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万見
- PDB-9nv7: mjHSP16.5 apo-expanded (37C) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9nv7
タイトルmjHSP16.5 apo-expanded (37C)
要素Small heat shock protein HSP16.5
キーワードCHAPERONE / sHSP / holds / thermophile
機能・相同性
機能・相同性情報


protein complex oligomerization / response to salt stress / protein folding chaperone / response to hydrogen peroxide / unfolded protein binding / protein folding / response to heat / protein stabilization / protein-containing complex / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Hsp20/alpha crystallin family / Small heat shock protein (sHSP) domain profile. / Alpha crystallin/Hsp20 domain / HSP20-like chaperone
類似検索 - ドメイン・相同性
Small heat shock protein HSP16.5
類似検索 - 構成要素
生物種Methanocaldococcus jannaschii (メタン生成菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Miller, A.P. / Reichow, S.L.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Eye Institute (NIH/NEI) 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Mechanism of small heat shock protein client sequestration and induced polydispersity.
著者: Adam P Miller / Steve L Reichow /
要旨: Small heat shock proteins (sHSPs) act as first responders during cellular stress, sequestering destabilized proteins (clients) to prevent aggregation and facilitate refolding or degradation. This ...Small heat shock proteins (sHSPs) act as first responders during cellular stress, sequestering destabilized proteins (clients) to prevent aggregation and facilitate refolding or degradation. This critical function, conserved across all life, is linked to proteostasis and protein misfolding diseases. However, the extreme molecular plasticity of sHSP/client complexes has limited mechanistic understanding. Here, we present high-resolution cryo-EM structures of Methanocaldococcus jannaschii sHSP (mjHSP16.5) in apo and multiple client-bound states. The ensemble reveals molecular mechanisms of client sequestration, highlighting cooperative chaperone-client interactions. Client engagement polarizes scaffold stability, promoting higher-order assembly and enhanced sequestration. Higher-order states suggest multiple sHSP/client assembly pathways, including subunit insertion at destabilized geometrical features. These findings provide critical insights into sHSP chaperone function and the interplay between polydispersity and client handling under stress.
履歴
登録2025年3月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年4月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月16日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月16日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月16日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月16日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月16日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月16日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年5月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Small heat shock protein HSP16.5
B: Small heat shock protein HSP16.5
C: Small heat shock protein HSP16.5
D: Small heat shock protein HSP16.5
E: Small heat shock protein HSP16.5
F: Small heat shock protein HSP16.5
G: Small heat shock protein HSP16.5
H: Small heat shock protein HSP16.5
I: Small heat shock protein HSP16.5
J: Small heat shock protein HSP16.5
K: Small heat shock protein HSP16.5
L: Small heat shock protein HSP16.5
M: Small heat shock protein HSP16.5
N: Small heat shock protein HSP16.5
O: Small heat shock protein HSP16.5
P: Small heat shock protein HSP16.5
Q: Small heat shock protein HSP16.5
R: Small heat shock protein HSP16.5
S: Small heat shock protein HSP16.5
T: Small heat shock protein HSP16.5
V: Small heat shock protein HSP16.5
W: Small heat shock protein HSP16.5
X: Small heat shock protein HSP16.5
Y: Small heat shock protein HSP16.5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)395,28024
ポリマ－395,28024
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 ...
Small heat shock protein HSP16.5


分子量: 16469.990 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Methanocaldococcus jannaschii (メタン生成菌)
遺伝子: MJ0285 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q57733
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: HSP16.5 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
由来(組換発現)生物種: Methanocaldococcus jannaschii (メタン生成菌)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 4000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487 / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.35 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 256929 / 対称性のタイプ: POINT
精密化最高解像度: 2.35 Å
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00426160
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.79635256
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d13.76910128
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0554104
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0094488

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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