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タイトルStructure of Trypanosoma peroxisomal import complex unveils conformational heterogeneity.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 16, Issue 1, Page 11398, Year 2025
掲載日2025年12月11日
著者Ravi R Sonani / Artur Blat / Malgorzata Jemiola-Rzeminska / Oskar Lipinski / Stuti N Patel / Tabassum Sood / Grzegorz Dubin /
PubMed 要旨Peroxisomes are membrane enclosed organelles hosting diverse metabolic processes in eukaryotic cells. Having no protein synthetic abilities, peroxisomes import all required enzymes from the cytosol ...Peroxisomes are membrane enclosed organelles hosting diverse metabolic processes in eukaryotic cells. Having no protein synthetic abilities, peroxisomes import all required enzymes from the cytosol through a peroxin (Pex) import system. Peroxisome targeting sequence 1 (PTS1)-tagged cargo is recognized by cytosolic receptor, Pex5. The cargo-Pex5 complex docks at the peroxisomal membrane translocon, composed of Pex14 and Pex13, facilitating translocation into the peroxisomal lumen. Despite its significance, the structural basis of the process is only partially understood. Here, we characterize the cargo-Pex5-Pex14 ternary complex from Trypanosoma cruzi. Cryo-electron microscopy maps enabled model building for Pex5 (residues 327-462 and 487-653) bound to malate dehydrogenase (MDH; residues 1-323) cargo tetramer and Pex14 (residues 21-85). The model provides insight into conformational heterogeneity and identifies secondary interfaces. Specifically, we observe that orientations of Pex5 relative to MDH span a 17° angle. Additionally, PTS1- and Wxxx(F/Y)-independent contact surfaces are observed at MDH-Pex5 and Pex5-Pex14 interfaces, respectively. Mutational analysis indicates that the non-PTS1 MDH-Pex5 interface does not significantly contribute to the affinity, but limits the conformational heterogeneity of MDH-Pex5 interface. The Pex5-Pex14 interface constitutes an extended binding site of Pex14 over Pex5. We discuss the implications of these findings for understanding peroxisomal import mechanism.
リンクNat Commun / PubMed:41381475 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.98 - 3.03 Å
構造データ

50339

9fee

EMDB-50339, PDB-9fee:
Cryo-EM structure of Trypanosoma cruzi glycosomal malate dehydrogenase
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.03 Å

50340

9fef

EMDB-50340, PDB-9fef:
Cryo-EM structure of Trypanosoma cruzi (MDH)4-PEX5 complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.98 Å

由来
  • trypanosoma cruzi strain cl brener (トリパノソーマ)
キーワードOXIDOREDUCTASE / Tetramer / Metabolic enzyme / TRANSPORT PROTEIN / Peroxisomal protein transport / Cargo-Receptor complex

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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