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Structure paper

タイトルMechanism of small heat shock protein client sequestration and induced polydispersity.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 16, Issue 1, Page 3635, Year 2025
掲載日2025年4月16日
著者Adam P Miller / Steve L Reichow /
PubMed 要旨Small heat shock proteins (sHSPs) act as first responders during cellular stress, sequestering destabilized proteins (clients) to prevent aggregation and facilitate refolding or degradation. This ...Small heat shock proteins (sHSPs) act as first responders during cellular stress, sequestering destabilized proteins (clients) to prevent aggregation and facilitate refolding or degradation. This critical function, conserved across all life, is linked to proteostasis and protein misfolding diseases. However, the extreme molecular plasticity of sHSP/client complexes has limited mechanistic understanding. Here, we present high-resolution cryo-EM structures of Methanocaldococcus jannaschii sHSP (mjHSP16.5) in apo and multiple client-bound states. The ensemble reveals molecular mechanisms of client sequestration, highlighting cooperative chaperone-client interactions. Client engagement polarizes scaffold stability, promoting higher-order assembly and enhanced sequestration. Higher-order states suggest multiple sHSP/client assembly pathways, including subunit insertion at destabilized geometrical features. These findings provide critical insights into sHSP chaperone function and the interplay between polydispersity and client handling under stress.
リンクNat Commun / PubMed:40240363 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.35 - 4.71 Å
構造データ

49828

9nv4

EMDB-49828, PDB-9nv4:
mjHSP16.5 apo-contracted (37C)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.5 Å

49829

9nv7

EMDB-49829, PDB-9nv7:
mjHSP16.5 apo-expanded (37C)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.35 Å

49830

9nv8

EMDB-49830, PDB-9nv8:
mjHSP16.5 apo 75C
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.86 Å

49832

9nvc

EMDB-49832, PDB-9nvc:
mjHSP16.5 24mer (+lysozyme, 75C)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.6 Å

49834

9nvf

EMDB-49834, PDB-9nvf:
mjHSP16.5 26mer (+lysozyme, 75C)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.65 Å

49836

9nvi

EMDB-49836, PDB-9nvi:
mjHSP16.5 32mer (+lysozyme, 75C)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.37 Å

49837

9nvj

EMDB-49837, PDB-9nvj:
mjHSP16.5 34mer (+lysozyme, 75C)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.71 Å

49838

9nvk

EMDB-49838, PDB-9nvk:
mjHSP16.5 36mer (+lysozyme, 75C)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.2 Å

由来
  • methanocaldococcus jannaschii (メタン生成菌)
  • methanocaldococcus jannaschii dsm 2661 (メタン生成菌)
  • Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
キーワードCHAPERONE / sHSP / thermophilic / holdase / holds / thermophile

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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