・号・ページSci Adv, Vol. 12, Issue 8, Page eadz3026, Year 2026
掲載日2026年2月20日
著者Moisés Maestro-López / Tat Cheung Cheng / Jimena Muntaner / Margarita Menéndez / Melissa Alonso / Andreas Schweitzer / Masato Ishizaka / Robert J Tomko / Jorge Cuéllar / José María Valpuesta / Eri Sakata /
PubMed 要旨Coupling between the chaperone and degradation systems, particularly under stress, is essential for eliminating unfolded proteins. The co-chaperone Bag1 links Hsp70 to the 26 proteasome, recruiting ...Coupling between the chaperone and degradation systems, particularly under stress, is essential for eliminating unfolded proteins. The co-chaperone Bag1 links Hsp70 to the 26 proteasome, recruiting Hsp70-bound clients for proteasomal degradation. Here, we present cryo-electron microscopy structures of the Bag1-bound 26 proteasome, revealing unprecedented conformational rearrangements within the 19 regulatory particle. Bag1 binding to the Rpn1 induces a marked reconfiguration of AAA adenosine triphosphatase (ATPase) ring, disrupting its canonical spiral staircase and remodeling the central channel architecture. This reconfiguration generates a large cavity above the substrate entry gate of the 20 core particle. The conserved pore-2 loops of ATPases Rpt2 and Rpt5 play critical roles in opening of the 20 gate, enabling substrate entry into proteolytic chamber independently of ubiquitination. These findings suggest a previously unknown mechanism of the proteasomal degradation, by which remodeling the central cavity and 20 gate in the presence of Bag1, possibly bypassing the need for ubiquitination.
リンクSci Adv / PubMed:41719407 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.5 - 6.2 Å
構造データ

52097

9heu

EMDB-52097, PDB-9heu:
Co-chaperone Bag1-bound human 26S proteasome in SBAG1 state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.6 Å

52193

9szt

EMDB-52193: Co-chaperone Bag1-bound human 26S proteasome in SBAG2 state
PDB-9szt: Co-chaperone Bag1-bound human 26S proteasome in SBAG1.2 state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.5 Å

52194

9szv

EMDB-52194: Co-chaperone Bag1-bound human 26S proteasome in SBAG3 state
PDB-9szv: Co-chaperone Bag1-bound human 26S proteasome in SBAG1.3 state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.5 Å

EMDB-52195: Hsp70-NBD:Bag1:Rpn1 ternary complex class 1
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.8 Å

EMDB-52196: Hsp70-NBD:Bag1:Rpn1 ternary complex class 2
手法: EM (単粒子) / 解像度: 6.2 Å

EMDB-53945: Co-chaperone Bag1-bound human 26S proteasome in SBag2 state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.7 Å

化合物

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードHYDROLASE / Protein degradation / protease / AAA+ ATPase / Hsp70 / cochaperone / Bag1 / Complex / ubiquitin

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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